酶的EC编号

酶的EC编号

EC1：氧化还原酶EC2：转移酶EC3：水解酶

EC4：裂合酶EC5：异构酶EC6：连接酶

EC1：氧化还原酶

EC1.1：作用在给体的CH-OH上

EC1.1.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.1.1.1：醇脱氢酶

EC1.2：作用在给体的醛基或氧桥上

EC1.2.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.2.1.1：（已删除，以EC1.1.1.284和EC4.4.1.22 代替）EC1.3：作用在给体的CH-CH上

EC1.3.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.3.1.1：二氢尿嘧啶脱氢酶(NAD+)

EC1.4：作用在给体的CH-NH2上

EC1.4.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.4.1.1：丙氨酸脱氢酶

EC1.5：作用在给体的CH-NH上

EC1.5.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.5.1.1：吡咯啉-2-羧酸还原酶

EC1.6：作用在NADH或NADPH上

EC1.6.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.6.1.1：NAD(P)+转氢酶(B)

EC1.6.1.2：NAD(P)+转氢酶(AB)

EC1.7：以其他含氮化合物为给体

EC1.7.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.7.1.1：硝酸还原酶(NADH+)

EC1.8：作用在给体的硫族上

EC1.8.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.8.1.1：半胱胺脱氢酶（已删除。）

EC1.9：作用在给体的血红素上

EC1.9.3：以氧为受体

EC1.9.3.1：细胞色素C氧化酶

EC1.10：以联苯酚及其相关化合物为给体

EC1.10.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.10.1.1：顺-苊-1,2-二醇脱氢酶

EC1.11：以过氧化物为给体

EC1.11.1：过氧化物酶类

EC1.11.1.1：NADH过氧化物酶§NADH peroxidase EC1.12：以氢为给体

EC1.12.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.12.1.1：氢化酶（已转移至EC1.18.99.1）EC1.13：加氧酶

EC1.13.11：加双氧酶

EC1.13.11.1：儿茶酚-1,2-加双氧酶

EC1.14：

EC1.14.11：

EC1.14.11.1：γ-丁基甜菜碱加双氧酶

EC1.14.13：

EC1.14.13.39：一氧化氮合酶

EC1.15：以超氧化物为给体

EC1.15.1：

EC1.15.1.1：超氧化物歧化酶

EC1.15.1.2：超氧化物还原酶

EC1.16：氧化金属离子

EC1.16.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.16.1.1：汞(II)还原酶

EC1.17：作用在给体的CH-CH2上

EC1.17.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.17.1.1：CDP-4-氢-6-脱氧葡萄糖还原酶

EC1.18：以铁-硫蛋白为给体

EC1.18.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.18.1.1：红氧还蛋白—NAD+还原酶

EC1.19：以黄素氧还蛋白为给体

EC1.19.6：以氮分子为受体

EC1.19.6.1：固氮酶(黄素氧还蛋白)

EC1.20：作用于给体的磷或砷上

EC1.20.1：以NAD+或NADP+为受体

EC1.20.1.1：膦酸脱氢酶

EC1.21：作用在X-H和Y-H上形成X-Y

EC1.21.3：以氧为受体

EC1.21.3.1：异青霉素-N合酶

EC1.97：其他氧化还原酶

EC1.97.1：

EC1.97.1.1：氯酸还原酶

EC2：转移酶

EC2.1：转移一个碳

EC2.1.1：甲基转移酶

EC2.1.1.1：烟酰胺-N-甲基转移酶

EC2.1.1.2：胍乙酸-N-甲基转移酶

EC2.1.1.3：噻亭—高半胱氨酸-S-甲基转移酶

EC2.1.1.4：乙酰血清素-O-甲基转移酶

EC2.1.1.5：甜菜碱—高半胱氨酸-S-甲基转移酶

EC2.1.1.6：邻苯二酚-O-甲基转移酶

EC2.1.1.7：烟酸-N-甲基转移酶

EC2.1.1.8：组胺-N-甲基转移酶

EC2.1.1.9：硫醇-S-甲基转移酶

EC2.1.1.10：高半胱氨酸-S-甲基转移酶

EC2.1.1.11：镁原卟啉IX甲基转移酶

EC2.1.1.12：甲硫氨酸-S-甲基转移酶

EC2.1.1.13：甲硫氨酸合酶

EC2.1.1.14：5-甲基四氢蝶酰三谷氨酸—高半胱氨酸-S-甲基转移酶EC2.1.1.15：脂肪酸-O-甲基转移酶

EC2.1.1.16：亚甲基-脂肪酰基磷脂合酶

EC2.1.1.17：磷脂酰乙醇胺-N-甲基转移酶

EC2.1.1.18：多糖-O-甲基转移酶

EC2.1.1.19：三甲基锍—四氢叶酸-N-甲基转移酶

EC2.1.1.20：甘氨酸-N-甲基转移酶

EC2.2：转移醛基或酮基

EC2.3：酰基转移酶

EC2.4：糖基转移酶

EC2.5：转移除了甲基的烷基和芳基

EC2.6：转移含氮基团

EC2.7：转移含磷基团

EC2.8：转移含硫基团

EC2.9：转移含硒基团

EC3：水解酶

EC3.1：作用在酯键上

EC3.1.1：羧酸酯水解酶

EC3.1.1.1：羧酸酯酶

EC3.1.1.2：芳基酯酶

EC3.1.1.3：三酰甘油脂肪酶

EC3.1.1.4：磷脂酶A2

EC3.1.1.5：溶血磷脂酶

EC3.1.1.6：乙酰酯酶

EC3.1.1.7：乙酰胆碱酯酶

EC3.1.1.8：胆碱酯酶

EC3.1.1.9：苯甲酰胆碱酯酶（已删除。为EC3.1.1.8的副反应）EC3.1.1.10：托品碱酯酶

EC3.1.1.11：果胶酯酶

EC3.1.1.12：维A酯酶（已删除。与EC3.1.1.1相同）

EC3.1.1.13：固醇脂酶

EC3.1.1.14：叶绿素酶

EC3.1.1.15：L-阿拉伯糖酸内酯酶

EC3.1.1.16：4-羧甲基-4-羟基异丁烯酸内酯酶（已删除。EC5.3.3.4与EC3.1.1.24的混合物）

EC3.1.1.17：葡糖酸内酯酶

EC3.1.1.18：醛糖酸内酯酶（已删除。属于EC3.1.1.17）

EC3.1.1.19：糖醛酸内酯酶

EC3.1.1.20：鞣酸酶

EC3.1.1.21：棕榈酸视黄酯酶

EC3.1.1.22：二聚羟基丁酸水解酶

EC3.1.1.23：酰基甘油脂肪酶

EC3.1.1.24：3-氧己二酸烯醇内酯酶

EC3.1.1.25：1,4-内酯酶

EC3.1.1.26：半乳糖酯酶

EC3.1.1.27：吡哆醇内酯酶

EC3.1.1.28：酰基肉毒碱水解酶

EC3.1.1.29：氨酰基-tRNA水解酶

EC3.1.1.30：D-阿拉伯糖酸内酯酶

EC3.2：糖基化酶

EC3.3：作用在醚键上

EC3.4：肽酶

EC3.5：作用在除了肽键的C-N键上

EC3.6：作用于酸酐上

EC3.7：作用在C-C键上

EC3.8：作用在卤键上

EC3.9：作用在P-N键上

EC3.10：作用在S-N键上

EC3.11：作用在C-P键上

EC3.12：作用在S-S键上

EC3.13：作用在C-S键上

EC4：裂合酶

EC4.1：碳-碳裂合酶

EC4.1.1：羧基裂合酶

EC4.1.1.1：丙酮酸脱羧酶

EC4.1.1.2：草酸脱羧酶

EC4.1.1.3：草酰乙酸脱羧酶

EC4.1.1.4：乙酰乙酸脱羧酶

EC4.1.1.5：乙酰乳酸脱羧酶

EC4.1.1.6：乌头酸脱羧酶

EC4.1.1.7：苯甲酰甲酸脱羧酶

EC4.1.1.8：草酰CoA脱羧酶

EC4.1.1.9：丙二酰CoA脱羧酶

EC4.1.1.10：氨基丙二酸脱羧酶（已删除。属于EC4.1.1.12）EC4.1.1.11：天冬氨酸-1-脱羧酶

EC4.1.1.12：天冬氨酸-4-脱羧酶

EC4.1.1.13：氨甲酰基天冬氨酸脱羧酶（已删除。）

EC4.1.1.14：缬氨酸脱羧酶

EC4.1.1.15：谷氨酸脱羧酶

EC4.1.1.16：羟谷氨酸脱羧酶

EC4.1.1.17：鸟氨酸脱羧酶

EC4.1.1.18：赖氨酸脱羧酶

EC4.1.1.19：精氨酸脱羧酶

EC4.1.1.20：二氨基庚二酸脱羧酶

EC4.1.1.21：磷酸核糖基氨基咪唑脱羧酶

EC4.1.1.22：组氨酸脱羧酶

EC4.1.1.23：乳清苷-5'-脱羧酶

EC4.1.1.24：氨基苯酸脱羧酶

EC4.1.1.25：酪氨酸脱羧酶

EC4.1.1.26：多巴脱羧酶（已删除。属于EC4.1.1.28）

EC4.1.1.27：色氨酸脱羧酶（已删除。属于EC4.1.1.28）

EC4.1.1.28：L-芳香氨基酸脱羧酶

EC4.1.1.29：硫代丙氨酸脱羧酶

EC4.1.1.30：泛酰半胱氨酸脱羧酶

EC4.1.1.31：磷酸烯醇丙酮酸羧化酶

EC4.1.1.32：磷酸烯醇丙酮酸羧激酶(GTP)

EC4.1.1.33：二磷酸甲羟戊酸脱羧酶

EC4.1.1.34：氢-L-古洛糖酸脱羧酶

EC4.1.1.35：UDP-葡糖醛酸脱羧酶

EC4.1.1.36：磷酸泛酰半胱氨酸脱羧酶

EC4.1.1.37：尿卟啉原脱羧酶

EC4.1.1.38：磷酸烯醇丙酮酸羧激酶(二磷酸)

EC4.1.1.39：核酮糖-二磷酸脱羧酶

EC4.1.1.40：羟基丙酮酸脱羧酶

EC4.2：碳-氧裂合酶

EC4.3：碳-氮裂合酶

EC4.3.2

EC4.3.2.1：精氨基琥珀酸裂解酶

EC4.4：碳-硫裂合酶

EC4.5：碳-卤裂合酶

EC4.6：磷-氧裂合酶

EC4.99：其他裂合酶

EC5：异构酶

EC5.1：消旋酶和差向异构酶

EC5.1.1：作用于氨基酸及其衍生物上

EC5.1.1.1：丙氨酸消旋酶

EC5.1.1.2：甲硫氨酸消旋酶

EC5.1.1.3：谷氨酸消旋酶

EC5.1.1.4：脯氨酸消旋酶

EC5.1.1.5：赖氨酸消旋酶

EC5.1.1.6：苏氨酸消旋酶

EC5.1.1.7：二氨基庚二酸差向异构酶

EC5.1.1.8：4-羟脯氨酸差向异构酶

EC5.1.1.9：精氨酸消旋酶

EC5.1.1.10：氨基酸消旋酶

EC5.1.1.11：苯丙氨酸消旋酶(ATP水解)

EC5.1.1.12：鸟氨酸消旋酶

EC5.1.1.13：天冬氨酸消旋酶

EC5.1.1.14：诺卡菌素-A 差向异构酶

EC5.1.1.15：2-氨6-己内酰胺消旋酶

EC5.1.1.16：蛋白质-丝氨酸差向异构酶

EC5.1.1.17：异青霉素-N 差向异构酶

EC5.2：顺反异构酶

EC5.3：分子内异构酶

EC5.4：变位酶

EC5.5：分子内裂合酶

EC5.6：其他异构酶

EC6：连接酶

EC6.1：形成C-O键

EC6.1.1：

EC6.1.1：酪氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.2：色氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.3：苏氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.4：亮氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.5：异亮氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.6：赖氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.7：丙氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.8：D-丙氨酸-sRNA合成酶

EC6.1.9：—tRNA连接酶（已删除。）

EC6.1.10：缬氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.11：甲硫氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.12：丝氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.13：D-丙氨酸—聚(磷酸核糖醇)连接酶

EC6.1.14：甘氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.15：脯氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.16：半胱氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.17：谷氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.18：谷氨酰胺—tRNA连接酶

EC6.1.19：精氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.20：苯丙氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.21：组氨酸—tRNA连接酶

EC6.1.22：天冬酰胺—tRNA连接酶

EC6.1.23：天冬氨酸—tRNAAsn连接酶

EC6.1.24：谷氨酸—tRNAGln连接酶

EC6.1.25：赖氨酸—tRNAPyl连接酶

EC6.2：形成C-S键

EC6.3：形成C-N键

EC6.3.4

EC6.3.4.5：精氨基琥珀酸合成酶

EC6.4：形成C-C键

EC6.5：形成磷酸酯键

EC6.6：形成N-M键

（注：可编辑下载，若有不当之处，请指正，谢谢!）

单胺氧化酶

单胺氧化酶（缩写MAO），EC1.4.3.4，是催化单胺类物质氧化脱氨反应的酶。单胺氧化酶存在于细胞的线粒体外膜上，在人体内分布极广，尤以肝、脑及肾等组织细胞内的含量最高。由于需要黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）作辅因子，因此它属于黄素蛋白酶或含黄素胺氧化酶。 人体内含有两种单胺氧化酶：单胺氧化酶A（MAO-A）和单胺氧化酶B（MAO-B）。两者 都存在于神经元和星形胶质细胞中。除中枢神经系统外，MAO-A还存在于肝、胃肠道和胎盘中，而MAO-B则主要存在于血小板中。 MAO-A是消化道摄取的单胺类物质代谢中的重要酶。MAO的两种亚型都可以使单胺类神 经递质失活，但两者对底物和抑制剂的专一性不同： ?MAO-A偏重于极性芳香胺5-羟色胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的分解脱氨，它对选择性抑制剂如氯吉兰敏感。 ?MAO-B偏重于非极性芳香胺苯乙胺的分解脱氨，它对抑制剂司来吉兰和雷沙吉兰敏感。 [2] ?多巴胺被两种MAO亚型分解的机会大致均等。 MAO-A可通过病理途径导致头痛：5-羟色胺可被毛细血管中残留的MAO-A所分解，当它 的含量较少时，血管过度舒张，而产生搏动性头痛。[3] 人和动物的攻击行为与MAO-A基因的变种有关。[4] MAO-A的不同基因型也可能对人对事 物的新奇感产生影响。[5] 吸烟对MAO-B有抑制作用。[6] MAO-B的含量随着年龄的增长而增加，因此MAO-B被认 为是老化的标志，称为老化相关酶。 单胺类物质是一类含有“芳环-CH2-CH2-NH2”的神经递质和神经调质，其中包括儿茶酚胺（多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素）、褪黑素、组胺、5-羟色胺和甲状腺素类似物等。单胺氧化酶所催化的，是单胺被氧化脱氨，生成过氧化氢、氨和相应醛的反应。反应通式可以写为： 生成的醛迅速被醛脱氢酶氧化为相应的羧酸。单胺氧化酶作用于一级胺及其甲基化的二、三级胺，也作用于长链的二胺。有很强生理作用的单胺类物质在发生这个反应后失活，因此MAO有调节生物体内胺浓度的功能。 在临床检验中，血清MAO升高，见于肝脏病、肢端肥大症、甲亢和糖尿病等。[7] MAO升 高也与抑郁症、痴呆症及巴金森氏症等老年精神病有关。[8] 异丙烟肼和苯异丙肼等单胺氧化酶抑制剂对单胺氧化酶有抑制作用，可用作抗抑郁症的药物，不过由于疗效不佳，且副作用大，现已少用。单胺氧化酶被抑制后，脑中的儿茶酚胺含量增多，有利于延缓衰老。

蛋白酶的种类

蛋白酶的论述 摘要：蛋白酶（英语：Protease）是生物体内的一类酵素（酶），它们能够分解蛋白质。分解方法是打断那些将氨基酸连结成多肽链的肽键。抑制蛋白酶活性的小分子化合物被称蛋白酶抑制剂。许多病毒蛋白酶的抑制剂是很有效的抗病毒药。 1．木瓜蛋白酶 1.1木瓜蛋白酶简介 木瓜蛋白酶，是一种蛋白水解酶，可将抗体分子水解为3个片段。是番木瓜中含有的一种低特异性蛋白水解酶，活性中心含半胱氨酸，属巯基蛋白酶，应用于啤酒及食品工业。 1.2木瓜蛋白酶的特点 木瓜蛋白酶（Papain）简称木瓜酶，又称为木瓜酵素。是利用未成熟的番木瓜（Carica papaya）果实中的乳汁，采用现代生物工程技术提炼而成的纯天然生物酶制品。它是一种含巯基(-SH)肽链内切酶，具有蛋白酶和酯酶的活性，有较广泛的特异性，对动植物蛋白、多肽、酯、酰胺等有较强的水解能力，同时，还具有合成功能，能把蛋白水解物合成为类蛋白质。溶于水和甘油，水溶液无色或淡黄色，有时呈乳白色；几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚等有机溶剂。最适合PH值6～7(一般3～9.5皆可)，在中性或偏酸性时亦有作用，等电点（pI)为8.75；最适合温度55～65℃(一般10～85℃皆可)，耐热性强，在90℃时也不会完全失活；受氧化剂抑制，还原性物质激活。木瓜蛋白酶由212个氨基酸残基组成，当用氨基肽酶从N末端水解掉分子中的2/3肽链后，剩下的1/3肽链仍保持99%的活性，说明木瓜蛋白酶的生物活性集中表现在C末端的少数氨基酸残基及其所构成的空间结构区域。 木瓜蛋白酶papain属巯基蛋白酶，具有较宽的底物特异性，作用于蛋白质中L-精氨酸、L-赖氨酸、甘氨酸和L-瓜氨酸残基羧基参与形成的肽键。此酶属内肽酶，能切开全蛋蛋白质分子内部肽链—CO—NH—生成分子量较小的多肽类。存在于木瓜胚乳中的蛋白酶。EC3．4．22．2。作为植物来源的蛋白酶来说，此酶研究进展的最快。此酶主要是以内肽酶的形态起作用。活性的产生，而半胱氨酸残基是不可缺少的，所以是硫基蛋白酶的一种，底物的特异性不太严格，分子量为23400，氨基酸残基数212。 木瓜蛋白酶是一种在酸性、中性、碱性环境下均能分解蛋白质的蛋白酶。它的外观为白色至浅黄色的粉末，微有吸湿性。 酪蛋白被木瓜蛋白酶降解生成的酪氨酸在紫外光区 275nm 处有吸收峰。1.3木瓜蛋白酶物理化学性质 本品为乳白色至微黄色粉末，具有木瓜特有的气味,稍具有吸湿性。水解蛋白质能力强,但几乎不能分解蛋白胨，易溶于水,甘油,不溶于一般的有机溶剂,耐热性强。由木瓜制得的商品酶制剂中，含有如下三种酶：(1)木瓜蛋白酶，分

食品的酶学

第五章食品工业中应用的主要酶制剂:多糖水解酶及其在食品工业中的应用；淀粉水解酶及其在食品工业中的应用；果胶酶及其在食品工业中的应用；纤维素酶、半纤维素酶及其在食品工业中的应用；蛋白质水解酶及其在食品工业中的应用；脂肪酶及其在食品工业中的应用；其它酶制剂及其在食品中的应用。 淀粉在植物细胞中以颗粒状态存在，称为淀粉粒。 淀粉分子结构：直链淀粉、支链淀粉： 淀粉酶，amylase 定义：能水解淀粉、糖原和有关多糖中的O-葡萄糖键的酶。按照水解淀粉分子的作用方式，可把淀粉酶分为：α-淀粉酶、β-淀粉酶、糖化酶(葡萄糖淀粉酶)、异淀粉酶(R酶,脱枝酶,普鲁兰酶)、环糊精酶(葡萄糖基转移酶)。 α-淀粉酶（EC 3.2.1.1) 系统名：α-1,4-葡聚糖-4-葡聚糖水解酶常用名：α-淀粉酶，又名淀粉-1,4-糊精酶。 α-淀粉酶的应用：1)酶法糖化制造葡萄糖2)麦芽糖的制造3)用于发酵工业中的原料处理4)作为消化药物5)织物退浆。其中酶法糖化制造葡萄糖：淀粉高温持续液化（加入α-淀粉酶20～30u/g淀粉，在90℃保持20 ～30 min）-糖化酶糖化处理，酶法与酸法比较：酶

法糖化液没有苦味，葡萄糖的纯度高，结晶葡萄糖的收得量多，可提高淀粉投料浓度。 β-淀粉酶（EC 3.2.1.2) 系统名：α-1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶常用名：β-淀粉酶，又名糖化淀粉酶、淀粉-1,4-麦芽糖苷酶。 β-淀粉酶的应用：用于生产麦芽糖(利用微生物产生的β-淀粉酶糖化经液化的淀粉原料，可提高饴糖的麦芽糖含量至60～70％)；用于啤酒生产外加酶糖化（代替麦芽酶，在啤酒生产中用于酶法糖化麦汁）。 糖化酶（EC 3.2.1.3)系统名：α-1,4-葡聚糖-葡萄糖水解酶，常用名：糖化酶，又名γ-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶、淀粉葡萄糖苷酶。 糖化酶的应用：糖化酶与α-淀粉酶共同用于：淀粉糖化，能生产葡萄糖；葡萄糖可继续用发酵法生产酒精，谷氨酸、柠檬酸、白酒、醋等。 糖化酶（EC 3.2.1.9)系统名：支链淀粉-6-葡萄聚糖水解酶，常用名：异淀粉酶、脱支酶。异淀粉酶专门分解支链淀粉的α-1,6键。 异淀粉酶的应用：淀粉结构分析：使支链淀粉变为直链淀粉；与β-淀粉酶配合生产麦芽糖；用于啤酒和酒精的生产 环糊精酶（EC 2.4.1.19)环糊精酶的应用：生产偶联糖：蔗糖+淀粉→偶联糖。（与市售酸法饴糖相比）偶联糖加热时变色较少，与蔗糖大致相同，但甜味较淡；生产环糊精 果胶物质分类：原果胶、果胶、果胶酸。果胶酶分为：果胶水解酶和果胶裂解酶。

乳酸脱氢酶

乳酸脱氢酶 科技名词定义 中文名称：乳酸脱氢酶 英文名称：lactatedehydrogenase;LDH 定义：广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。L-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.27) 作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸，两者均以NAD ＋为氢受体。在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH 的氢，形成乳酸。 应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科） 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布 催化机理

乳酸脱氢酶及其同工酶的简介 血清乳酸脱氢酶（LDH）同工酶测定及意义 乳酸脱氢酶高的原因 乳酸脱氢酶偏低的原因 乳酸脱氢酶（LDH）实验 展开 编辑本段基本信息 英文名称： LDH（lactate dehydrogenase） 序列信息：1 gsgcnldsarfrylmg 长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)} 正常范围：血清 135.0～215.0U/L； 尿 560～2050U/L； 脑脊液含量为血清的1/10。 编辑本段临床意义 （1）急性心肌梗塞发作后，早期血清中LDH1和LDH2活性均升高，但LDH1增高更早，更明显，导致LDH1/LDH2的比值升高。 （2）肝炎、急性肝细胞损伤及骨骼肌损伤时LDH5都会升高。 （3）患活动性风湿性心脏病、急性病毒性心肌炎、溶血性贫血、肾坏死等病LDH1也可升高。 编辑本段乳酸脱氢酶及其同工酶的简介 乳酸脱氢酶[1]（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。 LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。LD是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。 由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对人院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测医学教育`网搜集整理。

葡萄糖异构酶

葡萄糖异构酶glucose isomerase 又称木糖异构酶或D-木糖乙酮醇异构酶(EC 5.3.1.5)。一种可转化D-葡萄糖为D-果糖的细胞内酶,但它在活体内的功能主要是把D-果糖转化为D-木酮糖。 葡萄糖异构酶根据国际生化协会的酶分类法,此酶属于E.C.5.3.1.5。此酶是在1957年才被发现的(Marshall and Kooi,1957)。然而,在1972年修订酶的分类时,已给了葡萄糖异构酶一个新的酶号,定为 E.C.5.3.1.18。只是没有阐明它与木糖异构酶在酶化学上的差异。Marshall等将嗜水假单胞杆菌(Pseudomonas hydrophila)培养在以D-木糖为碳源的培养基上时,发现菌体内积累了葡萄糖异构酶。此后经多人研究,知道了很多微生物能产生葡萄糖异构酶。 葡萄糖异构酶催化葡萄糖变构为果糖:葡萄糖异构酶在食品工业中的主要应用是生产甜味剂高果糖浆(HFCS)。 葡萄糖异构酶对葡萄糖异构化反应是生物催化剂,在指定的条件下,其反应效率高,专一性强,条件温和。因而葡萄糖异构酶的发现、研制及固定化技术的开发,为果葡糖浆工业化生产提供了基础。( 果糖的甜度比葡萄糖高。利用葡萄糖异构酶在60℃下可以把葡萄糖约50%转化为果糖,所得的混合物称果葡糖浆 又称木糖异构酶。本酶能将D-木糖、D-葡萄糖、D-核糖等醛糖可逆地转化为相应的酮糖。由于可使葡萄糖异构化为果糖,故称为葡萄糖异构酶。根据目前已知的情况,本酶的来源有:①短乳酸杆菌及放线菌等所产生的木糖异构酶;②葡萄糖磷酸化异构酶;③来自大芽孢杆菌的葡萄糖异构酶; ④从大肠杆菌中发现的异构酶。其中只有木糖异构酶有工业价值。木糖异构酶耐热性高,酶反应不需任何再生因子。其最适pH为6～10。 又名木糖异构酶。能将D-木糖、D-葡萄糖、D-核糖等醛糖可逆地转化为相应的酮糖。可使葡萄糖异构化为果糖。果糖的甜度比葡萄糖高。利用葡萄糖异构酶在60℃下可以把葡萄糖约50%转化为果糖,所得的混合物称果葡糖浆(highfructose corn syrup,HFCS),甜度增加,食后不易发胖。用于罐头、糖果、糕点、婴儿食品、果汁、冷饮、果脯等方面。 又称木糖异构酶或D-木糖乙酮醇异构酶(EC 5.3.1.5)。一种可转化D- 葡萄糖为D-果糖的细胞内酶,但它在活体内的功能主要是把D-果糖转化为D-木酮糖。最适温度70～80℃,最适pH 为7～8,Mg2+为激活剂,能将50%左右的葡萄糖转化为果糖,从而明显提高了甜度。木糖可对本酶起诱导作用。产酶微生物很多,主要有细菌和放线菌两大类, 葡萄糖异构酶(D-glucose isomerase,GI,EC5.3.1.5)又称D-木糖异构酶,能够催化D-葡萄糖,D-木糖分别转化成D-果糖和D-木酮糖,已成为食品工业中一种极为重要的酶[1-2]。在高果葡糖浆(high fructose cornsyrup,HFCS)的工业化生产中,葡萄糖异构酶催化葡萄糖转化成果糖,已发

(完整版)酶的EC编号

酶的EC编号 EC1：氧化还原酶EC2：转移酶EC3：水解酶 EC4：裂合酶EC5：异构酶EC6：连接酶 EC1：氧化还原酶 EC1.1：作用在给体的CH-OH上 EC1.1.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.1.1.1：醇脱氢酶 EC1.2：作用在给体的醛基或氧桥上 EC1.2.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.2.1.1：（已删除，以EC1.1.1.284和EC4.4.1.22 代替）EC1.3：作用在给体的CH-CH上 EC1.3.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.3.1.1：二氢尿嘧啶脱氢酶(NAD+) EC1.4：作用在给体的CH-NH2上 EC1.4.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.4.1.1：丙氨酸脱氢酶 EC1.5：作用在给体的CH-NH上 EC1.5.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.5.1.1：吡咯啉-2-羧酸还原酶 EC1.6：作用在NADH或NADPH上 EC1.6.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.6.1.1：NAD(P)+转氢酶(B) EC1.6.1.2：NAD(P)+转氢酶(AB) EC1.7：以其他含氮化合物为给体 EC1.7.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.7.1.1：硝酸还原酶(NADH+) EC1.8：作用在给体的硫族上 EC1.8.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.8.1.1：半胱胺脱氢酶（已删除。） EC1.9：作用在给体的血红素上 EC1.9.3：以氧为受体 EC1.9.3.1：细胞色素C氧化酶 EC1.10：以联苯酚及其相关化合物为给体 EC1.10.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.10.1.1：顺-苊-1,2-二醇脱氢酶

淀粉酶

淀粉酶 英文名称：amylase 定义：能水解淀粉、糖原和有关多糖中的O-葡萄糖键的酶。 淀粉酶一般作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖元等α－1，4-葡聚糖，水解α－1，4-糖苷键的酶。根据作用的方式可分为α-淀粉酶（EC3．2．1．1．）与β-淀粉酶（EC3．2．1．2．）。（1）α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶几乎都是分泌性的。此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子，既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地切断α－1，4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主，此外，还有麦芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖外，还生成分支部分具有α-1，6-键的α-极限糊精。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50％，但在细菌的淀粉酶中，亦有呈现高达70％分解限度的（最终游离出葡萄糖）；（2）β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α－1，6-键的前面反应就停止了，因此生成分子量比较大的极限糊精。从上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分别提出α－1，4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α－1，4－glucan 4-glucanohydrolase）和α－1，4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1，4－glucan maltohydrolase）的名称等而被使用。 临床意义 增高 见于胰腺肿瘤引起的胰腺导管阻塞、胰腺脓肿、胰腺损伤、肠梗阻、胃溃疡穿孔、流行性腮腺炎、腹膜炎、胆道疾病、急性阑尾炎、胆囊炎、消化性溃疡穿孔、肾功能衰竭或肾功能不全、输卵管炎、创伤性休克、大手术后、肺炎、肺癌、急性酒精中毒、吗啡注射后，以及口服避孕药、磺胺、噻嗪类利尿剂、鸦片类药物（可待因、吗啡）。麻醉止痛剂等。 减低

C、N、P、S循环主要相关酶酶活测定 (2)

C、N、P、S循环主要相关酶酶活测定 林叶春 2010-01-05 A. 芳基酰胺酶(Arylamidase，EC3.4.11.2) 1g土样 -试剂：0.1M pH8.0Tris缓冲液[2.44g三羟甲基氨基甲烷溶于50ml去离子水中，用0.05M H2SO4调节pH至8.0，再用去离子水定容至200ml]；0.05M H2SO4；L-亮氨酸-β-萘胺溶液[称取0.2342g L-亮氨酸-β-萘胺盐酸盐溶于适量去离子水中，并定容至100ml，即为8.0m M溶液]；盐酸化乙醇[将4.32ml 浓盐酸加入到适量95%的乙醇中，并用乙醇定容至200ml，即为盐酸化乙醇]；4-二甲基氨基肉桂醛(CAS:6203-18-5)溶液[称取0.12g 4-二甲基氨基肉桂醛溶于95%乙醇中，并用乙醇定容至200ml，即为0.6mg/ml的溶液]；β-萘胺标准溶液[称取12.5mg β-萘胺于100ml容量瓶中，加入5ml乙醇和75ml去离子水，充分摇匀，再用去离子水定容至100ml，即为125μg/ml的β-萘胺标准溶液]。 -仪器：分光光度计(540nm)；25ml三角瓶；摇床；培养箱；离心机；试管 -操作：取1.0g新鲜土壤(<2mm)于25ml三角瓶中，加入3ml 0.1M pH8.0 Tris缓冲液和1ml 8.0m M L-亮氨酸-β-萘胺溶液，盖上瓶塞，充分混匀，于37℃培养1h，再加入6ml 95%乙醇，混匀。将上述悬液转移至离心管中，17000×g离心1min，将上清液转移至试管中。取此上清液1ml于另一支试管中，加入1ml乙醇、2ml盐酸化乙醇和2ml 4-二甲基氨基肉桂醛溶液，充分混匀，于540nm处比色测定。对照样，在培养结束之后再加入1ml8.0m M L-亮氨酸-β-萘胺溶液。 -校准曲线制作：分别量取1，2，3，4，5和6 ml 125μg/ml β-萘胺标准溶液于25ml的容量瓶中，用去离子水定容，即得5，10，15，20，25和30μg/ml β-萘胺工作溶液。取上述工作液各1ml于试管中，分别加入1ml95%乙醇、2ml盐酸化乙醇和2ml 4-二甲基氨基肉桂醛溶液，摇匀后于540nm处比色。 -结果：芳基酰胺酶活性(μg β-萘胺·g-1·h-1) = CV/(dwt×t) 其中，C为样品β-萘胺含量(μg/ml)；V为土壤溶液体积(ml)；dwt为烘干土壤质量(g)；t 为反应时间(h)。 V. Acosta-Martínez and M. A. Tabatabai. Arylamidase activity of soils. Soil Sci. Soc. Am. J. 2000,64:215-221. B. β-葡糖苷酶(β-glucosidase，EC3.2.1.21) 1g土样 -试剂：甲苯；pH值6.0MUB缓冲液；0.5mol/L NaOH；0.5mol/L CaCl2溶液；p-硝基酚标准溶液[参见磷酸酶测定]；pH12.0Tris缓冲液[12.2g三羟甲基氨基甲烷溶于800ml去离子水中，用

酶工程复习题

酶工程复习题 第一章绪论 填空： 1.日本称为“酵素”的东西，中文称为酶，英文则为Enzyme，是德国科学家K?hne于1878年首先使用的。 2.1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得脲酶结晶，并指出酶的本质是蛋白质。他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖。 3. 1982年，Thomas R.Cech等人发现四膜虫细胞的26S rRNA前体具有自我剪接功能，将这种具有催化活性的天然RNA称为核酶—Ribozyme。 4. 1894年，高峰让吉（Takamin）用麸皮培养米曲霉制造淀粉酶作消化剂，开创了有目的的进行酶生产和应用的先例。 5. 1969年，日本的千畑一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸分离L-氨基酸。 6.1971年，第一届国际酶工程会议把酶的生产与应用确认为酶工程的核心内 容。 7.根据分子中起催化作用的主要组分的不同，酶可以分为蛋白类酶和核酸类酶。 名词解释： 酶：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。 选择： 1.酶工程是（C ）的技术过程 A.利用酶的催化作用将底物转化为产物 B.通过发酵生产和分离纯化获得所需酶 C.酶的生产与应用 D.酶在工业上大规模应用 2.核酸类酶是（D ） A.催化RNA进行水解反应的一类酶 B.催化RNA进行剪接反应的一类酶 C.由RNA组成的一类酶 D.分子中起催化作用的主要组分为RNA的一类酶 第二章酶学基础 填空： 1.1961年国际酶学委员会（International Commission of Enzymes）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：氧化还原酶Oxidoreductase；转移酶Transferase；水解酶hydrolase；裂合酶Lyase；异构酶Isomerase；合成酶Synthetase。 2.酶催化作用的特点：温和性、专一性、高效性、可调性.

酶工程智慧树知到答案章节测试2023年华南理工大学

第一章测试 1.酶的国际命名采用四码编号法，如葡萄糖氧化酶的系统编号为［EC 1.1.3.4］，下列说法正确的是（）。 A:第一个号码表示该酶属于６大类酶中的某一大类 B:第三个号码表示属于亚类中的某一小类 C:第四个号码表示这一具体的酶在该小类中的序号 D:第二个号码表示该酶属于该大类中的某一亚类 答案:ABCD 2.催化反应通式A＋B＋ATP == AB＋ADP＋Pi（或AB＋AMP＋PPi）的酶属于 （）。 A:异构酶 B:氧化还原酶 C:裂合酶 D:合成酶 答案:D 3.核酸类酶是（）。 A:催化RNA进行剪接反应的一类酶 B:由RNA组成的一类酶 C:催化RNA进行水解反应的一类酶 D:催化DNA进行水解反应的一类酶 答案:B 4.RNA剪切酶是（）。 A:催化其他RNA分子进行剪切反应的R酶 B:催化本身RNA分子进行剪接反应的R酶 C:催化其他RNA分子进行反应的酶 D:催化本身RNA分子进行剪切反应的R酶 答案:A 5.酶的转换数是指（）。 A:每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数 B:每个酶分子催化底物转化为产物的分子数 C:每摩尔酶催化底物转化为产物的摩尔数 D:酶催化底物转化成产物的数量 答案:A 6.催化两个化合物缩合成一个化合物的酶称为合成酶。（） A:错 B:对 答案:A 7.多糖剪接酶是催化多糖分子进行剪切和连接反应的核酸类酶。（） A:对

B:错 答案:A 8.酶活力的大小可以用一定条件下酶所催化的反应初速率表示。（） A:错 B:对 答案:B 9.酶的比活力是酶纯度的量度指标，是指在特定条件下，单位体积蛋白质或 RNA所具有的酶活力单位数。（） A:错 B:对 答案:A 10.蛋白类酶只能催化其它分子进行反应，而核酸类酶却可以催化本身分子也可 以催化其它分子进行反应。（） A:对 B:错 答案:A 第二章测试 1.乳糖操纵子的主要调控方式（） A:CAP的正调控 B:正、负调控机制不可能同时发挥作用 C:以阻遏蛋白的负调控为主 D:CAP拮抗阻遏蛋白的转录封闭作用 答案:C 2.原核细胞中识别基因转录起始点的是（） A:阻遏蛋白 B:σ因子 C:转录激活蛋白 D:基础转录因子 答案:B 3.使乳糖操纵子实现高表达的条件是（） A:乳糖存在 B:乳糖存在，葡萄糖缺乏 C:乳糖缺乏，葡萄糖存在 D:乳糖和葡萄糖均存 答案:B 4.下列哪项不属于真核生物基因的顺式作用元件（） A:启动子 B:转录因子 C:衰减子

己糖激酶的同工酶及其对糖酵解的调控作用

己糖激酶的同工酶及其对糖酵解的调控作用 己糖激酶（hexokinase，EC 2.7.1.1）催化己糖第六位羟基的磷酸化反应。这个反应是糖酵解的第一步，所以受到多种因素的调节。同工酶的调节是其中非常重要的一部分。 引自/ 人体中己糖激酶有四种同工酶，1型同工酶（HK1）主要分布在脑，HK2主要分布在骨骼肌，HK3主要分布在白细胞，HK4主要分布在肝脏。因为HK4与另外三种同工酶差异较大，对葡萄糖的特异性强，所以又被称为葡萄糖激酶（glucokinase）。 人体HK2

以前关于葡萄糖激酶是不是己糖激酶的同工酶有一些不同说法，但现在大家已经认可它们是同工酶，而且IUBMB（国际生化与分子生物联合会）在己糖激酶的说明中也明确写出肝脏中的同工酶称为葡萄糖激酶。编号EC 2.7.1.2的葡萄糖激酶是指在无脊椎动物和微生物中发现的一组对葡萄糖具有高度特异性的酶，并非肝脏的HK4。 微生物的葡萄糖激酶。引自BRENDA 葡萄糖激酶的性质的确与其它同工酶差异较大。葡萄糖激酶存在于肝脏和胰岛b-细胞中，分子量约50 KD，而其它同工酶分子量约为100 KD。葡萄糖激酶对底物的亲和力低，Km是10 mM，而肌肉己糖激酶（HK2）的Km只有0.1 mM。还有一点，己糖激酶的活性受反应产物6-磷酸葡萄糖的别构抑制，而葡萄糖激酶却不受别构抑制。 乍看起来，似乎葡萄糖激酶催化能力很弱，好像没什么用。其实，葡萄糖激酶对底物的低亲和力与肝脏的生理功能密切相关，对于机体血糖稳定极为重要。平时细胞中的葡萄糖浓度约为5mM，葡萄糖激酶活性不高，所以肝脏平时对血糖的降解很少。但进食后血糖升高，肝脏中的葡萄糖激酶就会活跃起来，将葡萄糖磷酸化。因为而葡萄糖激酶不受反应产物抑制，所以能够快速降低血糖。生成的大量6-磷酸葡萄糖不仅可以通过糖酵解途径氧化分解，还可以进入磷酸戊糖途径，或者合成糖原。否则，光靠糖酵解是不足以快速降低血糖的。 同样，骨骼肌中的己糖激酶对底物亲和力高，又有产物抑制，也与其生理功能一致。骨骼肌运动时大量消耗葡萄糖，底物浓度可能会暂时降低。酶的低Km可以保证反应速度不会显著下降，以提供充足的能量。而当产物6-磷酸葡萄糖积累的时候，就说明已经不需要高速

蛋白质的ec number

蛋白质的ec number 摘要： 1.蛋白质的EC number 定义 2.EC number 的重要性 3.EC number 的获取方式 4.EC number 在蛋白质研究中的应用 正文： 蛋白质是生物体中最为重要的分子之一，它们参与了生命活动中的许多过程。在蛋白质研究中，有一个非常重要的概念，那就是EC number。下面我们就来了解一下蛋白质的EC number。 1.蛋白质的EC number 定义 EC number，全称为Enzyme Commission number，即酶委员会编号。它是一种用于标识酶的编码系统，由国际酶委员会（International Enzyme Commission，IEC）负责分配和管理。这个编号系统可以帮助科学家对酶进行分类和命名，从而方便研究和交流。 2.EC number 的重要性 EC number 对于蛋白质研究具有重要意义。首先，它可以帮助科学家对蛋白质的功能进行准确判断。通过EC number，研究人员可以知道某个蛋白质是否具有酶活性，以及它属于哪一类酶。其次，EC number 有利于科学家对蛋白质进行系统性的研究和分析。在数据库中，蛋白质的信息通常会包括其EC number，这样研究人员可以更方便地查找和整理相关数据。

3.EC number 的获取方式 要获取蛋白质的EC number，需要向国际酶委员会提交申请。申请者需要提供蛋白质的相关信息，如序列、结构、功能等。委员会会对这些信息进行审核，如果符合标准，就会为该蛋白质分配一个EC number。此外，还可以通过查阅相关数据库获取蛋白质的EC number，例如ExPASy、BRENDA 等。 4.EC number 在蛋白质研究中的应用 在蛋白质研究中，EC number 被广泛应用于以下几个方面： （1）蛋白质功能研究：通过EC number，研究人员可以推测蛋白质是否具有酶活性，从而有针对性地研究其功能。 （2）蛋白质结构预测：根据蛋白质的EC number，可以推测其结构域组成，从而为结构预测提供参考。 （3）蛋白质药物设计：在药物设计中，了解目标蛋白质的EC number 有助于筛选和设计具有针对性的抑制剂或激活剂。

乳酸脱氢酶(LDH)测定操作规程(SOP)

乳酸脱氢酶(LDH)测定操作规程（SOP） 一、用途 本产品用于体外定量测定血清、血浆样品中乳酸脱氢酶（LDH）的活性。 二、临床意义 （一）概述 乳酸脱氢酶（LDH），又称L－乳酸－NAD+氧化还原酶，酶编号为EC 1.1.1.27，分子量约为34000道尔顿。LDH是一种细胞质酶，存在于所有组织细胞中。由于组织中的LDH 浓度比血浆高约500倍，即使组织的轻微损伤也将导致血清中活性的明显增高，在肝、心肌、骨骼肌和肾中发现高度组织特异性活性的酶。 （二）临床意义 乳酸脱氢酶增高主要见于心肌梗死、肝炎、肺梗死、某些恶性肿瘤、白血病等。某些肿瘤转移所致的胸腹水中乳酸脱氢酶活力往往升高。目前，常用于心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤的辅助诊断。 （三）医学决定水平 170U／L:此值在参考范围以内，等于或低于此值可排除许多与LDH升高有关的疾病，而考虑其他的诊断。此值还可作为病人自身的对照，用来与以前或将来的测定值作比较。300U／L：高于此水平时，应考虑到可能引起LDH升高的各

种疾病，如心肌梗塞、肝病变、传染性单核细胞增多症、进行性肌营养不良等。因此，应作其他各种试验，以作出明确诊断。血清溶血可使测定值增高，应予以注意。 500U／L：高于此值，常见于巨幼细胞性溶血，急性白血病、慢性粒细胞性白血病、转移癌和肝昏迷等，此时应作其他多种检测来作出正确诊断。 三、检验原理 L-乳酸＋NAD+− −LDH丙酮酸＋NADH＋H+ −→ NADH的生成速率与样品中LDH活性成正比，在340nm波长处，通过连续监测吸光度的上升速率(△A／min)，即可计算出样品中LDH的活性。 四、样品 血液样品原则上采集晨起空腹血（禁食12小时）；患者处于平静、休息状态，减少患者由于运动、饮食带来的影响；静脉采血时患者应取坐位或卧位；止血带使用后1分钟内采血，回血后立即松开；正确使用抗凝剂；防止溶血；防止过失性采样。 样品运送过程中应防止过度振荡、防止样品容器的破损、防止样品被污染、防止样品及唯一性标志的丢失和混淆，防止样品对环境的污染、水分蒸发。 LDH测定样品为不溶血的血清、血浆（肝素抗凝）。样品应在低温条件下运输保存，样品中LDH在室温保存可稳定2

超氧化物歧化酶SOD1

一、超氧化歧化酶(SOD)简介 超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase, EC1.15.1.1, SOD）是1938年Marn等人首次从牛红血球中分离得到超氧化物歧化酶开始算起，人们对SOD的研究己有七十多年的历史。1969年McCord等重新发现这种蛋白，并且发现了它们的生物活性，弄清了它催化过氧阴离子发生歧化反应的性质，所以正式将其命名为超氧化物歧化酶。 超氧化物歧化酶Orgotein (Superoxide Dismutase, SOD)，别名肝蛋白、奥谷蛋白，简称：SOD。SOD是一种源于生命体的活性物质，是一种新型酶制剂。能消除生物体在新陈代谢过程中产生的有害物质。对人体不断地补充SOD具有抗衰老的特殊效果。它在生物界的分布极广，几乎从动物到植物，甚至从人到单细胞生物，都有它的存在。SOD被视为生命科技中最具神奇魔力的酶、人体内的垃圾清道夫。SOD是氧自由基的自然天敌，是机体内氧自由基的头号杀手，是生命健康之本。全球118位科学家发表联合声明：自由基是百病之源，SOD是健康之本。体内的SOD活性越高，寿命就越长。 二、超氧化物歧化酶（SOD）的化学修饰 1、SOD修饰的原因 超氧化物歧化酶（SOD）广泛存在于自然界一切生物体内，通过催化超氧阴离子自由基发生歧化反应，减轻或消除•O-2对机体的氧化或过氧化损害。研究表明，机体的衰老、病变及辐射伤害都与自由基的形成和损伤有关，故SOD的应用有抗衰老、抗辐射、抗炎症、抗自身免疫性疾病、抑制肿瘤和癌症的功能。研究还表明，SOD与胃病、帕金森综合症、老年痴呆症、心血管疾病等有着密切关系。目前，在医药、食品、保健品、化妆品、美容等行业也已开始使用SOD。SOD 具有许多独特的生物学特性和生理学功能，但天然的SOD稳定性较差，分子量较大，半衰期短，细胞膜通透性差，且多来源于异源性，具免疫原性，而限制了其在相关领域的应用。 2、SOD修饰改造的方法 目前国内外已有很多的研究，化学修饰、基因重组、SOD模拟化合物,而以下则重点介绍的为化学修饰法.

ec number 在合成生物学

ec number 在合成生物学 EC号（Enzyme Commission number）是酶分子的分类号码，由国际酶学委员会（International Union of Biochemistry and Molecular Biology）制定和管理。在合成生物学中，EC号起着非常重要的作用，可以帮助研究人员准确识别和分类酶，从而更好地理解和利用它们在生物体内的功能和应用。 EC号可以用于酶的命名和分类。每一个EC号由四个数字组成，分别代表酶的不同特征。第一个数字表示酶所属的酶类别，如氧化还原酶、转移酶等；第二个数字表示酶的亚类别，进一步细分酶的功能；第三个数字表示酶的亚亚类别，更加具体地描述酶的催化反应类型；第四个数字表示酶的具体催化反应。通过EC号的命名规则，研究人员可以清晰地了解酶的功能和催化反应类型。 EC号可以用于研究酶的功能和机制。在合成生物学中，研究人员可以通过对酶的EC号进行分析，进一步探究酶的催化机制和反应途径。通过了解酶的催化反应类型，研究人员可以设计和构建合成途径，通过调控酶的活性和底物选择性，实现对特定化合物的高效生物合成。 EC号还可以用于酶的工程和改造。合成生物学的一个重要目标是通过改造酶的催化性能和底物特异性，实现新化合物的高效合成。通过分析和比较不同酶的EC号，研究人员可以发现酶的结构和功能

之间的关联性，进而通过有针对性的酶工程方法，实现对酶的改造和优化。通过改造酶的催化性能，提高底物转化效率和产物选择性，从而实现对生物合成过程的精准控制和调节。 EC号还可以用于酶的数据库和资源的管理。随着合成生物学的发展，越来越多的酶被发现和应用。为了更好地管理和利用这些酶的信息，国际酶学委员会建立了EC号数据库，记录和整理了大量的酶的信息和相关数据。研究人员可以通过EC号数据库，快速查询和获取酶的相关信息，为合成生物学研究和应用提供重要支持。 EC号在合成生物学中扮演着重要角色。通过EC号的命名和分类，研究人员可以准确识别和分类酶，了解其功能和催化反应类型。通过对酶的功能和机制的研究，可以设计和构建合成途径，实现对特定化合物的高效生物合成。通过酶的工程和改造，可以提高酶的催化性能和底物特异性，实现对生物合成过程的精准调控。同时，EC 号的数据库和资源的管理，为研究人员提供了快速查询和获取酶的相关信息的便利。EC号的使用和应用，为合成生物学的发展和应用提供了重要的支持和指导。

实验六 胰蛋白酶的结晶及活力测定

实验一胰蛋白酶的结晶及活力测定 原理 胰蛋白酶（trypsin，EC.3.4.21.4）通常是以无活性的胰蛋白酶原（trypsinogen）形式存在于动物的胰脏中。在生理条件下，胰蛋白酶原随胰液分泌到十二指肠后，在小肠上腔有钙离子的环境中被肠激酶（enterokinase）或胰蛋白酶所激活，其肽链N端的赖氨酸与异亮氨酸之间的一个肽键被水解而失去一个酸性6肽，分子构象发生改变，转变成有生物活性的胰蛋白酶。 胰蛋白酶原的M r约为24000，其等电点为pH8.9。胰蛋白酶的的M r为23400，等电点为pH10.8。胰蛋白酶在酸性条件下稳定。通常在pH3.0的溶液内，在4的冰箱内储存数约乃至2年其活性无显著变化。当溶液的pH值小于2.5时，胰蛋白酶易变性；pH大于5.0时，容易发生自溶；在pH7.6~8.0时，其催化水解的活性最佳。 重金属离子，有机磷化合物和某些反应产物均可抑制胰蛋白酶的活性。在胰脏、卵清和大豆中含有一些对胰蛋白酶活性具有抑制作用的天然抑制剂。 胰蛋白酶催化水解蛋白质的能力，表现在它对碱性氨基酸（如精氨酸、赖氨酸）的羧基与其他氨基酸所形成的肽键具有高度的专一性。此外，还能催化水解有碱性氨基酸所形成的酰胺键和酯键，胰蛋白酶对这些化学键催化水解活性的敏感性依次是酯键＞酰胺键＞肽键。因此，可以利用含有这些化学键的人工合成的化合物为底物来研究胰蛋白酶的专一性催化活性。 在动物的胰脏中除了存在胰蛋白酶外，还有另外两种与胰蛋白酶的性质相似的蛋白水解酶，即：胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）亦称糜蛋白酶，弹性蛋白酶(elastase)。在制备过程，采用常规的方法往往很难将三者彼此分离开。而采用具有高度专一性的亲合层析法可将它们分开。 从胰脏中提取胰蛋白酶，一般是用稀酸将胰腺细胞中含有的胰蛋白酶原提取出来，然后根据等电点沉淀的原理将提取液的pH调至酸性（pH3.0左右），使大量的酸性蛋白沉淀析出。经硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原沉淀，抽滤后的沉淀物经水溶解并调至pH8.0，用极少量的胰蛋白酶将胰蛋白酶原激活，同时溶液中的胰凝乳蛋白酶原、弹性蛋白酶原也被激活。三种酶原激活相互作用过程如下： 流程图

生物化学习题及答案-酶

生物化学习题及答案-酶LT

15．根据国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表，4个数字分别代表、、和。16．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为、、和。 17．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 18．酶活力是指，一般用表示。 19．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。 20．解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。21．固定化酶的优点包括，，等。 22．pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响，影响，影响。 23．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。 24．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有专一性。 25．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。 26．磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌生长繁殖。 27．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。 28．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质。主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。

29．根据维生素的____________性质，可将维生素分为两类，即____________和____________。 由__________环与___________环通过__________相连，主要功能30．维生素B 1 是以__________形式，作为____________和____________的辅酶，转移二碳单位。 的化学结构可以分为二部分，即____________和____________，31．维生素B 2 其中____________原子上可以加氢，因此有氧化型和还原型之分。 由__________与_________通过___________相连而成，可以与32．维生素B 3 __________，_________和___________共同组成辅酶___________，作为各种____________反应的辅酶，传递____________。 33．维生素B 是_________衍生物，有_________，_________两种形式，其辅酶 5 形式是________与_________，作为_______酶的辅酶，起递______作用。34．生物素可看作由____________，____________，____________三部分组成，是____________的辅酶，在____________的固定中起重要的作用。 是唯一含____________的维生素，由____________，____________ 35．维生素B 12 和氨基丙酸三部分组成，有多种辅酶形式。其中____________是变位酶的辅酶，____________是转甲基酶的辅酶。 36．维生素C是____________的辅酶，另外还具有____________作用等。（四）选择题 1．酶的活性中心是指： A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位 C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域 2．酶催化作用对能量的影响在于： A．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能 E．增加活化能 3．竞争性抑制剂作用特点是： A．与酶的底物竞争激活剂 B．与酶的底物竞争酶的活性中心 C．与酶的底物竞争酶的辅基 D．与酶的底物竞争酶的必需基团；

尿酸氧化酶Urate

背景 尿酸氧化酶(Urate Oxidase, EC1.7.3.3)，又称尿酸酶（Uricase）是生物体内嘌呤降解代谢途径中的一种酶，大部分生物在嘌呤的代谢过程中产生尿酸，而尿酸酶能催化尿酸氧化为尿囊素。许多物种中均发现有尿酸酶存在，但在鸟类，爬行类动物以及高等哺乳动物(灵长类包括人类)等生物的进化过程中，尿酸酶基因发生突变，使得在这些生物体内，嘌呤不能被氧化为尿囊素，而是以尿酸为终产物。尿酸及其盐类在水中溶解度很低,血液中过多积累会导致痛风综合症。痛风（gout）是一组嘌呤代谢紊乱所致的疾病，其临床特点为高尿酸血症（hyperuricemia）及由此而引起的痛风性急性关节炎反复发作、痛风石沉积、痛风石性慢性关节炎和关节畸形，常累及肾脏引起慢性间质性肾炎和尿酸肾结石形成。

The pathway of purine metabolism 目前临床上治疗痛风的主要药物是别嘌呤醇，它占领了美国95％以上的治疗痛风药物的市场。它是尿酸代谢过程中黄嘌呤氧化酶的抑制剂，与嘌呤代谢物竞争性抑制黄嘌呤氧化酶，使次黄嘌呤及黄嘌呤不能转化为尿酸，从而减少尿酸的生成。但该药的副作用也很明显，个别病人可有发热、过敏性皮疹、腹痛、腹泻、白细胞及血小板减少，甚而肝功能损害等副作用。

尿酸酶可以氧化尿酸为可溶性的尿囊素，在基因工程技术发展以前，从微生物中提取尿酸酶可用于临床诊断和治疗，例如产朊假丝酵母。但微生物产酶量较低,限制了其广泛应用。通过DNA重组技术高效表达酶基因是一条提高产酶量的途径。迄今为止,已有多个物种的尿酸酶基因被克隆。 但是，尿酸酶仍具有蛋白质类药物的共同缺点，如在胃肠道内极易被蛋白酶水解；血浆半衰期较短，需反复多次注射；并且由于大分子化合物具有免疫原性，易产生过敏反应，同时还会因局部产生抗体而减效等，这些缺点限制了尿酸酶的大范围的、持续的应用。 实验内容 尿酸氧化酶的纯化尿酸氧化酶的性质研究发酵菌液（1）尿酸酶的动力学参数的测定 ↓（2）尿酸酶的酸碱稳定性测定超声破碎（3）温度对尿酸酶稳定性的影响↓ 盐析 ↓ DEAE离子交换