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生化考研重点知识总结

V:1.0精选

2022--66--88

第一章单糖

①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：

：6②唾液淀粉酶激活剂：

：Cl-

③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④成形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：

：

第二章油脂

①几个非饱和脂肪酸双键数：

⑴油酸：1

⑵亚油酸：2

⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：

：

亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：

⑴⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯

⑵⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘

油酯

⑶⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇

⑷⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇

第三章氨基酸与蛋白质

①几种主要氨基酸及三字母缩写

⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）

⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，

Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）

⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱

性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）

⑺其它：丙氨酸（Ala）

②②PI

⑴⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）

/2=(PK1+PKRCOOH)/2=(PK2+PKRNH2)/2⑵⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）

⑶⑶PH=7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI时有R-

③蛋白二级结构

⑴α螺旋：Sn=，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：

无规卷曲、结构域

⑤三级结构：

作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）

⑥蛋白结构分析

⑴⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法

※※酶羧肽酶A：

：解不能水解C端为Lys、Arg、Pro；的肽键；酶羧肽酶B：

：解能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）

⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应

⑴⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）

⑵⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）

2）

⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）

⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）

⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）

⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）

⑧几种重要氨基酸

⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met成⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋

白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys⑨蛋白分离纯化

技术：

透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析

※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：

机理

△分子运动速度决定因素：

大小、电荷量、形状

※蛋白离子交换层析与洗脱：

※凝胶电泳三效应：

电荷、分子筛、浓度效应

⑩蛋白含量测定

测⑴测N：

：HNO2的反应，生成的N2占中氨基酸占1/2

⑾其它

⑶几种重要蛋白：

⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）

第四章章酶学

①酶活化中心组成：

结合部位、催化部位

②计算：

活力（IU、Kat）、比活力（IU/mg）

）

、转化数/转化周期、米氏方程

③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax

※几个抑制作用：

竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）

）

；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（（作用于

Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO））

④酶促反应初速度与[E]、T有关

⑤以“三点结合”模型作用的酶：

甘油激酶

⑥酶的专一性

⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：

以⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶

⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应

⑧酶分离纯化

⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力

回收率=活力单位数/纯化前活力单位数

⑵方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增增[S]可减弱抑制作用

⑩患尿黑酸症的病人是由于：

缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）

第五章核酸

①反向互补配对：ACG-CGT（U）

）

②②N-苷键：

Ψ（C1‘-C5）

，嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）

）

③③SnRNA：

：一核仁不均一RNA，功能（促进转录、）

④核酸分离技术

⑵⑵凝凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质

⑵离子交换层析：

阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A

阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G

⑶⑶亲和层析：

可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）

）

⑤⑤DNA测序三法：

加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）

）

⑥不是能形成两性离子的核苷酸是UMP：

：

⑦⑦cNMP

⑴的最重要的cNMP：cAMP、cGMP⑵⑵cAMP：

：第二信使⑷⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与与cGMP：：生物作用并不是完全相反

第六章分子生物学与基因工程

①基因组学

⑴启成动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-

10、TATA），转录起始点⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA⑶原核生物基因重叠类型：

⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族

基因家族按组成分三类：

②②DNA复制

⑴⑴DNA复制方式：

线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】

⑵⑵DNA复制需引物：转录不需引物※核原核DNA聚合酶功能：成损伤修复、校正、合成DNA

③基因工程酶

⑴⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）

⑵⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+解⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）

⑷解牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单

磷酸核苷⑸解蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’

单磷酸核苷⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）

⑺⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑻⑻RNA用强碱

水解产生：2’-核苷酸、3’-核苷酸混合物⑼限制内切酶切割特点：4-

8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④④tRNA

结构

⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）

⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂

⑶二级：三叶草⑷三级：倒L⑤基因表达

⑴⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新

基因、染色体畸变）

⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点

前有PolyU

⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解

⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑹翻译抑制剂：

抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理

干扰素（（使起始因子eIF2磷酸化失活）

）

，毒素（抑制真核肽链延长）

⑥基因工程

⑴基因工程载体：

必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）

）

常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）

⑵⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子

⑴起始密码子：

原核（（AUG、GUG、UUG，对应fMet）

）

真核（（AUG，对应Met）

）

始※起始tRNA：tRNAMet、、tRNAfMet

⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA⑷线粒

体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸

核⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX

※RF2识别的密码子：

：UAA、UGA

⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性

※摆动性：

：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C⑧其它

⑴⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑵多

拷贝基因有：组蛋白基因、⑶⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro⑸⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一

→窄）

Tm=（C+G）%×+

第七章维生素与激素

①几种重要酶的辅酶

⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）

※磷酸吡哆醛：

氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶

以⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、

琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑷⑷VB12：

：钴胺素（参与甲基转移）

⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+以⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-

p-G脱氢酶以⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的

维生素

⑴凝血维生素：VK，脂溶⑵抗血维生素：VC，水溶⑶含含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH※※VD：

：

的体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）

2D3]种两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）

VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3

③胰岛素等激素的受体是：

④含含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介

导实现的

⑤蛋白质类激素受体位于：

细胞质膜上

⑥类固醇激素受体位于：

细胞内

第八章生物氧化

①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：

磷酸肌酸（IP3）

）

②高能化合物有：

磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、

④生物氧化过程中，ATP生成方式：

底物水平磷酸化、氧化磷酸化

⑤线粒体的嵴：

外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分

⑥⑥ATP合成酶

⑴⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性

⑵⑵F0：含H+通道⑦⑦ATP合成机理

⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：

异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭

⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+

丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛

酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P

⑾在在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：αα-酮戊二酸→

琥珀酸

第九章糖代谢

㈠糖酵解

①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：

⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节

⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）

⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）

※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：

异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化

①酶丙酮酸→乙酰辅酶A：

：

⑴部位：线粒体内膜⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛

酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）

5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）

）

苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢路磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS

①核糖的分解途径是：HMS

②除生物合成中除ATP供能外

※反应部位总结

糖酵解（EMP）：胞质TCA：

：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢

①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG

②植物合成淀粉时需：ADPG

③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G

㈤糖异生

第十章脂代谢

㈠三酰甘油代谢

①分解代谢

⑴β-氧化：

反应部位：

线粒体基质

产物：

偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）

）

反应过程：

二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）

）

⑵饱和脂肪酸分解

※酮体

生成部位：

肝内

成分：

乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮

利用部位：

肝外，脑、肌

⑶不饱和脂肪酸氧化分解：

两特殊酶：顺顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、、H2O生成ATP数：

②脂肪酸合成

⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由酰乙酰CoA羧化酶催化

为⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是酰乙酰CoA

㈡磷脂代谢

①合成磷脂所需能量来自：CTP

㈢胆固醇代谢

①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：酰脂酰CoA

第十一章氨基酸与蛋白质代谢

①几种氨基酸

⑴生酮氨基酸：Leu、Lys⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、Ile、Lys酰⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：

⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：

②脱氨基

⑴氧化脱氨基：L-Glu⑵联合脱氨基：组织中⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中

③直接排氨的动物：

水生动物（鱼）、原生动物

④氨的代谢

⑴氨的储存与转运：

储存方式：

转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：

丙氨酸-葡萄糖循环

⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）

部位：肝（线粒体、胞质）

终产物：尿素关键酶：

※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg

查锡良生化考研知识点笔记08核苷酸代谢

核苷酸代谢核苷酸是核酸基本结构单位，由机体细胞自身合成，不属于营养必需物质。食物中核酸多以核蛋白存在，胃酸作用分解为核酸和蛋白质，在小肠受肠液和胰液水解为核苷和磷酸，核苷在肠黏膜细胞中进一步分解为戊糖和碱基。戊糖参与体内戊糖代谢，碱基被分解排出，食物来源的碱基很少被利用。核苷酸在体内分布广泛，主要以5'-核苷酸形式存在，又以5'-ATP含量最多。细胞中核糖核苷酸浓度远大于脱氧核苷酸浓度。不同类型细胞各种核苷酸含量差异很大，同一种细胞，也有差异，但总量变化不大。核苷酸功能： 1、核酸合成的原料（最主要） 2、体内能量的利用形式：ATP是细胞的主要能量形式；GTP也可提供能量 3、参与代谢和生理调节：ATP/ADP/AMP, 第二信使cAMP、cGMP 4、组成辅酶：如腺苷酸→CoA/FAD/NAD+/NADP+ 5、活化中间代谢产物：UDP-葡萄糖→糖原合成丨CDP-二脂酰甘油→磷脂合成一、嘌呤核苷酸代谢p.208 ◆合成：从头合成、补救合成 1.从头合成 ①定义：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO?等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸。除某些细菌外，几乎所有生物体都能从头合成嘌呤碱。 ②部位：肝（主要器官）胞液、小肠和胸腺（次要）胞液、脑和脊髓无法进行从头合成 ③嘌呤环上原子来源口诀：一天（一号N来自天冬氨酸），我遇见一位二八佳人（故人二八即十六岁，是2，8号C来自甲酸(或甲酰基）），六探（六号碳来自CO?)，气死吾肝(7.4.5号来自甘氨酸），买了三九胃泰熬骨鲜汤(3.9号N 来自谷氨酰胺）。 ④合成途径：（1）原料：Asp、Gln、Gly、甲酸、CO2 （2）嘌呤核苷酸的合成结果直接形成次黄嘌呤核苷酸（IMP）； IMP合成从5′-P-核糖（磷酸戊糖途径产生）开始的，在ATP参与下由磷酸核糖焦磷酸合成酶作用先形成磷酸核糖焦磷酸（PRPP）；此酶为重要酶谷氨酰胺提供酰胺基由磷酸核糖酰胺转移酶催化取代PRPP上的焦磷酸，形成5-磷酸核糖胺(PRA)。此酶为限速酶嘌呤的各个原子是在PRPP的C1上逐渐加上去的（由Asp、Gln、Gly、甲酸、CO2 提供N和C）。 IMP是重要中间产物，可以分别转化为AMP和GMP(应该不用记过程)

生化主要知识点复习总结

两性电离等电点(pI 〕在水溶液中能两性电离而成兼性离子分子呈电中性时的溶液的pH 值紫外吸取芳香族氨基酸特有(phe ，Tyr,Trp) 构造特点： 1. 含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质：

2 T 二、蛋白质的空间构造定义维系键举例一级构造〔1〕多肽链中氨基酸〔残基〕的排列挨次。〔primary 〔2〕是蛋白质的根本构造。 structure 〕〔3〕是空间构造、生理功能的根底。二级构造多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空(second 间构造，其主链原子的局部空间排布，并不structure 〕涉及氨基酸残基侧链的构像。肽键〔二硫键〕氢键超二级构造〔super secondary structure 〕和构造域〔 domain 〕超二级构造〔模体， motif 〕结构域〔 domain 〕蛋白质多肽链上的一些二级构造单元，有规律地聚拢起来，形成αα，βββ，βαβ, β α, α T α 等构造单个或多个超二级构造进一步集结形成在蛋白质分子空间构造中可明显区分的区域基因表达调控中的转录因子〔具备功能〕〔锌指，亮氨酸拉链、α α、β α〕 2 脱氢酶蛋白、细胞膜受体蛋白三级构造在二级构造的根底上，包括相距较远的氨基酸(tertiary 残基及其侧链R 基团形成的整个多肽链的空间structure) 构象。特点:为球状或者为椭圆状蛋白质，具有生命活性，可形成亲水外表和疏水内核。疏水键肌红蛋白免疫球蛋白四级构造(quaterna ry stucture) 指几个各具独立三级构造的多肽链之间的相互集结，并以特定的方式接触，排列形成更高层次的大分子空间构象亚基：1.具备三级构造，单独存在无活性 2. 存在于四级构造中亚基间以盐键相连 Hb 血红蛋白一级构造蛋白质构造与功能的关系 1、一级构造不同，功能不同 2、一级构造一样，功能一样 3、一级构造中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。 4、一级构造中关键部位氨基酸残基发生变化，可导致功能变化。举例 1. 非关键部位：人、猪、牛胰岛素 2. 关键部位：镰刀型细胞贫血症〔β链 N 端第 6 个氨基酸为 Glu 突变为 Val 〕HbS 携氧力量下降，缺氧时RBC 呈镰刀状，脆性增加，溶血空间构造特定功能，特定构象： α-螺旋:指甲/毛发中角蛋白；π螺旋:肌腱/皮肤中胶原蛋白吸取峰：波长 280nm 茚三酮反响加热氨基酸 + 茚三酮蓝紫色化合物 (570nm) 氨基酸的定量方法

医学生化考试重点知识点总结

医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念 1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。 2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。 3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。 4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。 5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。二、有机化学 1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。 2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。 3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。 4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。三、无机化学 1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、

化学键和晶体结构等因素的影响。 2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。 3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。四、生物化学 1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。 2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。 3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。 4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。五、药物化学 1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。 2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。 3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。 4. 药物剂型和给药途径：药物剂型决定了药物的给药途径，不同给药途径有着不同的适应症和限制。六、环境和医学化学 1. 环境污染物的类型和来源：环境污染物主要包括有机污染物、金属污染物和放射性污染物等。 2. 毒物学：毒物学研究物质对生物的毒性作用和解毒方

414植物生理学与生物化学考研大纲

414植物生理学与生物化学考研大纲植物生理学与生物化学是研究植物在生理和生物化学方面的基本特征和生活过程的学科。它研究的范围涉及植物的能量代谢、物质运输、水分平衡、激素调节等多个方面。以下将对植物生理学与生物化学考研的大纲进行分析和总结。植物生理学与生物化学的考研大纲主要包括以下几个方面的内容：细胞的结构和功能、植物的营养和代谢、植物生长和发育、植物的环境适应及植物的抵御机制。细胞的结构和功能是植物生理学与生物化学的基础，考研大纲要求考生对植物细胞的结构和功能有清楚的认识。这包括细胞膜、细胞核、细胞器等的结构和功能，以及植物细胞中的基因表达和蛋白质合成等。植物的营养和代谢是植物生理学与生物化学的核心内容。考生需要了解植物的光合作用、呼吸作用、氮素循环、矿质养分的吸收和输送等过程。还需要了解植物中能量代谢和物质代谢的调控机制，包括酶的作用、激素的调节等。

植物生长和发育是植物生理学与生物化学的重要研究方向。考生需要了解植物生长的形态和生理变化，包括分生组织的结构和功能、植物根系的生长和发育、植物的花果结构和发育等。此外，考生还需要了解植物的生殖和繁殖方式，包括有性生殖和无性生殖等。植物的环境适应和抵御机制是植物生理学与生物化学的重要内容。考生需要了解植物对环境因素的响应和适应机制，包括光、温、水分等因素对植物的影响以及植物的应对策略。同时，考生还需要了解植物的防御机制，包括植物对病原体、害虫和逆境的抵御机制。在考研备考中，考生需要认真学习、理解和掌握植物生理学与生物化学的基本概念和理论知识，同时进行大量的习题练习和实验操作。此外，考生还需要关注植物生理学与生物化学领域的最新研究进展，了解相关领域的前沿动态。总的来说，植物生理学与生物化学考研大纲涵盖了植物的基本生活过程和机制，对考生的综合分析和理论应用能力有一定要求。考生在备考过程中要注重理论和实践相结合，掌握基本概念，掌握实验方法，熟悉学科前沿，提高自己的科研能力和创新能力，为今后从事植物生理学和生物化学的研究和教学工作打好基础。

2024年考研生物学生物化学的关键知识点历年真题

2024年考研生物学生物化学的关键知识点历年真题生物化学作为生物学的重要分支之一，是考研生物学专业中必备的知识点之一。以下是对2024年考研生物学生物化学的关键知识点历年真题的回顾和分析。一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命体内最重要的宏分子，直接参与许多生命活动。蛋白质的结构与功能是生物化学的核心内容之一，也是考研生物化学的重点。 1. 以下关于蛋白质的描述中，正确的是： A. 蛋白质的生物活性完全依赖于其氨基酸序列 B. 蛋白质的生物活性主要依赖于其氨基酸序列和折叠结构 C. 蛋白质的生物活性主要依赖于其折叠结构和糖分子的结合 D. 蛋白质的生物活性主要依赖于其氨基酸序列、折叠结构和糖分子的结合答案：B 解析：蛋白质的生物活性主要依赖于其氨基酸序列和折叠结构，糖分子的结合只是其中一种可能的功能。 2. 下列关于蛋白质结构层级的描述，错误的是：

A. 一级结构是指蛋白质的氨基酸序列 B. 二级结构是指蛋白质的α-螺旋和β-折叠等空间结构 C. 三级结构是指蛋白质链上不同区域的空间排列方式 D. 四级结构是指由多个蛋白质链相互作用形成的复合物结构答案：C 解析：三级结构是指蛋白质链上不同区域的空间排列方式，而不是指整个蛋白质链的空间排列方式。二、酶与酶动力学作为调控生物化学反应速率的催化剂，酶在生物化学领域中起着重要的作用。了解酶的性质和酶动力学原理对于理解生物化学反应机制具有重要意义。 3. 下列关于酶的描述，正确的是： A. 酶可以增加反应速率，但不能改变反应的热力学性质 B. 酶与底物之间的结合是一个可逆反应 C. 酶与底物之间的结合是一个不可逆反应 D. 酶仅在低温下起催化作用，在高温下会失去活性答案：A

生化考研知识点

生化考研知识点一、细胞生物学 1. 细胞结构：细胞膜、细胞质、细胞核、细胞器等。 2. 细胞功能：物质运输、能量转化、细胞分裂、信号传导等。 3. 细胞分裂：有丝分裂和无丝分裂，包括前期、中期、后期和末期等阶段。 4. 细胞凋亡：程序性细胞死亡，维持正常组织结构和功能的重要机制。 5. 细胞信号传导：内源性和外源性信号通过不同途径传导，调控细胞的生理活动。二、生物化学 1. 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂质等。 2. 蛋白质结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，与功能密切相关。 3. 酶的特性：底物特异性、酶促反应速率、酶抑制等。 4. 糖酵解：葡萄糖分解为乳酸或乙醇释放能量的过程。 5. 女性激素：雌激素和孕激素对生殖系统和性腺发育起重要作用。三、遗传学 1. DNA结构：双螺旋结构、碱基配对规律、DNA复制等。 2. RNA：mRNA、tRNA和rRNA的功能及合成过程。

3. 基因表达调控：转录调控、翻译调控和后转录调控等。 4. 遗传密码表：三个碱基对应一个氨基酸的编码表。 5. 遗传变异：基因突变、染色体异常和基因重组等。四、生物技术 1. DNA重组技术：限制性内切酶、DNA连接酶和DNA载体的应用。 2. 基因工程：基因克隆、转基因和基因敲除等技术手段。 3. PCR：聚合酶链式反应，用于扩增DNA片段的重要技术。 4. 蛋白质工程：蛋白质表达、纯化和修饰的技术方法。 5. 生物芯片：微阵列技术，用于高通量检测基因表达水平等。五、免疫学 1. 免疫系统：天然免疫和获得性免疫的机制和功能。 2. 抗原和抗体：抗原识别、抗原结构和抗体多样性等。 3. 免疫反应：细胞免疫和体液免疫两种免疫反应机制。 4. 免疫调节：免疫耐受和免疫增强等调节机制。 5. 免疫病理：自身免疫性疾病和变态反应等免疫系统异常引起的疾病。生化考研的知识点涵盖了细胞生物学、生物化学、遗传学、生物技术和免疫学等多个领域。掌握这些知识点对于理解生物体的结构与功能、疾病的发生机制以及生物技术的应用具有重要意义。在备考

考研生物化学考点总结

考研生物化学考点总结考研生物化学考点总结第六章维生素化学维生素的分类及性质；各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病；了解脂溶性维生素的结构特点和功能。第七章酶化学酶的作用特点；酶的作用机理；影响酶促反应的因素(米氏方程的推导)；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际分类和命名；了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念；掌握酶活性调节的`因素、酶的作用机制；了解酶的分离提纯基本方法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制；掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法。第八章生物膜与细胞器生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点；原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念；细胞膜和细胞器的组分、结构和功能；膜脂和膜蛋白的特征和定位。第九章糖代谢糖的代谢途径；糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径；糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶；糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点；掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点；光合作用的概况；光呼吸和C4途径；理解光反应过程和暗反应过程；了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。第十章脂代谢脂肪代谢的概念、限速酶；甘油代谢；脂肪酸的氧化过程及其能量的计算；酮体的生成和利用；胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄；血脂及血浆脂蛋白；理解脂肪酸的生物合成途径；了解磷脂和胆固醇的代谢；掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算。

第十一章蛋白质代谢蛋白质和氨基酸的一般代谢途径；个别氨基酸的代谢途径；蛋白质的生物合成和分解；蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。第十二章核酸代谢嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径；外源核酸的消化和吸收；碱基的分解；核苷酸的生物合成；常见辅酶核苷酸的结构和作用；DNA复制的一般规律；DNA复制的基本过程；真核生物与原核生物DNA复制的比较；转录的基本概念；参与转录的酶及有关因；原核生物的转录过程；RNA转录后加工的意义；mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程；逆转录的过程；逆转录病毒的生活周期；RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制；RNA传递加工遗传信息；核酸代谢调节。第十三章生物氧化新陈代谢的概念、类型及其特点；ATP与高能磷酸化合物；ATP 的生物学功能；电子传递过程与ATP的生成；呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序；掌握氧化磷酸化偶联机制。生物氧化与能量的产生和转移。

药学考研微生物与生化药学知识点浓缩整理

药学考研微生物与生化药学知识点浓缩整理考研是许多药学学子追求的目标，微生物与生化药学是其中的重要考试科目之一。为了帮助考生更好地备考，本文整理了微生物与生化药学的知识点，以便考生进行系统性的复习。一、微生物药学知识点 1. 基本概念微生物药学是研究微生物在药物生产、药物疗效和药物安全性等方面的学科。其主要分为微生物药品生产与微生物药理学两个方面。 2. 微生物药品的分类根据微生物药品的生产方法和来源，可以将其分为发酵药品、转基因药品和生物合成药品三类。 3. 发酵药品生产发酵药品主要是指利用微生物对药物原料进行发酵生产的药品。常见的发酵药品包括青霉素、链霉素等。 4. 转基因药品的研究与应用转基因技术是将外源基因导入到宿主细胞中，通过改变宿主细胞的基因组，使其表达出所需的特定功能。转基因药品是利用转基因技术制备的药品。 5. 生物合成药品的制备

生物合成药品是通过生物合成的方法制备的药品。此类药品生产过程中，通过调控合成途径中所需的基因表达，来实现药品的高效与规模化生产。二、生化药学知识点 1. 药物代谢与药物动力学药物代谢是指药物在机体内的转化与消除过程，而药物动力学则是研究药物在体内的吸收、分布、代谢和排泄过程。 2. 药物的药效学与药物靶点药效学是研究药物与机体相互作用，并产生生物学效应的学科。而药物靶点则是药物产生生物学效应所作用的具体分子。 3. 酶促反应与酶的抑制剂酶促反应是指酶作用于底物，催化底物转化为产物的过程。而酶的抑制剂则是一类能够抑制酶活性的物质。 4. 蛋白质与药物结合蛋白质与药物的结合过程是药物在体内发挥药理效应的重要环节。了解药物与蛋白质的结合方式及其影响因素，对于合理用药至关重要。 5. 药物传输系统药物传输系统是指药物在体内的运输过程。药物传输系统可以分为主动转运和被动扩散两种方式。

北京市考研生物学复习资料重点知识点总结与实验技巧训练

北京市考研生物学复习资料重点知识点总结与实验技巧训练一、生物学复习资料重点知识点总结生物学是考研生命科学领域的一门重要科目，为了帮助考生更好地备考，以下是北京市考研生物学复习资料中的重点知识点总结： 1. 分子生物学 - 基因结构与功能：DNA的双螺旋结构、转录和翻译过程、基因调控机制等。 - 遗传变异与进化：突变和重组的生成、自然选择和基因漂变的影响、进化的机制等。 - DNA技术：PCR、基因克隆、DNA测序等实验技术的原理和应用。 2. 细胞生物学 - 细胞结构与功能：原核细胞与真核细胞的区别，细胞器的结构和功能，细胞信号传导等。 - 细胞周期与分裂：有丝分裂和减数分裂的过程、染色体的结构与有丝分裂的调控等。 - 细胞凋亡与癌症：细胞凋亡的机制、癌症的发生与发展机制等。 3. 发育生物学

- 受精与胚胎发育：受精过程、胚胎分化和器官发育的机制、干细胞的应用等。 - 发育调控：家族基因、信号通路、环境因素等对发育的影响与调控机制。 4. 生物化学 - 生物大分子的结构和功能：蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等的结构、功能和代谢过程。 - 酶与代谢：酶的结构与机制、代谢途径和调控等。二、实验技巧训练生物学的实验技巧是考研生物学考试中常出现的题型，以下是一些常见的实验技巧训练内容： 1. 影响酶活性的因素实验 - 温度对酶活性的影响：选取适当的酶底物，通过改变温度观察酶活性的变化。 - pH值对酶活性的影响：选取适当的酶底物，通过改变溶液的pH 值观察酶活性的变化。 2. DNA测序实验 - PCR扩增：根据所需测序的DNA片段的序列设计引物，进行PCR扩增。

考研生化重点知识归纳总结

考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。在考研生化学科中，需要掌

握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。

生化考研经验

生化考研经验生物化学是生命科学领域的重要基础学科，对于考研生物学专业的学生来说，生物化学考试是一个重要的环节。本文将从备考方法、重点知识点、习题训练等多个方面，分享一些生化考研经验。一、备考方法备考生化考研首先要根据自身情况制定合理的学习计划。考生可以结合教材和考研大纲，合理分配每天的学习时间，确保每个知识点都能够得到充分的复习。同时，要有针对性地进行备考，重点关注考纲中的重要知识点和难点内容。其次，建议考生多做真题和模拟题。通过解答真题和模拟题，考生可以熟悉考试形式和题型，提高应试能力和答题技巧。同时，还能够了解自身知识掌握情况，及时纠正和弥补不足。最后，合理安排时间和休息。备考期间，尽量保持良好的作息时间，避免熬夜和过度劳累。合理的时间安排可以提高学习效率和专注度，保持良好的身心状态。二、重点知识点 1. 生物大分子生物大分子是生化考研的重要考点，包括蛋白质、核酸、多糖等。在备考中，需对生物大分子的结构、性质和功能进行深入理解。比如，了解蛋白质的结构层次和特性、核酸的组成和遗传信息传递等。同时，

还要掌握相关反应和代谢途径，如蛋白质的合成和降解、核酸的复制和转录等。 2. 酶学酶学是生化考研的另一大重点，对于理解生物的代谢调控和细胞功能至关重要。备考时，需重点掌握酶的分类、结构和功能，了解酶的底物与产物之间的反应机理。此外，还需了解酶的诱导和抑制、酶动力学的基本原理和计算方法等。 3. 代谢途径代谢途径是生化考研的难点之一，考生在备考中要掌握各种代谢途径的反应和调控机制。比如，糖类代谢途径中的糖酵解和糖异生、三羧酸循环和无氧呼吸、脂类代谢中的脂肪酸β氧化等。三、习题训练习题训练是巩固知识、培养应试能力的重要方式。考生在备考中可以结合教材和辅导书籍，选择一些难度适中的习题进行练习。此外，还可以参加专业辅导班或考研网课，通过刷题巩固知识和提高解题能力。在做习题时，要注重查缺补漏，及时总结和归纳。对于做错的题目，要仔细分析错误原因，了解解题思路和方法。同时，也要留出一定时间进行模拟考试，提高答题速度和应对考试的能力。总之，生化考研的备考是一项系统性、综合性的过程。考生需要制定合理的学习计划，注重重点知识点的掌握和习题训练，保持良好的

生化知识点总结

生化知识点总结生化学是研究生物体在生命活动中的化学成分、结构和相互作用的学科。下面是一些常见的生化知识点总结。 1. 生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。蛋白质是由氨基酸组成的，它们在细胞中扮演着结构、运输和催化反应的角色。核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。多糖是由单糖分子连接而成的，它们在能量储存和结构支持中起着重要作用。脂质是一类不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂，它们在细胞膜的结构和功能中起着重要作用。 2. 酶和酶促反应：酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质。酶能够加速反应速率，而不改变反应的方向。酶和底物之间通过互相适应的结合方式进行交互作用，形成酶底物复合物。酶活性受到温度、pH和底物浓度等因素的影响。 3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成和分解反应。有两种类型的代谢路径：异养代谢和自养代谢。异养代谢指的是通过从环境中摄取有机物来获取能量；而自养代谢指的是通过合成有机物来获取能量。 4. 基因表达：基因表达是指遗传信息从DNA转录为RNA，并翻译为蛋白质的过程。在转录过程中，DNA的双链被解开，RNA聚合酶与DNA模板链相互作用，合成mRNA。随后，mRNA通过核糖体和tRNA的帮助，将氨基酸按照特定的顺序连接成蛋白质。

5. 酸碱平衡：细胞内部和体液中的酸碱平衡对维持身体正常功能非常重要。体液中的氢离子浓度由酸碱平衡系统控制，其中包括呼吸系统、肾脏和缓冲系统的协同作用。 6. 遗传学：遗传学是研究遗传信息的传递和变化的学科。遗传信息是存储在DNA中的，可以被传递给下一代。遗传学研究如何基因通过基因座位的相互作用来影响特征的表达。 7. 能量转化：生物体内的能量转化包括能量的捕获、储存和释放。在化学反应中，能量通过酶催化的过程转化为化学能。细胞内的线粒体是能量转化的主要场所，其中发生的反应包括细胞呼吸和产生ATP分子。总结起来，生化学所研究的生物分子、酶促反应、代谢、基因表达、酸碱平衡、遗传学和能量转化等知识点，为我们了解生物体内化学反应和生命过程的机制提供了重要的基础。

考研生物化学复习笔记整理

考研生物化学复习笔记整理 20XX考研复习拉开序幕，考生们可结合西综生物化学复习笔记进行全面的专业课复习，为以后的复习打下坚实的根底。 1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的根底。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键 β-巯基乙醇可破坏二硫键 2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构根底。肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条α-肽链(141个氨基酸残基)和两条β-肽链(146个氨基酸残基)组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S 状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。 1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。 2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括： a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。 b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等参加蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。

3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。 4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。 5、蛋白质的呈色反响 a.茚三酮反响：经水解后产生的氨基酸可发生此反响，详见二、3 b.双缩脲反响：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反响。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。 1、沉淀，见六、2 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。 3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 4、层析：

最全的生物化学笔记-考研复习重点22页

能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作

考研生化复习大纲

第一部分生物大分子的结构及功能 1、20种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了（当然记下来更好），我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。 2 、谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。 3、蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。 4、血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：别构效应，Bohr效应。相应的专业外语词汇也要掌握 5、蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问答题。建议大家逐字逐字背下来。 6 、氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用（）法，以填空的形式出现。如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士，一般不会考察问答题。 7、概念：Z-DNA,DNA的变性，复性，增色效应，减色效应，杂交，探针， 8、酶部分也是很重要的。近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。最基本的东西我就不说了，比如酶的概念，作用特点等等。概念：活化能结合基团，活性中心，必需基团，辅酶或辅助因子，结合酶，全酶维生素与辅酶是第一个难点，大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来。酶反应动力学部分建议大家把公式跟四中抑制的图形记下来。填空中可以考察每种抑制的KmVm的变化情况---图形记住了，KmVm的变化也就轻松了，不然老混。其中也有几个概念：最适ph，最适温度，酶的比活性酶的调节：酶调节的类型（共价调节，化学修饰，酶原激活，酶含量在分子水平的调节）。几个概念也很重要：别构酶，同工酶第二部分物质代谢三大物质代谢中以糖的代谢最为重要。建议大家把糖酵解跟三羧酸循环的反应方程式记下来，尤其报考生化专业的同学。每步反应的酶及其调节都要记住。我当时就是这样复习的。这里肯定会有一个大题。后面的糖蛋白到是可以不看。有时候大陆边上的题也要留意一下，

考研生化复习重点

1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。 2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。 3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。 4、模体和锌指结构为二级。分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。 5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。 6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质后出来，大的先出来。 7、盐析一般无蛋白质变性。 1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。 2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。排序和书写必须是从5到3。 3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。 4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。DNA横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。 5、DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。 6、原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。具有催化作用的RNA称为核酶。 7、紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。 8、变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。 1、单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。 2、参与组成辅酶素

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结第一篇：生化考研重点知识总结生化考研重点知识总结第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数：⑪油酸：1 ⑫亚油酸：2 ⑬亚麻酸： 3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白： ⑪CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑫VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯 ⑬LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ⑭HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑪两特殊：Pro、Gly ⑫芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑬八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ⑭侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑮酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ⑯碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑰其它：丙氨酸（Ala） -②PI ⑪PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKRCOOH)/2=(PK2+PKRNH2)/2 ⑫PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R）=PK2+Lg（R/R） ⑬PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH 下降为6，表明蛋白的COOH

+--电离出H，则产生了R，PH=6>PI 时有R ③蛋白二级结构 ⑪α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑫β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ⑬β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析 ⑪N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl （丹磺酰氯）、氨肽酶法⑫C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑬打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ⑭专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应 ⑪Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑫Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑬坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑭黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑮双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑯乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸 ⑪提供活性甲基的：S-腺苷Met ⑫形成N-糖肽键的：Asp ⑬胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys + -⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱： ※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定

考研笔记：生物化学复习知识点

考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用 1.1 氨基酸、多肽和蛋白质 1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性； Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应； Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷； Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥； His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用； Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断； Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。（SAM—S-腺苷蛋氨酸）； A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键； Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。 2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种) 酶的活性中心：His、Ser、Cys 3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。 4. 天然存在的活性肽： I 谷胱甘肽：Glu—Cys—Gly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。 II γ-鹅膏蕈碱：环状八肽，能与真核生物RNA 聚合酶II 牢固结合而抑制该酶的活性，使RNA 合成不能正常进行，但不影响原核生物的RNA 合成。 III 脑啡肽（5 肽） IV 短杆菌肽（抗生素）V 肽类激素: 牛催产素、牛加压素、舒缓激肽 5. 蛋白质一级结构的测定 pro 测定的策略：测定蛋白质分子中多肽链的数目、拆分蛋白质分子中的多肽链、测定多肽链的

考研生化笔记(彩色+重点)

生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯 2、氨基酸的分类

（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的 (二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键

1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。一级结构：-----肽键；序列。二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。---聚合 ※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。