生物化学复习提纲
生物化学基础
复习提纲
生物化学专业复习提纲
第一章糖类
本章节包括以下几个知识点
1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】
糖的定义和分类：
定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮
分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些
【例题1】琼脂和琼脂糖（09）
A、主要成分相同,属同多糖
B、主要成分不同,属同多糖
C、主要成分相同,应用不能代替
D、主要成分不同,应用不能代替
分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点
解题：c
易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念
【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
特别是要掌握葡萄糖，果糖的分子式，环状结构分子式，构象
在2010年生物化学考题中就考察了该知识点，是一道选择题，主要是要掌握葡萄糖的构象问题
【例题2】下述关于葡萄糖构象的解释正确的是
A．葡萄糖的构象有α，β两种类型
B．葡萄糖的构型有链式和环式之分
C．葡萄糖构象的改变有共价键的断裂
D．葡萄糖构型的改变有共价键的断裂
分析：a-b构象有多种，最典型的是椅式和船式，构型有L,D之分。
c-d构型与构象两个概念的区分。
构型是指在立体异构体中原子或取代基团的空间排列关系。
构象是指在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的空间排布。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化，而构象改变不涉及共价键的断裂和重新组成，构象形式有无数种。
解题：d
易错点：对构型和构象的区分和理解
【知识点3】淀粉、糖原、纤维素的组成单位，键连方式
【例题3】1、淀粉中、纤维素中、糖原中葡萄糖残基的构型分别是——、——、——。（09）
分析：淀粉是由α-D-葡萄糖组成，分为直链淀粉和支链淀粉，前者有α（1-4）糖苷键相连，后者由α（1-4）和α（1-6）糖苷键相连；纤维素β-D-葡萄糖通过β（1-4）糖苷键相连；糖原α-D-葡萄糖组成α（1-4）糖苷键相连。
解题：D型
这章知识点比较分散，大家看书的时候要耐心和细心一点。
第二章蛋白质
对应章节第3-7章
本章是考试的重点章节，其知识点很多，也很重要，经常以名词解释，填空题，选择，简答，分析等多种题型方式考察，基本每年都会有一两道大题出自本章，所以大家要重点复习。
本章知识点主要包括
1组成蛋白质的20 种氨基酸及三字符，单字符，化学结构和分类
2蛋白质元素组成
3氨基酸物理化学性质
4氨基酸混合物分离和分析
5肽
6蛋白质一级结构测定
7蛋白质的分子结构
8蛋白质结构与功能的关系
9蛋白质的性质与分离，纯化，鉴定
10蛋白质分离纯化
以上只是点均需大家熟练掌握
【知识点1】组成蛋白质的20 种氨基酸及三字符，单字符，化学结构和分类
【例题1】组成蛋白质的20 种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有
_________和___________。
分析：组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸
【例题2】在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？
A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸
D．蛋氨酸E．异亮氨酸
分析：1．C：5 种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74,大于生理pH 值，所以
带正电荷。
【例题3】09简答(12分)氨基酸结构的共性,Val、Glu的生理电荷差异;以镰刀形红细胞贫血病为例讨论蛋白质中保守氨基酸残基的重要性
分析：要点组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。……
R基是区分基本氨基酸的关键。
Val为非极性氨基酸、Glu极性带负电荷的氨基酸
【知识点2】蛋白质元素组成平均含N量16%……
【例题4】大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1 克样品含氮量为10mg,则
蛋白质含量为____%。
解析16 ；6.25…10mg/16%*1g
【知识点3】氨基酸物理化学性质：
旋光性可做一般了解。而酸碱性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同参加的反应，特别是等电点以及其计算和测
定方法、氨基酸在不同条件下涌动的情况都需要掌握
[例题5]谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19, pK2 (α-NH+3 ) = 9.67, pK R(R 基)= 4.25,谷氨酸的等电点为__________。
题解： 3.22
氨基酸等电点的计算：侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2)/2
同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。
酸性氨基酸（谷，天冬）： pI = (pK’1 + pK’ R-COO- )/2
硷性氨基酸（赖精组）： pI= (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
【知识点4】氨基酸混合物分离和分析
掌握各种层析的原理注意各个层析方法中何为固定相，何为流动相，常会出现选择题
【知识点5】肽
1 肽的概念，表示方法，肽键，肽平面，肽链中AA的排列顺序和命名
2肽重要理化性质
3..肽的化学反应：也能发生茚三酮反应、Sanger反应、DNS反应和Edman反应；还可发生双缩脲反应。
4 .活性肽定义重要活性肽脑啡肽；激素类多肽；谷胱甘肽作用写法
【知识点6】蛋白质一级结构测定
1策略九步
2序列分析中重要方法和技术
在这里不再罗列具体内容，大家要认真看下课本
【知识点7】蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构，蛋白质的二级结构，超二级结构，结构域，蛋白质的三级结构
蛋白质的四级结构的定义维持各级结构的作用力，各级结构的基本类型及其结构特点，主要是掌握二级结构的基本类型及其特点
【知识点8】蛋白质结构与功能的关系（重点）
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）种属差异
（二）分子病
（三）共价修饰
（四）一级结构的断裂
二、蛋白质的变构现象－高级结构变化对功能的影响
1血红蛋白和肌红蛋白结构特点
2 血红蛋白和肌红蛋白结构和功能的比较
（10年）5.肌红蛋白的功能，分子结构特点和氧结合曲线的特征，讨论可逆结合的分子基础
08年8、结合蛋白质的构象变化，简述镰刀状红细胞贫血病的机理。
09年(12分)氨基酸结构的共性,Val、Glu的生理电荷差异;以镰刀形红细胞贫血病为例讨论蛋白质中保守氨基酸残基的重要性
【知识点9】蛋白质的性质与分离，纯化，鉴定
1蛋白质的酸碱性
2 蛋白质的大小和形状
3、蛋白质的胶体性质
4 变性与复性（重点）
5 紫外吸收等
【知识点10】蛋白质分离纯化与测定
1蛋白质分离纯化
其中重点掌握凝胶过滤，聚丙烯酰胺凝胶电泳，离子交换层析，亲和层析的定义原理
2 蛋白质含量测定与纯度鉴定
测定蛋白质总量常用方法：凯氏定氮法，双缩脲法福林酚试剂法紫外吸收法染料结合法纯度鉴定通常采用分辨率高得物理方法PAGE 等电聚焦毛细管电泳沉淀分析和HPLC等第三章酶
重点章节，知识点多
本章主要知识点
1酶的概念，组成及作用特点
2 酶的分类
3酶的活力测定
4酶的作用机理
5酶的调节
【知识点1】酶的概念，组成及作用特点
化学组成
有些酶只有蛋白质组成，有些酶还含有非蛋白质成分
酶辅因子根据与酶蛋白结合松紧程度分为辅酶：较松可透析除去辅基：较紧
特点酶和一般催化剂的共性
酶作为生物催化剂的特性
【知识点2】酶的分类
国际生化学会酶学委员会根据酶所催化的反应性质将酶分为六大类：氧、转、水、裂、异、合【知识点3】酶的活力测定
酶活力酶活力单位酶的比活力=活力|蛋白
活力测定方法主要是测定产物增加量或底物的减少量
原则测定酶促反应初速度；最适条件下测定；底物浓度远远超过酶量
【知识点4】酶促反应动力学
影响酶促反应的速度的因素：
1 底物浓度对酶促反应速度的影响
（1）了解酶的饱和现象和酶的中间产物学说
（2）米氏方程
表示的是v o，V max 和[S]之间的定量关系
（3）Km的意义
（4）Vmax和Km的求法
双倒数作图法
(Lineweaver-Burk)
（5）多底物的酶促反应了解三种机理有序顺序反应随机顺序反应乒乓反应机理•【例题1】09年
•7、酶-底物中间产物描述错误的是
•A、酶与底物结合后,酶稳定性增加
•B、形成的复合物可分离
•C、复合物称过渡态
•D、有饱和现象
分析：中间产物的形成会使底物敏感键产生电子张力，导致底物结构处于瞬间带点活化状态，这个不稳定的高能状态即过渡态，而不是之化合物，故c是正确选项
2 酶浓度的影响
3pH 的影响
4温度的影响
【例题2】09年)酶动力
1.底物浓度、温度、PH对酶促反应的影响规律
5激活剂对酶反应速度的影响
6抑制剂对酶反应速度的影响
(1)抑制作用与抑制剂
(2) 抑制作用的类型
B可逆抑制作用(reversible inhibition)
b1竟争性抑制(competitive inhibition)
b2 非竟争性抑制(noncompetitive inhibition )
b3 反竞争性抑制(uncompetitive inhibition )
•注意对Km Vmax 影响
•【例题3】
•08年真题
•图A三条曲线中两条来自在抑制剂（竞争，非竞争性）存在下分别侧得的酶促反应动力学数据，另一条来自对照。请在B图中画出三条对应曲线，并简述理由。
【知识点4】酶的作用机理
一、酶的活性中心及结构特点（必需基团和非必需基团）
二、酶作用专一性的机制（锁钥学说、诱导契合学说）
三、酶作用高效率的机制
降低反应的活化能（中间产物学说）
邻近效应和定向效应
酶使底物分子中的敏感键发生变形
酸碱催化
共价催化
金属离子的催化作用
（多功能催化作用）
酶活性中心微环境的影响
【知识点5】酶的调节
酶的调节类型，共价调节，化学修饰，酶原激活概念，酶含量在分子水平上的调节，重点掌握别构效应及其别构模型，别构酶s型曲线特点
掌握别构酶，调节酶，核酶。同工酶，多酶体系，抗体酶，酶工程概念
第四章核酸
本章重点内容
1核酸的分子组成
2 DNA结构与功能
3RNA结构
4核酸的性质
5核酸分离提纯和定量测定
【知识点1】核酸的分子组成
要求会写化学式
【例题1】08年5、比较RNA与DNA的化学组成、核苷酸内部连键、核苷酸外部连键，以及各自的生物学功能。
【知识点2】DNA结构与功能
一、DNA的一级结构
有三五磷酸二脂键组成
5到3
(二) DNA的二级结构
1、DNA的双螺旋结构
•双螺旋结构是DNA二级结构最基本的形式。
2 B-DNA双螺旋结构的要点
Watson和Crick提出的DNA双螺旋构象现在称为B-DNA,它代表DNA钠盐在相对湿度92%制得的纤维的结构，比较接近生理条件下细胞内大部分DNA的构象。
DNA双螺旋是由两条反向、平行、互补的DNA链构成的右手双螺旋。两条链的脱氧核糖磷酸骨架反向、平行地按右手螺旋走向，绕一个共同的轴盘旋在双螺旋的外侧，两条链的碱基一一对应互补配对，集中地平行排列在双螺旋的中央，碱基平面与轴垂直。DNA双螺旋中的两条链互为互补链。
双螺旋外径2nm，螺距3.4nm，每10对碱基上升一圈。因此每对碱基距离0.34nm，夹角36度。
作用力
有两种作用力稳定双螺旋的结构。在水平方向是配对碱基之间的氢键，A=T对形成两个氢键，GC对形成三个氢键。这些氢键是克服两条链间磷酸基团的斥力，使两条链互相结合的主要作用力。在垂直方向，是碱基对平面间的堆积力。堆积力是疏水力与范德华力的共同体现。氢键与堆积力两者本身都是一种协同性相互作用，两者之间也有协同作用。
脱氧核糖磷酸骨架并未将碱基对完全包围起来，在双螺旋表面有两个与双螺旋走向一致的沟，一个较深较宽，称大沟；一个较窄较浅，称小沟。大沟一侧暴露出嘌呤的C6、N7和嘧啶的C4、C5及其取代基团；小沟一侧暴露出嘌呤的C2和嘧啶的C2及其取代基团。因此从两个沟可以辨认碱基对的结构特征，各种酶和蛋白因子可以识别DNA的特征序列。
3DNA还有其它双螺旋构象类型:A,C,D,E,Z型。另外还有三股螺旋DNA。
4、双螺旋结构的稳定因素
（1）碱基堆积力DNA双螺旋稳定的最主要因素。
（2）氢键
➢A=T，G≡C。
➢氢键虽然是弱键，但大量氢键的总作用力是很大的。
（3）另外，各种阳离子，如多胺，组蛋白，Na+,K+,Mg 2+能与DNA分子中带负电荷的磷酸基团作用，降低了两条DNA链之间的静电排斥力，也有助于双螺旋的稳定
（三） DNA的三级结构
超螺旋是DNA三级结构的主要形式（-双螺旋的螺）
负超螺旋是左手超螺旋
4DNA 与蛋白质复合物结构核小体
【知识点3】RNA结构和功能
（一）RNA一级结构的特点
1.tRNA一级结构具有以下特点：
• 2 tRNA的高级结构
•1、tRNA的二级结构
•3tRNA的三级结构
•在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，目前已知的tRNA的三级结构均为倒L形。
•
2.mRNA（信使RNA，messenger RNA-mRNA)
真核生物mRNA一级结构是单顺反子，有5’ -末端有“帽子”和非编码区、3 ’ -末端有polyA片段和非编码区原核：多顺反子5’ -末端无“帽子”有非编码区、 3 ’ -末端无polyA片段
（病毒除外）
3.rRNA (核糖体RNA，ribosomal RNA-rRNA）
•约占全部RNA的80%，
•是核糖核蛋白体的主要组成部分。
•rRNA 的功能与蛋白质生物合成相关，可分别与mRNA、tRNA作用，催化肽键的形成。
rRNA的种类（根据沉降系数）
原核生物
5S rRNA
23S rRNA
16S rRNA
真核生物
5S rRNA
28S rRNA
5.8S rRNA
18S rRNA
例题10年6.原核细胞中三种RNA的结构、特点和功能【知识点4】核酸的性质
核酸变性和复性
（1）核酸的变性与增色效应
•
（2）DNA的热变性与解链温度（Tm ）
•Tm值定义
•:影响Tm值因素
（3）核酸的复性（renaturation）
（4）杂交
Southern印迹法
【知识点5】核酸分离提纯和定量测定
核酸及其组分含量测定常用紫外分光光度法定磷法定糖法
【例题09年】分离DNA、RNA的基本原则是什么,说明原因
第六章维生素
【知识点1】脂溶性维生素主要功能
１、维生素A
作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
２、维生素D
作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
３、维生素E
作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
４、维生素K
作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
【知识点2】水溶性维生素
１、维生素B1
又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
２、维生素B2
又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
３、维生素PP
包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。
NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
４、维生素B6
包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
５、泛酸
又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
６、生物素
生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
７、叶酸
以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
８、维生素B12
又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。
９、维生素C
促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
【例题1】2010年9、维生素B2构成的辅基是____________，参加________反应。
分析：维生素B2
又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基
题解：FMN和FAD；氧化还原
第七章生物氧化和生物能学
【知识点1】生物化学中的高能化合物
1、高能化合物的概念
2、高能化合物的类型
按其分子结构特点及所含高能键的特征分：
•磷氧键型
•磷氮键型
•硫酯键型
•甲硫键型
3、最重要的高能化合物—ATP
反应物的不稳定性和产物的稳定性或反应物内的静电斥力和产物的共振稳定使ATP水解释放大量能量。
能荷
ATP是生命活动中能量的主要直接供体，因此ATP不断产生又不断消耗，ATP、ADP和AMP的转换率非常高。但他们在机体内总能保持相应的平衡状态，以适应细胞对能量的需求。
❖细胞所处的能量状态用ATP、ADP和AMP之间的关系式来表示，称为能荷，公式如下：
能荷=[ATP]+1/2[ADP]/[ATP]+[ADP]+[AMP]
【例题1】09年、属于高能磷酸化合物的是
A、ADP,磷酸肌醇,磷酸精氨酸?,烯醇式…
B、烯醇式…,焦磷酸,肌醇,精氨酸
C、乙酰辅酶A,精氨酸,焦磷酸,ADP
D、ATP、G-6-P,精氨酸,烯醇式…
【知识点2】电子传递和氧化呼吸链
一电子传递链定义，组成，组分排列顺序
呼吸链的电子传递抑制剂
1、概念：
2、常用的几种电子传递抑制剂及其作用部位
【例题】09年、线粒体的电子传导
A、NADH是FMN的电子供体
B、NADH是NAD+的电子供体
C、CytC在线粒体外膜上
D、辅酶Q是移动性强的电子链组分
10、属于高能磷酸化合物的是
A、ADP,磷酸肌醇,磷酸精氨酸?,烯醇式…
B、烯醇式…,焦磷酸,肌醇,精氨酸
C、乙酰辅酶A,精氨酸,焦磷酸,ADP
D、ATP、G-6-P,精氨酸,烯醇式…
【知识点3】氧化磷酸化
⏹作用部位：真核生物的电子传递和氧化磷酸化均在线粒体内膜上进行。原核生物则在质膜上进行。
1、P/O比
当一对电子经呼吸链传给O2的过程中所产生的ATP分子数。实质是伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的分子数与消耗分子氧的氧原子数之比,称为P/O比。
❖线粒体NADH+H+经呼吸链氧化P/O比为2.5，FADH2经呼吸链氧化P/O比为1.5。
2、形成ATP的部位（氧化与磷酸化偶联部位）
❖电子传递链将NADH和FADH2上的电子传递给氧的过程中释放自由能，供给ATP的合成。其中释放大量自由能的部位有3处，即复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ，这3个部位就是ATP合成的部位，称为偶联部位。
3、氧化磷酸化作用的机理
化学偶联假说
构象偶联假说
❖化学渗透假说（公认）认为电子传递释放的自由能和ATP的合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。即电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+离子梯度，及一个电位梯度。这个跨膜的电化学电势驱动ATP的合成。
2 氧化磷酸化的解偶联和抑制常常出选择，填空
解偶联剂2,4 –二硝基苯酚解偶联蛋白质子载体
抑制剂寡霉素和各种离子载体
3 ATP合成机制
❖线粒体内膜的表面有一层规则地间隔排列着的球状颗粒，称为FOF1-ATP合酶，也叫ATP合酶复合体或ATP 合酶，是ATP合成的场所。
❖FO是膜外质子返回膜内的通道，F1是催化ATP合成的部位，当膜外的质子经FO质子通道到达F1时便推动ATP的合成。
4氧化磷酸化的调节
•ADP是关键物质。
•ADP作为关键物质对于氧化磷酸化作用的调节称为呼吸控制（respiratory control
[ATP]/[ADP ] [Pi]比值降低加速氧化磷酸化反之
5 两种穿梭机制
❖真核细胞细胞液中产生的NADH必须进入线粒体才能经呼吸链氧化并生成ATP.
▪磷酸甘油穿梭
▪苹果酸-天冬氨酸穿梭
第八章糖代谢
三大物质代谢以糖代谢最为重要，需要详细掌握代谢过程中关键酶，关键产物，发生场所，建议大家吧糖酵解跟三所算循环反应方程式记下来，每部反应的酶，调节都要记下
【知识点1】糖酵解的过程，包括发生场所，反应阶段，参与酵解的关键酶，酵解过程中的能量变化以及生理意义等知识点二.糖酵解的化学历程
▪在细胞质中进行，共分4个阶段，每个阶段又分若干反应：
1）第一阶段：葡萄糖→ 1, 6-二磷酸果糖
（2）第二阶段：1, 6-二磷酸果糖→−
3-磷酸甘油醛
（3）第三阶段：3-磷酸甘油醛→− 2-磷酸甘油酸
（氧化和磷酸化偶连）
❖碘乙酸通过与3-磷酸甘油醛脱氢酶的巯基结合而抑制其活性
❖砷酸盐（AsO3-4）破坏1，3-二磷酸甘油酸的形成
（4）第四阶段：2-磷酸甘油酸→
丙酮酸
葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+
2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H+ +2H2O
三.酵解过程中ATP的形成
●有氧时，2NADH进入线粒体（苹果酸穿梭）经呼吸链氧化又可产生5分子ATP,再加上由底物水平的磷酸
化形成的2个ATP，故共可产生2+5=7分子ATP（沈同第三版）
●无氧时，2NADH还原丙酮酸，生成2分子乳酸或乙醇，故净产生2分子ATP
四糖酵解的意义
1、糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径。
2、通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。
3、糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物；磷酸二羟丙酮→α-磷酸甘油→合成脂肪。
4、是糖有氧分解的准备阶段。
5、由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程。
五.糖酵解的调控
◆细胞对酵解速度的调控是为了满足细胞对能量及碳骨架的需求。
◆在代谢途径中，催化不可逆反应的酶所处的部位是控制代谢反应的有力部位。
◆糖酵解中有三步反应不可逆，分别由己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化，因此这三种酶对酵解速
度起调节作用。
六.丙酮酸的去向
…【知识点2】三羧酸循环
一. 由丙酮酸形成乙酰CoA
◆丙酮酸进入线粒体转变为乙酰CoA，这是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带：
丙酮酸+CoA+NAD+ 乙酰CoA+ C2O+NADH+H+
▪反应不可逆，分5步进行，由丙酮酸脱氢酶复合体催化。
▪丙酮酸脱氢酶复合体是一个十分大的多酶复合体，包括丙酮酸脱氢酶E1、二氢硫辛酸乙酰转移酶E2、二氢硫辛酸脱氢酶E3三种不同的酶及焦磷酸硫胺素(TPP)、硫辛酸，FAD, NAD+,CoA 及Mg2+
六种辅助因子组装而成。
二. 三羧酸循环的过程
1 、乙酰COA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸
❖单向不可逆
❖可调控的限速步骤
❖氟乙酰CoA导致致死合成
常作为杀虫药
2、柠檬酸异构化成异柠檬酸（顺乌头酸酶）
3 、由异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）
❖TCA中第一次氧化作用、脱羧过程
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 （理工16级—L食品类、L生工类） 第一章绪论 第二章蛋白质 蛋白质系数；单纯蛋白质；结合蛋白质；单体蛋白质；寡聚蛋白质； 必需氨基酸？必需氨基酸有哪些 蛋白质的20种氨基酸的三字符？是否都有旋光性？是否都是L-α-氨基酸？ 兼性离子？pK值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？与电泳方向的关系。 哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸生理pH条件下带电状况？ 半胱氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，是向阳极还是向阴极迁移？ α-氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？为什么？ 蛋白质中二硫键的形成、常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？ 哪三种氨基酸在280nm紫外光下有吸收峰？原因是？紫外吸收法测定蛋白质浓度的理论依据是？ 生物活性肽？活性肽结构特点与蛋白质肽有何不同？ 研究蛋白质构象的主要方法是？ 简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？维持三级结构的主要作用力是？ 结构域；超二级结构；别构蛋白质；别构效应；协同效应；同促效应；异促效应； 球状蛋白结构特点？疏水侧链和亲水侧链的分布？ 肌红蛋白与血红蛋白结构？各有几个氧结合位？与氧结合的铁是2价还是3价？与氧亲和力有无差别？ 举例说明蛋白质结构与功能的关系？ 蛋白质的等电点？酸碱性质？蛋白质紫外吸收？ 维持蛋白质胶体溶液的稳定因素？ 使蛋白质沉淀因素有？其原理？哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质？ 蛋白质变性与复性？导致蛋白质变性的因素？常用变性剂？变性蛋白有何特点？ 凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理？ 蛋白质的盐析及原理？会做题，根据题意判断结果或根据题中所给数据及蛋白质性质设计实验。 蛋白质的分离纯化步骤？常用的纯化方法及各自原理？ 蛋白质的含量测定的方法有？其原理？ 书后47页：3，4，5，10，11 第三章核酸 稳定DNA双螺旋结构的因素有哪些？碱基互补原则？碱基互补原则生物学意义？ 增色效应？减色效应？Tm？核酸变性？核酸复性、核酸分子杂交？ 原核生物与真核生物mRNA一级结构的异同 核酸研究中常用到的技术有哪些（举出2~3项），有哪些实际应用？ 质粒？核酸限制性内切酶？基因工程？质粒和限制性内切酶在基因工程中的作用？基因工程的主要步骤？ Southern杂交原理及应用 书后题：80页3，8，9，10，12，14，15 第四章糖类 构型（D ，L，α，β）与构象？糖苷键？旋光性？ 糖的变旋现象及产生原因？ 举出4例常见寡糖的单糖组成。，哪些是还原糖、哪些是非还原糖 总结直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的单糖组成、糖苷键及类型（如淀粉是由α-D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连） 糖胺聚糖结构特点及种类？糖蛋白和蛋白聚糖的组成与结构特点。 书后题97页：6 第五章脂类 常见的硬脂酸（16C）、软脂酸（18C）和亚油酸（9,12－十八碳二烯酸ω－6系列）、亚麻酸（9,12,15- 十八碳三烯酸ω－3系列）的结构特点？ 乳化剂（去污剂）？乳化作用？常用到的乳化剂有哪些？双亲媒性分子？ 甘油磷脂结构通式？卵磷脂和脑磷脂的分子组成？ 体内天然脂肪酸的结构特点，偶数碳、顺式结构。溶点等 测定油脂皂化价、碘价有何应用？氢化？ 质脂过氧化作用？抗氧化剂？生物体内常见的抗氧化剂有哪些？ 书后习题：113页 5 第六章酶
生化简答题复习纲要
1.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？ 酶是有活细胞产生的、对特异底物具有高效催化作用的生物大分子，包括蛋白质和核酸。 酶与一般催化剂的区别：1.高效性：酶能够大幅度地降低反应的活化能。2.特异性：酶仅能作用于一种或一类化合物，或作用于一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性三种。3.可调节性：酶促反应可以受多种因素的调控，使机体能够适应不断变化的内外环境。4.反应条件温和，可在常温常压下进行。 2.什么是酶原？某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义？ 酶原：无活性的酶的前体。 酶以酶原形式存在的意义： A.保护和定位作用：避免细胞产生的酶对自身消化，同时保证酶在特定的部位和环境发挥作用，保证机体代谢正常进行。 B.酶原是酶的贮存形式。一旦机体需要，可发挥其催化作用。 3.简述酮体代谢的特点和生理意义。 特点： A.肝内合成，肝外利用：肝是生成酮体的器官，但是不能利用胴体；肝外组织不能生成酮体，却能利用酮体，肝外组织最终把酮体转变成乙酰辅酶A，后进入三羧酸循环彻底氧化利用。
B.游离脂肪酸是合成酮体的前体，调节脂肪动员释放游离脂肪酸的因素能影响酮体的合成。平时血液中酮体较少，有大量乙酰辅酶A必需代谢时酮体增多，可引起代谢性酸中毒，如糖尿病。 生理意义： A.酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可以透过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。 B.酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平稳定，节省蛋白质的消耗。 4.简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。 来源： A.从食物中消化吸收获 B.组织蛋白降解 C.自身合成非必需氨基酸 去路： A.脱氨基作用：①氨气：尿素、谷氨酰胺、其他含氮物质②α-酮酸：转变为糖、酮体、非必需氨基酸及氧化供能 B.脱羧基作用：生成胺类 C.转化或合成某些含氮化合物 D.合成组织蛋白 5.参与大肠杆菌（原核生物）DNA复制的酶类和蛋白质因子有哪些？DnaA:辨认复制起始点 DnaB(解螺旋酶）：解开DNA双链
医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学
第四章蛋白质化学 一、选择题 A型题 1．单纯蛋白质不含 A C B H C N D O E S 2．蛋白质的特征性元素是 A C B H C N D O E P 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．各种蛋白质氮含量很接近，平均为 A 6.25% B9% C16% D25% E36% 5．选出亚氨基酸 A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸 6．不参与蛋白质合成的是 A 半胱氨酸 B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸 7 ．下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸 A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸 8．根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸 9．关于氨基酸的错误叙述是 A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸 C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环 D 酪氨酸和丝氨酸含羟基 E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸 10．等电点最高的是 A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸 11．在生理条件下，带负电荷最多的是 A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸 12．两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多，它是
A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸 13．在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 14．在多肽链中，一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是 A -C-N-Cα- B -Cα-C-N- C -Cα-N-C- D –N-C-Cα- E –N-Cα-C- 15．人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是 A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 E．以上均不是 17．维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键18．维持蛋白质分子二级结构的化学键是 A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是 A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nm C．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键 E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成 20．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是 A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维持 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 21．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学复习提纲 第一章蛋白质化学 1. 简述蛋白质的功能： ①催化功能-酶 ②调控功能-激素、基因调控因子 ③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 ④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 ⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 ⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 ⑦支架作用-接头蛋白 ⑧防御功能-免疫球蛋白 2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法； 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数× 凯氏定氮法 蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量 3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸 酸性氨基酸： Asp、 Glu
碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸 芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr 亚氨基酸：Pro 含硫氨基酸：Cys、Met 含羟基氨基酸：Ser、Thr 4. 必需氨基酸，非必需氨基酸； 必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline） 非必需氨基酸： 5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性； AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。 6. 具有近紫外光吸收的氨基酸； Tyr/Trp/Phe 7. 氨基酸的等电点； ①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。 ②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。8；蛋白质的一级结构； 蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构 9、肽键中C-N键的性质及肽平面；
生物化学复习提纲
生物化学基础 复习提纲
生物化学专业复习提纲 第一章糖类 本章节包括以下几个知识点 1，糖的定义和分类。 2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。 3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。 4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。 5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。 6，了解糖的生理功能。 ，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。 基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。 在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。 当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。 好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。 【知识点1】 糖的定义和分类： 定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。 化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮 分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些 【例题1】琼脂和琼脂糖（09） A、主要成分相同,属同多糖 B、主要成分不同,属同多糖 C、主要成分相同,应用不能代替 D、主要成分不同,应用不能代替
生物化学复习题
生物化学复习提纲及思考题 绪论：生物化学（动态、静态、功能）？ 第一章（2.3）糖： P42 习题 1、2、3、4、10、11 1、糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方从右旋变成左旋或从左旋变成右旋？ 2.单糖由于具有不对称碳原子故都具有旋光性？ 3.人体不仅能利用D-葡萄糖还能利用L-葡萄糖? 4.糖的无氧分解和有氧分解有什么异同? 5.乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖构成，故是一种葡萄糖苷? 2.三羧酸循环中经底物磷酸化产生的高能化合物为？;EMP途径：CoQ：淀粉：乙酰CoA ： 6、糖的无氧分解和有氧分解有什么异同 ; 7 、丙酮酸; 8.糖无氧分解的两种主要产物？ 9.1mol糖进行有氧氧化彻底分解时，在细胞液产生的ATP的mol数为？ 第二章脂（2 . 4 ）：P 60 习题 1、2、6、7 1．乙酰CoA；丙酮酸；硬脂酸；.硬脂酸；乳酸；乙酰辅酶A; 2．脂类是由———和———组成的酯类及其衍生物？生物膜主要是由____和____组成？ 3．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构？ 4、植物油的必需脂肪酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高？ 5、有偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA？ 6、如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度？ 7、下列哪个是饱和脂肪酸（A.油酸， B亚油酸 C 棕榈酸 D.亚麻酸）？ 8、卵磷脂含有的成分为（A. 脂肪酸，甘油，磷酸，乙醇胺 B. 脂肪酸，甘油，磷酸，胆碱 C 脂肪酸，甘油，磷酸，丝氨酸 D. 脂肪酸，甘油，磷酸）？ 9、脂肪酸进行β氧化不需要的辅助因子是（A.CoA B.FAD C.NAD+ D.NADP）？ 10、脂肪酸合成过程中，乙酰CoA来自———或———，NADPH来源于———途径？ 11、从某天然脂肪水解得到的脂肪酸，其最可能的结构为（A CH3(CH2)12COOH B CH3(CH2)13COOH C CH3CH2COOH）？以天然油脂为原料油脂中的脂肪酸碳数几乎全部为偶数 12、测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。求（1）甘油三酯的平均分子量（2）甘油三酯中平均含多少个双键？13通常脂肪酸的不饱和度越高则其熔点越低？ 14、植物油和动物油都是脂肪？14.脂肪酸的氧化降解是从分子的羧基端开始的。（）因为： 15.仅仅偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA。（）因为： 16.植物油和动物油都是脂肪。（）因为： 17.脂肪酸进行β氧化不需要的辅助因子（的酰基载体）是:（）A、CoA ；B. FAD； C. NAD+; D. NADP+; 18.生物膜主要是由( )和( )组成脂质，蛋白质 第三章蛋白质（2.5） page112：习题 1、3、4、8、9 1、氨基酸脱下的氨一般以（？）形式排出体外？ 2、氨基酸在等电点时，主要是以（？）离子形式存在？在PH大于PI时，大部分以（？）离子形式存在？在PH小于PI时，大部分以（？）形式存在？ 3、在蛋白质合成中，作为模板的是？携带氨基酸的是？ 4、可以认为:苯丙-精-甘-谷-丙-赖：A.含六个肽键 B.是蛋白质 C.是肽链 D. 具有生物活性？ 5.今有赖、精、丙、天氨酸混合液，各组分PI值分别为9.74、10.76、
生物化学复习提纲
糖类： 1、单糖，寡糖，多糖，复合糖定义。 单糖：凡不能被水解为更小分子的糖。如：核糖、葡萄糖。 寡糖：凡能被水解成少数（2—10个）单糖分子的糖。 多糖：凡能被水解成多个单糖分子的糖。如：淀粉 n葡萄糖 复合糖：与非糖物质结合的糖。如：糖蛋白等。 衍生糖：糖的衍生物。如：糖酸、糖胺等。 2、重要的二糖：麦芽糖，蔗糖，乳糖的基本单位以及糖苷键。 麦芽糖——葡萄糖+葡萄糖（α-1，4糖苷键） 乳糖——半乳糖+葡萄糖（β-1,4糖苷键） 蔗糖——葡萄糖+果糖（α，β(1→2) 糖苷键） 3、重要的多糖：糖原，淀粉，纤维素的基本单位。 在重要的多糖里面淀粉的种类以及各个性质。 淀粉：1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于 热水，250~300个糖分子，遇碘呈紫蓝色，易老化，粘度小。 2）支链淀粉：分子中除有α（1-4）糖苷键外，还在分支点处有α（1-6 ） 糖苷键。每一分支有20-30个葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。 ＞6, 000个糖分子，遇碘呈紫红色，不易老化，粘度大。糖原：α-D-葡萄糖多聚物。同支链淀粉；区别在于分支程度更高,分支链更短平均每8-12个残基发生一次分支。 纤维素：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。 4、定义：糖苷键，糖原，还原性糖 糖苷键：由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合后形成的化学键。 糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉，也称动物淀粉。 还原性糖：含有有游离半缩醛羟基的单糖或寡糖。 5、菲林反应 6、糖的生物学功能 作为能源作为碳源作为结构性物质细胞识别和信息传递的重要参与者。 脂类： 1、脂类的定义 脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，称为脂质或脂类。 2、脂类的分类 （1）单脂：由各种高级脂肪酸与醇类形成的酯。如油脂 （2）复脂：除了含脂肪酸和各种醇以外，还含有其他成分的脂。 磷脂：结合磷酸 糖脂：结合糖分子 脂蛋白：结合蛋白分子
2011-2012春夏生化(丙)复习提纲 完全解答版
生物化学（丙）复习提纲 蛋白质化学 蛋白质的基本结构单位和基本化学键； 一级结构：即初级结构，是指蛋白质肽链中各个氨基酸的排列顺序。 二级结构：指蛋白质多肽链主链在空间的走向，一般为有规律的空间排列，是主链的构象，而不涉及侧链基团的空间上的关系。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键三级结构：指蛋白质分子中所有原子的三维空间排列。 四级结构：含有多条肽链的蛋白质分子，其内部具有独立结构的各多肽链彼此通过非共价键相互作用而成的聚合体机构。 寡聚体蛋白质（oligometric protein）：由两个或多个肽链通过非共价键缔合在一起，构成一个完整的、有功能的聚集体。 亚基（subunit）：在寡聚体蛋白质中，通常将每一条单独折叠的多肽链称为亚基。必需氨基酸为：Ser, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met。 等电点isoelectric point, pI：在一定pH条件下，氨基酸分子所带正电荷和负电荷数相同，即净电荷为0时的溶液的pH。 pI = (pK1 + pK2 )/2 蛋白质的种属差异?；蛋白质α-螺旋结构； 构型configuration：是指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。 构象conformation：是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。构象的改变不涉及到共价键的断裂。 在肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。 通常在多肽链的一端含有一个游离的 -氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的 -羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸残基的顺序是从N端开始，以C端为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 肽的性质
生物化学(上)重点题目及答案
生化（上）复习提纲 一、糖类（多羟基醛、多羟基酮或其衍生物类物质） 1、同多糖：水解后只产生一种单糖或单糖衍生物，称为同多糖 2、构型：一个有机分子中手型碳原子上的四个不同的原子或基团在空间上特有的排列。 3、构象：一个有机物分子中，仅因单键旋转而产生的不同的空间排列。构象的改变不涉及 共价键的断裂和重新形成，也没有光学活性的变化， 4、差向异构：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。（D-葡萄糖和D-甘露糖） 5、对映体：两个互为镜象而不能重合的立体异构体，称为对映异构体，简称对映体。 非对映体:不是对映体的旋光异构体称为非对映体 6、糖苷键：糖苷分子中提供半缩醛或半缩酮羟基的糖部分称为糖基，与之缩合的部分称为 配体，这两部分之间的连接键称为糖苷键 7、肽聚糖：又称黏肽、氨基糖肽或胞壁质。它是由N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的 多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 8、变旋：葡萄糖主要以环状结构存在，当链式结构转化为环状半缩醛时，不仅生成α-D- （+）-葡萄糖，也能生成β-D-（+）-葡萄糖。这样的转变过程中，比旋随之 变化，这种变化称为变旋 9、糖脎：许多还原性糖能与苯肼发生反应生成含有两个苯腙基的衍生物，称为糖的苯肼或 脎，即糖脎。不同还原糖生成的脎，晶型与熔点各不相同。 10、糖脂：是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物，可分为鞘糖脂、甘油 糖脂以及由类固醇衍生的糖脂。 11.异头碳:一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。异头碳具有一个羰基的化学反应性。 12.异头物:是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。D-glucose的α- 和β-型即是一对异头物.它们是非对映异构体.（α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖） 13.杂多糖:水解以后产生一种以上的单糖或单糖衍生物，称为杂多糖 14.肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁质酸交替连接而成 15、糖苷键类型 纤维素：β-1,4糖苷键乳糖：β-1,4糖苷键蔗糖：β-1,2糖苷键 麦芽糖：α-1,4糖苷键异麦芽糖：α-1,6糖苷键直链淀粉：α-1,4糖苷键 16.多糖无甜味，也无还原性 17.直链淀粉遇碘液呈蓝色，支链淀粉遇碘液呈紫红色 二、脂质 1、脂质：一类不溶于水或难溶于水、而易溶于非极性溶剂的生物有机分子。它是由脂肪酸和醇等所组成的酯及其衍生物 2、皂化值：是皂化1g油脂所需的KOH的毫克数，与油脂的相对分子质量成反比。 3、碘值：也称碘价，是100g三酰甘油卤化时所吸收的碘的克数，可反映三酰甘油中不饱和键的多少。 4、酸值：也称酸价，是中和1g油脂中游离脂肪酸所需的KOH的毫克数，它表示酸败程度的大小。 5、乙酰值：也称乙酰价，中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH的毫克数。 6、两亲化合物：同一分子含极性端和非极性端的化合物。 7.脂肪酸:由一条长的烃链和一个末端羟基组成的羧酸
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 1.生物氧化 a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结 合生成水的全部体系称呼吸链。 b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原 子时生成ATP的摩尔数。 c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。 d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。 e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。 f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些 高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。 g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程 称为电子水平磷酸化。 h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以磷酸甘油为载体，进 入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。 i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以苹果酸为载体， 进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。 各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。 有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。 常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A 典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。呼吸链中的主要成员包括以NAD+或NADP+为辅酶的烟酰胺脱氢酶类、以FMN或FAD作为辅基的黄素脱氢酶类、铁硫蛋白类（Fe-S）、辅酶Q及依靠铁的化合价的变化来传递电子的细胞色素类。 复合体I电子传递顺序：NADH → FMN → Fe-S → CoQ → Fe-S → CoQ 复合体II电子传递顺序：琥珀酸→ FAD →几种Fe-S → CoQ 复合体III电子传递顺序：QH2 → b;Fe-S;c1→ Cyt c 复合体IV电子传递顺序：还原型Cyt c → Cu A→ a → a3→ Cu B→ O2 细胞色素传递电子的顺序：Cyt b → Cyt c1→ Cyt c → Cyt a → Cyt a3→ 1/2 O2 NADH氧化呼吸链：NADH →复合体I →辅酶Q →复合体III → Cyt c →复合体IV → O2 琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→复合体II →辅酶Q →复合体III → Cyt c →复合体IV → O2 电子传递体系磷酸化是生物体内生成ATP的主要方式。电子传递是氧化放能反应，而ADP与Pi生成ATP的磷酸化是吸能反应，氧化和磷酸化是偶联进行的。化学渗透假说从能量转化方面解决了氧化磷酸化的基本问题，构象变化学说可以详细地解释ATP生成的机制。在电子传递过程中，将H+从线粒体内膜的内侧，转移到外侧的膜间隙，使内膜外侧的H+浓度高于内侧，形成电化学势，当H+通过ATP合酶回到线粒体内膜的内侧时，释放的能量用于合成ATP。
生物化学复习提纲(2012))
生物化学复习提纲（2012年） 题型 一、填空题（每空1分，共20分） 二、单项选择题（从备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题首的 表格内）（本大题分10小题，每小题2分，共20分） 题号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 答案 三、判断题（正确的写―√‖，错误的写―×‖，把答案代码填入题首的表格内） （本大题10小题，每小题1分，共10分） 题号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 答案 四、名词解释（每小题3分，共15分） 五、简答及计算题（本大题6小题，共35分） 注意：一、二、三项请仔细看书复习 一、填空题（每空1分，共20分） 1、生物体内胆固醇合成的原料是，限速酶是______________________。 2、糖酵解产生的NADH必需依靠________________系统或________________系统才能进入线粒体，分别 转变为线粒体中的________________和____________。 3、生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即________________、________________和 ________________。 4、蛋白质的生物合成过程中，氨基酸的活化由________________________来催化的。 5、核酸在nm处有最大吸收峰。当核酸变性时其紫外吸收会，这种现象称为。 6、酶对细胞代谢的调节是最基本的代谢调节，主要有二种方式：和。 7、蛋白质合成的延长阶段，需要在和步骤分别消耗1 个分子。 8、呼吸链组分中惟一的脂溶性有机分子是。 9、磷酸戊糖途径生理意义主要在于生成________________和________________。 10、端粒酶由______________和________________两个部分组成，它的生理功能是______________。 二、单项选择题 1、纤维素分子的糖苷键为 A α(1→4)； B α(1→6)； C β(1→4)； D β(1→6)。
护理生物化学复习大纲
《生物化学》考试复习大纲 第一章糖类的化学 1、糖、异头物的概念 2、记忆β-D-葡萄糖Haworth结构式 3、糖苷键的种类有哪两种 第二章脂类和生物膜 1、皂化反应、皂化值、脂质体的概念 2、皂化值的计算（作业） 3、试述生物膜的结构 4、膜脂的运动方式有哪些 第三章蛋白质化学 1、蛋白质的基本结构单元是什么？除了脯氨酸外，左右的氨基的a碳上都连接结构？ 2、蛋白质中的含氮量为定值，是多少？ 3、氨基酸等电点定义，会判断高于或者低于等电点时氨基酸带电荷情况 4、酸性氨基酸及碱性氨基酸等电点的计算 5、含巯基氨基酸、含羟基的氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸分别是哪些 6、决定蛋白质紫外吸收的氨基酸有哪些 7、氨基酸与茚三酮反应的颜色变化 8、蛋白质α-螺旋的基本特点（各个参数） 9、蛋白质变性作用、盐溶、盐析的基本概念 10、维持蛋白胶体溶液稳定性的两个因素 11、变性蛋白质有哪些变化。 第四章核酸化学 1、DNA变性、DNA熔点的定义，影响DNA熔点高低的因素 2、构成DNA的基本结构单位、DNA的二级结构的特点、核苷酸三个组分（磷酸、核糖及 碱基）之间的连接类型 3、tRNA二级及三级结构的形状 4、tRNA的二级结构及各部分功能。 5、RNA的主要种类及其作用
第五章酶化学 1、米氏方程、米氏常数意义 2、影响酶促反应速度的因素有哪些 3、酶、同工酶基本概念 4、酶活性中心的结构 5、可逆性抑制剂的种类 6、蛋白质的辅因子有哪两类 7、决定酶专一性的2个机制的具体内容：锁钥学说、诱导契合学说 第八章糖代谢 1、糖酵解、糖异生的概念；糖酵解及三羧酸循环发生的部位 2、糖酵解中有哪几步不可逆反应，各由什么酶催化，产物是什么？整个过程能量产生情况 3、糖酵解与糖异生过程的差异 4、糖的有氧氧化过程的最终产物是什么及能量产生情况？ 5、三羧酸循环中的催化3个限速步骤的酶各是什么 第九章脂类代谢 1、脂肪酸的转运蛋白、脂肪酸合成的多酶复合体的构成、脂肪酸β氧化定义 2、β-氧化包括哪几步反应 3、以软脂酸为例，其彻底氧化分解产生的能量是多少 4、脂肪酸氧化分解及生物合成发生的场所分别是哪里，在这两个过程中，脂酰基的载体分别是什么 第十一章核酸代谢 1、半保留复制、复制原点的概念 2、原核生物DNA聚合酶III的组成和功能 3、DNA复制的方式有哪些 4、原核生物复制叉上发生的反应有哪些 5、DNA复制过程中，需要哪些酶类，这些酶先后作用的顺序。 6、大肠杆菌RNA聚合酶的亚基组成，各有什么功能 7、真核生物的RNA聚合酶种类及功能 8、启动子、操纵元、终止子的概念 9、原核生物启动子结构；终止子的种类、结构、作用机制。
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲 （实用版） 目录 1.川农 854 生化考研大纲概述 2.考试范围与内容 3.考试要求与题型 4.备考建议 正文 一、川农 854 生化考研大纲概述 川农 854 生化考研大纲是指四川农业大学针对研究生入学考试生化科目所制定的考试大纲。该大纲旨在为考生提供一个明确的复习方向，帮助考生了解考试范围、内容、题型及分数分布等信息，以便考生进行有针对性的复习。川农 854 生化考研大纲具有较高的权威性和指导性，是考生备考过程中必不可少的参考资料。 二、考试范围与内容 川农 854 生化考研大纲主要包括以下内容： 1.生物化学基本概念与原理：包括生物化学的定义、研究对象、发展历程等。 2.蛋白质与核酸：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能等。 3.代谢与能量：包括糖、脂类、蛋白质代谢及其相互关系、能量代谢等。 4.生物氧化与氧化磷酸化：包括生物氧化的基本概念、过程、氧化磷酸化等。 5.物质代谢与代谢途径：包括氨基酸代谢、核苷酸代谢、脂类代谢等。
6.信号转导与细胞信号分子：包括信号转导的基本概念、信号分子及其作用途径等。 7.基因表达调控：包括基因表达的基本概念、调控机制等。 三、考试要求与题型 川农 854 生化考研大纲对考生的考试要求主要包括以下几点： 1.掌握生物化学的基本概念、原理及实验技术。 2.熟悉蛋白质、核酸、代谢与能量、生物氧化与氧化磷酸化等知识点。 3.能够运用所学知识分析和解决实际问题。 考试题型主要包括：选择题、名词解释、简答题、论述题等。 四、备考建议 1.认真阅读川农 854 生化考研大纲，了解考试范围、内容及要求，明确复习重点。 2.结合教材、参考书进行系统复习，加强知识点之间的联系。 3.多做真题、模拟题，提高解题能力，培养应试技巧。 4.注重实践，将所学知识应用到实际问题中，加深理解。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 一、名词解释 1.辅酶：通过共价键与酶分子松散结合，可通过透析去除，使酶失去活性 2、别构酶：某些调节物质与酶结合，会影响酶与底物或者与调节物的结合，改变酶 的活性，称为别构调节，能进行别构调节的酶叫做别构酶 3.消色差效应：当变性DNA单键重新形成双螺旋结构时，碱基处于双螺旋结构中。此时，DNA溶液的紫外线吸收减少的现象称为消色差效应。 4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基紧密垛叠，其π电子云0之间相互减弱 了对紫外线的吸收。dna变性时，双链解开变成单链，使碱基充分暴露，使其紫外线吸收 明显增加，约增加40%，这种现象叫做增色效应、 5.氧化磷酸化：氧化磷酸化是指生物氧化过程中ATP的产生。有两种类型的代谢物连 接磷酸化和呼吸链连接磷酸化。6.底物水平磷酸化：指在酶的催化下形成高能磷酸化合物，如ATP。它是一个产生不同于氧化磷酸化或光合磷酸化的ATP的系统。7.转氨作用：指 α-氨基酸α-氨基转移到酮酸上的α-过程。转氨是氨基酸脱氨的一种方式。事实上，它 可以被视为氨基酸的氨基和氨基α-酮酸的酮基被交换。 8、联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联 合起来进行脱氨基9.构型：指的是一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。比如：正异zers这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分 子的光学活性发生变化。 10.构象：有机化学中的一个重要概念。最简单的构象分析基于乙烷分子。最重要的 构象分析基于环己烷。 11.同工酶：是指催化同一生化反应，但酶蛋白结构组成有所不同的一组酶。 12.变构酶：调节剂的结构与第一种酶的底物和直接产物的结构完全不同。以这种方 式调节的酶称为变构酶。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随着其功能的变化。14.等电点：当溶液处于 某一个特定的ph值时，氨基酸要以偶极离子形式存在，分子所带明净电荷为0，将此时的溶液ph值称为该氨基酸的等电点。 15.酶原：有些酶在细胞中合成或分泌时只是不活跃的前体。前体物质称为酶原 16.酶原激活：在一定的条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
711药学基础综合(二)生物化学部分复习大纲
711药学基础综合（二）生物化学部分复习大纲 一、考试的基本要求 生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖。 二、考试方式和考试时间 闭卷考试，生化部分总分120。 三、参考书目（仅供参考） 《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社 《生物化学原理》第二版，张楚富主编，高等教育出版社 《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社 四、试题类型 主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型，并根据每年的考试要求做相应的调整。 五、考试内容及要求 第一部分生物分子 掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。聞創沟燴鐺險爱氇谴净。 糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途，重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能和常见糖类药物的在医药领域的类别与应用价值。残骛楼諍锩瀨濟溆塹籟。 脂类化学：掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构（通式）以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。酽锕极額閉镇桧猪訣锥。
生物化学下册复习提纲重点版(华南理工)
物质代谢（合成代谢、分解代谢）：从物质代谢来说，新陈代谢包括分解代谢和合成代谢。 分解代谢——生物大分子通过一系列的酶促反应步骤，转变为教小的、较简单的物质的过程。 合成代谢——生物体利用小分子或大分子的结构元件合成自身生物大分子的过程。 能量代谢：在生物体内，以物质代谢为基础，与物质代谢过程相伴随发生的，是蕴藏在化学物质中的能量转化，统称为能量代谢。 一、名词解释 高能磷酸化合物：机体内有许多磷酸化合物,当其磷酰基水解时，释放出大量的自由能。 这类化合物为高能磷酸化合物。 高能键：高能磷酸化合物分子中的酸酐键，能释放出大量自由能，称之为“高能键”。 二、高能磷酸键化合物及其他高能化合物的类型 （一）磷氧型 1、酰基磷酸化合物 （1）乙酰磷酸 （2）氨甲酰磷酸 （3）1,3-二磷酸甘油酸 （4）酰基腺苷酸 （5）氨酰腺苷酸 2、焦磷酸化合物 （1）焦磷酸 （2）二磷酸腺苷 3、烯醇式磷酸化合物 磷酸烯醇式丙酮酸 （二）氮磷型 胍基磷酸化合物 （1）磷酸肌酸 （2）磷酸精氨酸 （三）硫酯键型 活性硫酸基 （1）3’－腺苷磷酸5’－磷酰硫酸 （2）酰基辅酶A （四）甲硫键型 活性甲硫氨酸
一、名词解释 被动运输：指物质从高浓度的一侧，通过膜运输到低浓度的一侧，物质顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程，是不需要消耗代谢能的穿膜运 输。 主动运输：指物质逆浓度梯度的穿膜运输过程。需消耗代谢能，并需专一性的载体蛋白。 协同运输：小分子的跨膜运送大都是通过专一性运送蛋白的作用实现的。 如果只是运输送一种分子由膜的一侧到另一侧，称为单向运输； 如果一种物质的运输与另一种物质的运输相关而且方向相同，称为同向运输。 方向相反则称为反向运输，这二者又统称为协同运输。 Na+，K+—泵：Na+、K+-泵实际是分布在膜上的Na+、K+-ATP酶。 通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内运输K+ 。 每水解1分子ATP，向外运输3个Na+，而向内运输2个K+ 。 Ca+—泵：Ca2+泵即为Ca2+-ATP酶， Ca2+泵主动运送Ca2+到膜内是通过水解ATP提供的能量驱动的。 每一分子的ATP酶每秒钟大约可水解达10个ATP分子。 每水解一分子ATP运送2分子Ca2+ 。 基团转运：一般来说，物质通过膜运输时不需进行化学修饰，但有些糖在通过细胞膜时需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。 三、Na+，K+—泵的作用机制是什么？ Na+、K+-泵的作用机制，人们普遍接受的是构象变化假说。 正常状态下Na+、K+-ATP酶（E1构象）在Na+，Mg+存在下可将ATP磷酸化，形成中间体E1-P，与Na+有关的蛋白磷酸化导致酶的构象发生变化，使Na+运输至细胞外，酶的构象也随之变为构象E2-P。 其后E2-P中间体在K+存在下，ATP酶进行去磷酸化导致酶的构象发生变化（E2），使K+运输入细胞内，ATP酶经去磷酸化作用等步骤后又回复到原来的状态E1。 因此，在Na+ ，K+分别向膜内和膜外运输的过程中，运输蛋白ATP酶经历了磷酸化和去磷酸化过程，而酶本身的构象变化调节着Na+和K+的运输。 一、名词解释 糖酵解：是葡萄糖在无氧条件下降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程。 是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。 酒精发酵：葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸后，再转化为乙醇的过程。 乳酸发酵：生长在厌氧或相对厌氧条件下的许多细菌，以乳酸为最终发酵产物。 三、糖酵解的全过程（包括反应式和催化反应的酶）
【精品】生物化学作业习题复习提纲
作业习题 第一章糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。 3。人血液中含量最丰富的糖是________________，肝脏中含量最丰富的糖是________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________. 4。乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5。鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛（或缩酮）等形式的化合物。 8。判断一个糖的D-型和L—型是以________________碳原子上羟基的位置作依据. 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和 ________________四种类型，决定其构象的主要因素是________________。
二、是非题 1.［]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2。［］从热力学上讲，葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 3。［]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端，所以它们都有还原性。 4.[]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5。［］糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[]D—葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.［］D-葡萄糖,D—甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[］糖链的合成无模板，糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.［］醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[］肽聚糖分子中不仅有L—型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题 1。［]下列哪种糖无还原性?