生物化学复习资料
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第一章蛋白质的结构与功能
1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：
①非极性疏水性氨基酸7种：
甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F
②极性中性氨基酸8种：
酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q
③酸性氨基酸2种：
天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E
④：碱性氨基酸3种：
赖氨酸Lysine Lys K
精氨酸Arginine Arg R
组氨酸Histidine His H
5.氨基酸的理化性质：
①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：
①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。化学键：H键。
主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
9.肽单元（位）：多肽链中相邻两个α-C之间的结构。具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。Cα1、Cα2在平面所处的位置为反式构型。
10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。
11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。
13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。
亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。
同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同
14.蛋白质的四级结构：蛋白质亚基之间的聚合。
15.构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。
16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。
17.一级结构与功能的关系
①一级结构是空间构象的基础。
②不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。如：胰岛素。
③同一蛋白不同状态的比较：一级结构决定空间结构。如：蛋白变性与复性。
④保守序列、保守氨基酸改变，功能改变：保守氨基酸不变，功能不变。分子病。
⑤氨基酸序列提供重要的生物进化信息。如：细胞色素c。
⑥一级结构差别很大的蛋白质可能有相似的空间结构。如：丙酮酸激酶。
18.蛋白质的功能依赖特定的空间结构
1）血红蛋白（Hb）亚基与肌红蛋白（Mb）结构相似。
①Mb与Hb都含血红素辅基。
②Hb是由4个亚基组成的四级结构蛋白质。
③Mb为三级结构
2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与O2结合。
3）蛋白质构象改变可引起疾病，如疯牛病、阿尔兹海默。
19.蛋白质的理化性质：
①具两性电离。
②具胶体性质（两稳定因素：胶体颗粒表面电荷、水化膜）
③空间结构破坏而引起变性。
④在紫外光谱区有特征性吸收峰（280nm）。
⑤茚三酮反应（蓝紫色）和双缩脲反应（紫色或红色）
20.蛋白质的分离与纯化
①盐析与有机溶剂沉淀；②电泳；③透析；④层析；⑤超速离心。
第二章核酸的结构与功能
核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为：脱氧核糖核酸和核糖核酸。
脱氧核糖核酸：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。
核糖核酸：分布于胞核、胞液。参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。
一、核酸的化学组成以及一级结构
1.化学组成：
①元素组成
C、H、O、N、P(分子量9%-10%）
②分子组成
——碱基：DNA:A、G、C、T，RNA:A、G、C、U。
——戊糖：核糖，脱氧核糖。
——磷酸
2.碱基和核糖（脱氧核糖）通过核苷键连接形成核苷，核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
——DNA的核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP
——RNA的核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP
3.核苷酸之间以3′，5′－磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。具有5’→3’的方向性。
4.核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序，即：碱基序列。
二、DNA的空间结构与功能
1.DNA的二级结构是双螺旋结构。
Chargaff规则：
①[A] = [T],[G] [C]，A+G=T+C
②不同生物种属的DNA碱基组成不同；
③同一个体不同器官、不同组织的DNA碱基组成相同。
④对于一特定组织的DNA，其碱基不随年龄、营养状态和环境的改变而改变。
2.DNA双螺旋结构模型要点（100%考）
①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同
一公共轴盘。
②核糖和磷酸组成亲水骨架在外侧,疏水碱基在内侧。表面存在一个大沟和一个小沟。
③碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（A=T; GΞC）。
④氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
3.DNA双螺旋结构的多样性。
B型DNA、A型DNA为右手螺旋，Z型DNA为左手螺旋。
4.DNA的高级结构是超螺旋结构。
①DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。盘绕方向与DNA双螺旋方同相同为正超螺旋结构，反之负超螺旋。
②原核生物DNA是环状超螺旋结构。
③真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构。
核小体：染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白组成。
真核生物染色质有端粒和着丝粒两个功能区。
三、RNA的结构与功能
RNA大部分以单链存在，核糖2’位都有羟基;，一般分子较小，核苷酸数目变异多。
1.mRNA是蛋白质合成中的模板。
①mRNA结构特点
帽子结构：大多数真核mRNA的5′末端有m7GpppNm-，称5’-帽结构
功能：?有助于mRNA越过核膜，进入胞质。
保护5′不被核酶降解
翻译时供IFⅢ（起始因子）和核糖体识别，是翻译所必需的。
尾巴结构：大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。
功能：?是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式；
它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性。
它可促进核糖体的有效循环。
②mRNA的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
2.转运RNA的结构与功能。
①tRNA的二级结构——三叶草形。
氨基酸臂、DHU环(双氢尿嘧啶)、反密码环、额外环、TΨC环。
②tRNA的三级结构——倒L形。
③功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
④tRNA的3’-末端可连接氨基酸
⑤tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子。
3.核糖体RNA：细胞中含量最多的RNA，约占80%以上。
①rRNA的种类：
真核生物：5S rRNA，28S rRNA，5.8S rRNA，18S rRNA。
原核生物：5S rRNA，23S rRNA，16S rRNA。
四、核酸的理化性质
1.核酸分子具有强烈的紫外吸收：260nm(嘌呤和嘧啶环中含共轭双键)
应用：50μg/ml双链DNA、40μg/ml单链DNA（或RNA）、20μg/ml寡核苷酸。
2.DNA的变性
①定义：在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基对之间氢键发生断裂，解开成两条单链的过程。（破坏了空间结构，核苷酸序列没变）
②增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
③解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260（A260代表溶液在260nm处的吸光率）值作图，所得的曲线称为解链曲线。
④Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA
的解链温度，又称融解温度。
3.变性的核酸可复性或形成杂交双链。
五、核酸酶
①核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。
②核酸外切酶：5′→3′或3′→5′核酸外切酶。
第三章酶
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。
一、酶的分子结构与功能
1.酶的分子组成
单纯酶
结合酶：酶蛋白:决定反应特异性，辅助因子:决定反应的种类和性质。
2.酶的活性中心：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
必需基团：指酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团。主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，组氨酸的咪唑基。
3.同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
*生理及临床意义
(1)在代谢调节上起着重要的作用；
(2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；
(3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；
(4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
二、酶的工作原理
1.酶促反应特点
①具有极高的效率。
②具有高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。
绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
③酶促反应的可调节性。
④酶是蛋白质具有高度的不稳定性。
2.诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。
三、酶促反应动力学
1.影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
2.米－曼氏方程式：酶促反应模式——中间产物学说
[S]：底物浓度，V：不同[S]时的反应速度，V max：最大反应速度，Ｋm：米氏常数
①K m与V max的意义
K m值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
K m是酶的特征性常数之一，仅与酶的结构、底物和反应的环境（温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。?当k2>>k3时，K m时可近似地表示酶对底物的亲和力，K m愈小，酶对底物的亲和力愈大。
Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。
酶的转换数：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
3.底物足够时酶浓度对酶促反应速的影响呈直线关系。
4.最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。
5.pH对反应速度的影响
①影响酶的解离
②影响底物的解离。
③影响酶分子的构象。
④最适pH不是酶的特征性常数。
6.酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
①不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。不能用透析,超滤的方法去除。
②可逆性抑制：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结
合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
四、酶的调节
调节对象：关键酶，调节方式：酶活性的调节、酶含量的调节。
1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
2.酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
3.酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的。
五、酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。
第五章维生素与无机盐
第六章糖代谢
1.糖：即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。
单糖：G、F
2.二糖：麦芽糖（G+G）、蔗糖(G+F)、乳糖（G+半乳糖）
3.多糖：淀粉、糖原、纤维素
4.结合糖：糖+非糖物质
5.糖的生理功能
①主要功能-氧化供能
②提供合成体内其他物质的原料
③作为机体组织细胞的组成成分
6.糖代谢的概况
一、糖的消化与吸收：葡萄糖转入肠粘膜需要载体，同时需要Na ＋转入。
二、糖的无氧氧化
糖酵解：葡萄糖的无氧氧化和有氧氧化的共同起始。反应部位：胞浆。
1.葡萄糖分解成丙酮酸
①葡萄糖→6-磷酸葡萄糖（G-6-P)——第一个限速步骤，关键酶：己糖激酶。
②G-6-P→6-磷酸果糖（F-6-P)——酶：磷酸己糖异构酶。
③F-6-P→1,6-双磷酸果糖( F-1,6-2P)——第一个限速步骤，关键酶：6-磷酸果糖激-1。
④F-1,6-2P→2分子磷酸丙糖——酶：醛缩酶。
⑤磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛——酶：磷酸丙糖异构酶。
前5步：1G消耗2ATP 生成2个3-磷酸甘油醛。
⑥3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸——酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶。
⑦1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸——第一次底物水平磷酸化，第一次产生ATP，酶：磷酸甘油酸激酶。
⑧3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸——酶：磷酸甘油酸变位酶。
⑨2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸( PEP)——酶：烯醇化酶。
⑩磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸——第二次底物水平磷酸化，第三个限速步骤，关键酶：丙酮酸激酶。
后5步生成4ATP。
底物水平磷酸化：ADP与其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。
2.丙酮酸转变成乳酸：反应中的NADH+H+来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。
3.糖酵解的调节：
①关键酶：己糖激酶、6-磷酸果糖激-1、丙酮酸激酶
②调节方式：变构调节、共价修饰调节。
变构激活剂：AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P
变构抑制剂：柠檬酸; ATP（高浓度）
4.糖酵解的生理意义
①迅速提供能量。
②是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
二、糖的有氧氧化
有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O的反应过程。
1.糖的有氧氧化分为三个阶段。
第一阶段：酵解途径。
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧——关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体。
第三阶段：三羧酸循环（TAC）和氧化磷酸化。
①三羧酸循环（TAC）/柠檬酸循环（4次脱氢、2次脱羧、1次底物水平磷酸化，整个循环不可逆）
草酰乙酰成柠檬，柠檬又成alpha酮，
琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
②三羧酸循环的生理意义：
是三大营养物质氧化分解的共同途径；
是三大营养物质代谢联系的枢纽；
为其它物质代谢提供小分子前体；
为呼吸链提供H+ + e。
③草酰乙酸的来源：
2.一分子NADH+H+的氢传递给氧时，生成2.5个ATP。
一分子FADH2被氧化时，生成1.5个ATP。
因以上两条途径，1G总共获得30或32个ATP。
3.七个关键酶：
①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1
②丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体
③三羧酸循环（TAC）/柠檬酸循环：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。
4.巴斯德效应：指有氧氧化抑制糖酵解的现象。
三、磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
1.反应过程（胞液中进行）
分为二个阶段：
第一阶段：氧化反应：生成磷酸戊糖、NADPH+H+及CO2。
第二阶段：非氧化反应：包括一系列基团转移，最终生成：3-磷酸甘油醛和F-6-P。
总反应：3×6-磷酸葡萄糖+ 6 NADP+→2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+H++3CO2
2.调节
6-磷酸葡萄糖脱氢酶为关键酶，其活性的高低决定G-6-P进入磷酸戊糖途径的流量。
3.生理意义
①为核苷酸的合成提供5-磷酸核糖。
②提供NADPH＋H＋作为供氢体参与多种代谢反应。
蚕豆病：红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
四、糖原的合成与分解
糖原：是葡萄糖多聚体，是体内糖的储存形式。
糖原储存的主要器官及其生理意义
①肌肉：肌糖原，主要供肌肉收缩所需。
②肝脏：肝糖原，维持血糖水平。
1.糖原的合成代谢——关键酶：糖原合酶
①定义：指由葡萄糖合成糖原的过程。主要发生在肝和骨骼肌。
②糖原合成途径：葡萄糖→G-6-P→G-1-P→尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）→糖原。
UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体。
2.糖原的分解代谢——关键酶：糖原磷酸化酶
①糖原磷酸化酶作用于α-1,4糖苷键。
②肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，生成的G-6-P只能进入酵解途径进一步代谢。肌糖原的分解与合成与乳酸循环有关。
3.G-6-P的代谢去路：
五、糖异生
1.概念：在饥饿状态下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。主要在肝。
2.途径：
①第一阶梯：
丙酮酸→草酰乙酸——线粒体内进行，酶：丙酮酸羧化酶。
草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸——线粒体、胞液内进行，酶：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。
草酰乙酸从线粒体转运到胞质有两种方式。
②第二阶梯：1,6-双磷酸果糖→6-磷酸果糖——酶：果糖二磷酸酶-1。
③第三阶梯：6-磷酸葡萄糖→葡萄糖——酶：葡萄糖-6-磷酸酶。
3.糖异生的生理意义
①维持血糖浓度恒定。
②补充肝糖原。
③调节酸碱平衡。
4.乳酸循环
①概念：肌肉通过糖无氧氧化产生的乳酸，经血液进入肝脏而糖异生为葡萄糖，葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这种乳酸、葡萄糖在肌肉、肝脏组织间的循环互变称为乳酸循环。
②生理意义
﹡防止乳酸堆积引起酸中毒。
﹡避免乳酸的浪费（有利于乳酸的再利用）。
﹡促进肝糖原的不断更新。
第七章脂质代谢
必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取。
一、消化过程及相应的酶
二、甘油三酯的合成
1.肝、脂肪组织及小肠是甘油三酯合成的主要场所。
2.甘油和脂肪酸是合成甘油三酯的基本原料。
3.甘油三酯的合成途径
①小肠粘膜细胞以甘油一酯途径合成。
②肝、脂肪细胞以甘油二酯途径，为主要途径。
三、脂酸的合成代谢
1.软脂酸在胞质中合成，肝的活性最高，是合成主要场所。
2.乙酰CoA是软脂酸合成的基本原料。
①乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。
②NADPH的来源：主要来源磷酸戊糖途径,胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应也可提供少量。
3.软脂酸合成酶系及反应过程
①乙酰CoA转化为丙二酰CoA（胞液）——关键酶：乙酰CoA 羧化酶。
②总反应式：CH3COSCoA+7 HOOCCH2COSCoA+14NADPH+14H+——
→CH3(CH2)14COOH+7CO2+ 6H2O+8HSCoA + 14NADP+
四、甘油三酯的分解代谢
1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
2.脂酸的β-氧化
①脂酸的活化为脂酰CoA（胞液）——脂酰CoA合成酶。
②脂酰CoA进入线粒体，需肉碱的转运。——进入机制:由肉碱脂酰转移酶Ⅰ(关键酶)、Ⅱ和肉碱脂酰肉碱转位酶催化。
③脂酸的β氧化：脱氢（生成FADH2），加水，再脱氢（生成NADH），硫解。
3.脂酸氧化的能量生成——以软脂酸(16C)为例。
活化：消耗2个高能磷酸键
7次β氧化产生：8分子乙酰CoA，7分子NADH+H+，7分子FADH2。
能量计算：生成ATP：8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108，净生成ATP：108–2 = 106。
4.酮体的生成和利用：
①乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。
②酮体生成的生理意义：
酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
五、磷脂的代谢
1.甘油磷脂——由甘油构成的磷酯，体内含量最多的磷脂。
2.甘油磷脂合成的两条途径
①磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺通过甘油二脂途径合成。
②磷脂酰肌醇、磷酯酰丝氨酸及心磷脂通过CDP-甘油二脂途径合成。
六、胆固醇代谢
1.胆固醇合成基本原料：乙酰CoA、NADPH。
2.合成胆固醇的限速酶：HMG-CoA还原酶。
七、血浆脂蛋白代谢
1.血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸。
2.超速离心法分类：
①乳糜微粒（CM）：apo B48是CM的特征。
功能：转运外源性甘油三酯及胆固醇。
②极低密度脂蛋白（VLDL，相当于前β）
功能：转运内源性甘油三酯。
③低密度脂蛋白（LDL，相当于β）：几乎只有apo B100载脂蛋白。
功能：转运内源性胆固醇。
④高密度脂蛋白（HDL，相当于α）：主要含Apo AⅠ、ApoAⅡ。
功能：逆向转运胆固醇。
第八章生物氧化
生物氧化：物质在生物体内进行的氧化作用称生物氧化，主要指
糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。
一、生成ATP的氧化体系
氧化呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶组成的一个连续的传递链称为氧化呼吸链又称电子传递链。
1.呼吸链复合体
①复合体Ⅰ：NADH-泛醌还原酶：将电子从NADH传递给泛醌。
②复合体Ⅱ: 琥珀酸-泛醌还原酶（即琥珀酸脱氢酶）：将电子从琥珀酸传递给泛醌，无质子泵功能。
③复合体Ⅲ: 泛醌-细胞色素c还原酶：将电子从泛醌传递给细胞色素c。
④复合体Ⅳ: 细胞色素c氧化酶：将电子从细胞色素c传递给氧。
四种呼吸链复合体均具有传递电子功能，但Ⅱ无质子泵功能。
泛醌和Cytc不存在于复合体中，它们是可移动电子传递体。
2.氧化呼吸链的两条途径
①NADH氧化呼吸链
NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
②琥珀酸氧化呼吸链
琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
二、氧化磷酸化
氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
1. 化学渗透假说：电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。
2.ATP合酶：由亲水部分F1和疏水部分F0组成。
3.电子传递过程中质子流动与ATP产生的关系：
①每合成1molATP，需3个质子通过ATP合成酶，产生的ATP 从线粒体基质进入胞质需消耗1个质子，故每形成1个ATP需4个质
子。
②电子经NADH到氧，产生2.5个ATP。
③电子经FADH2到氧，产生1.5个ATP。
三、影响氧化磷酸化的因素
1.抑制剂
①呼吸链抑制剂阻断电子传递过程。如：鱼藤酮。
②解偶联剂阻断ADP的磷酸化过程。如：二硝基苯酚。
③ADP合酶抑制剂同时抑制电子传递及ADP的生成。如：寡霉素
2.胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。
转运机制主要有：
①α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中，产生1.5分子ATP。
②苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中，产生2.5分子ATP。
第九章氨基酸代谢
一、蛋白质的生理功能和营养价值
1.蛋白质的重要功能
①维持细胞、组织的生长、更新和修补。
②参与多种重要的生理活动。
③氧化供能。
2.氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。意义：可以反映体内蛋白质代谢的概况。
3.必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Lys、Trp 、Phe、Met 、Thr、Val、Leu、Ile。
二、蛋白质的消化、吸收和腐败
1.蛋白质的消化——主要在小肠。
①蛋白质在胃中在胃蛋白酶的作用下被水解成多肽和氨基酸。
②蛋白质在小肠中被胰液及肠粘膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶水解成小肽和氨基酸。
2.氨基酸的吸收——主要在小肠。
①通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收。
②通过γ-谷氨酰基循环完成氨基酸的吸收。γ-谷氨酰基转移酶是关键酶。
三、氨基酸的一般代谢
1.真核细胞中蛋白质的降解有两条途径
①溶酶体内降解过程
不依赖ATP，利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白。
②依赖泛素的降解过程
依赖ATP，降解异常蛋白和短寿命蛋白。
2.氨基酸的脱氨基作用
①转氨基作用：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
﹡生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
②L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶氧化脱去氨基。
③联合脱氨基作用
﹡转氨基偶联氧化脱氨基作用：为氨基酸脱氨基和体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。
﹡转氨基偶联嘌呤核苷酸循环：主要在肌肉组织进行。
3.α-酮酸的代谢
①经氨基化生成非必需氨基酸。
②转变成糖及脂类。
③氧化供能。
四、氨的代谢
1.血氨的来源与去路（大题）
①三个来源
﹡脱氨基作用：胺类的分解——主要来源。
﹡肠道吸收的氨。
﹡肾小管上皮细胞分泌的氨。
②四个去路
﹡在肝内合成尿素——主要去路。
﹡合成非必需氨基酸及其它含氮化合物。
﹡合成谷氨酰胺。
﹡肾小管泌氨。
2.氨的转运
①丙氨酸-葡萄糖循环
生理意义：将肌肉中氨运输到肝。肝为肌肉提供葡萄糖。
②谷氨酰胺的运氨作用：Gln是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
3.尿素的生成
①生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
②生成过程：鸟氨酸循环，又称尿素循环。
﹡氨基甲酰磷酸的合成——氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）为关键酶，只有在别构激活剂N-乙酰谷氨酸（AGA）存在时才能激活。
﹡瓜氨酸的合成——线粒体中。
﹡精氨酸的合成。
﹡精氨酸水解生成尿素。
4.尿素生成的调节
①高蛋白膳食促进尿素合成。
②AGA激活CPS-Ⅰ启动尿素合成。
③精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成。
5.血氨浓度升高称高氨血症，高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒。
五、个别氨基酸的代谢（选择、填空）
1.氨基酸脱羧基作用
①谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ-氨基丁酸。
②组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺。
③色氨酸经5-羟色氨酸生成5-羟色胺。
④某些氨基酸脱羧基作用可产生多胺类物质。
2.一碳单位的代谢
①某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
②一碳单位主要来源于氨基酸代谢。
③一碳单位的主要生理功能：参与嘌呤和嘧啶。
3.含硫氨基酸的代谢
①甲硫氨酸的代谢
﹡甲硫氨酸与转甲基作用——SAM为体内甲基的直接供体
﹡甲硫氨酸循环意义：
——由N5-CH3-FH4提供甲基合成甲硫氨酸，再通过SAM提供甲基进行体内广泛存在的甲基化反应
——N5-CH3-FH4是体内甲基的间接供体
——此循环是体内利用N5-CH3-FH4的惟一反应
﹡肌酸的合成——肝是合成肌酸的主要器官。
4.苯酮酸尿症：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，Phe不能正常转变为酪氨酸，Phe经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。
第十章核苷酸代谢
1.核苷酸的生物功用
①作为核酸合成的原料
②体内能量的利用形式
③参与代谢和生理调节
④组成辅酶
⑤活化中间代谢物
一、嘌呤核苷酸的合成代谢
1.嘌呤核苷酸的从头合成主要特点
①嘌呤环是从氨基酸、一碳单位和CO2合成的。
②5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP)是核苷酸的核糖磷酸部分的供体。
③嘌呤环是在磷酸核糖分子上逐步形成的。
④肝为主要器官，其次为小肠粘膜和胸腺。
生物化学复习资料
生物化学复习资料 1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸 2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键 3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm 4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失 5、核酸的基本组成单位是核苷酸 6、tRNA的二级结构为三叶草形 7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂 8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键 9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能 10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变 11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强 12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化 13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起 15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA 16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL 17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏 18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素 19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ 20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例 22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛 23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素 24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸 25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA 26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白 27、体内胆红素主要来源是血红蛋白 28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸 29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸 30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶 31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子 32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成 33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶 34、下列是密码子的特点，例外的是间断性 35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症 36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段 37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链 38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行
生物化学复习资料
生物化学复习资料 氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。(P45) 必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。（亚油酸和亚麻酸）(P25) 必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。(P39) 超二级结构：也称之基元。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级 结构组合体。(P53) 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。(P98) 解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。符号：Tm。每种DNA或 RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多， Tm值越高。(P98) 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。(P98) 酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。(P147) 酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。提高酶活性的别构效应，称为别构激活或 正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。(P167) 酶的比活力：每毫克蛋白所含的酶活力单位数。(P172) 对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。 米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（V）与底物浓度（S）关系的速度方程， V＝Vmax[S]/（Km+[S]）。(P157) 米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底 物浓度。符号Km。(P157) 同工酶：一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。(P169) 氧化磷酸化：指细胞内伴随有机物氧化，利用生物氧化过程中释放的自由能，促使ADP与无机磷酸结合生成ATP的过程。主要在线粒体中进行。(P206) 底物水平磷酸化：指直接由一个代谢中间产物（如磷酸稀醇式丙酮酸）上的磷酸基团转移到 ADP分子上，而生成ATP的反应。(P206) 解偶联剂：指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转为ATP的化合物。(P212) 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。(P296)
生物化学期末复习资料
生物化学期末复习资料 生物化学期末复习资料 复习是一个汉语词汇，指再一次复习所有科目，尤其是自己喜欢的科目，把以前遗忘的知识记起来，重复自己在脑海中学过的东西，使对其印象更加深刻，从而使在脑海中存留的时间更长一些。下面为大家带来了生物化学期末复习资料，欢迎大家参考！ 一、是非判断： 1、Edman降解反应中苯异硫氰酸（PITC）是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。（） 2、蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。（） 3、如动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体速度大于生成酮体速度。（） 4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸，精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。（） 5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。（） 6、若双链DNA中的一条碱基顺序为：pCpTpGpGpApC，则另一条链的碱基顺序为：pGpApCpCpTpG。（） 7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。（） 8、增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。（） 9、酶被固定后，一般稳定性增加。（） 10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。（） 11、胆固醇分子中无双键，属于饱和固醇。（） 12、在三羧酸循环中，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时，电子受体为EAD。（） 13、蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。（） 14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经一次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。（）
生物化学复习提纲
生物化学基础 复习提纲
生物化学专业复习提纲 第一章糖类 本章节包括以下几个知识点 1，糖的定义和分类。 2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。 3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。 4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。 5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。 6，了解糖的生理功能。 ，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。 基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。 在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。 当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。 好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。 【知识点1】 糖的定义和分类： 定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。 化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮 分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些 【例题1】琼脂和琼脂糖（09） A、主要成分相同,属同多糖 B、主要成分不同,属同多糖 C、主要成分相同,应用不能代替 D、主要成分不同,应用不能代替
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点 （一）名词解释 1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构 的构象。 2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。 3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三 维结构。 4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认 的二级结构组合体。 5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的 现象称为盐析。 6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、 有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平 面或酰胺平面。 10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基 配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中 的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重 新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 14.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成 局部双螺旋区，称核酸分子杂交。 15.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 16.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 17.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 18.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装 体。 19.增色效应（hyper chromic effect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 20.减色效应（hypo chromic effect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 21.发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于 RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 22.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的 中点称为熔解温度（Tm）。 23.蛋白质的比活力：每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。 24.活力单位：在一定条件下，将一定量的底物转化为产物所需酶量。 25.米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速 度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受
生物化学知识点归纳
生物化学知识点归纳 生物化学知识点归纳 在我们平凡的学生生涯里，是不是经常追着老师要知识点？知识点也可以通俗的理解为重要的内容。还在为没有系统的知识点而发愁吗？以下是店铺帮大家整理的生物化学知识点归纳，仅供参考，希望能够帮助到大家。 一、核酸的分子组成 基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。 两类核酸：脱氧核糖核酸(DNA)，存在于细胞核和线粒体内。 核糖核酸(RNA)，存在于细胞质和细胞核内。 1、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。 2、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。 二、核酸的一级结构 核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′.5′磷酸二酯键连接。 三、DNA的空间结构与功能 1、DNA的二级结构 DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点： a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。 b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面
之间的距离为0.34nm。 c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。 2、DNA的三级结构 三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。 3、功能 DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。 DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。 拓展资料： 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记 20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'.5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键) ，G三C(3个氢键)配对存在，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方程解释酶促反应浓度与反应速度之间关系的方程式。考试时有时会让考生根据此方程做简单计算后才能作答。几种抑制剂的.区别。变构酶的特点，解题时应注意变构调节可引起酶的构象变化。在这里要特别注意的是构型是指物质的基本结构组成，
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点 一.名词解释 1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。 2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。 3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。 4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为复性。 5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。 6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。 9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。 11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。 12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。 13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。 14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的
酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。 16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。 17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。 19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。 20.TCA：指循环三羧酸循环,由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始,经4次脱氢,2次脱羧,生成4分子还原当量,2分子CO2,重新生成草酰乙酸的过程。 21.糖异生:非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 22.HMP:指磷酸戊糖途径,机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成中间代谢产物的过程。 23.脂肪酸:指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氨链有机物。 24脂肪酸的活化:脂肪酸在脂酰COA合成酶催化下,转变为脂酰CoA的过程,称脂肪酸活化。 24.乙醛酸循环:存在于植物及微生物体内的一种利用乙酸（乙酰COA)净合成琥珀酸的循环称乙醛酸循环。 26.生糖氨基酸:在分解过程中能转变成丙酮酸、a-酮戊二酸乙.琥珀酰辅酶A.延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。 27转氨基作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上,形成另一种氨基酸 28.翻译:在蛋白质合成期间,将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程. 29.DNA半保留复制:双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合或的链组成。 30.冈崎片段:一组短的DNA片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形
生物化学复习资料
生物化学复习资料 一、单项选择题 1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g） 2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠） 3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间 位置） 4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键） 5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧） 6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间 位置） 7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都 有生物学活性） 8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构） 9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚 合） 10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层） 11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂） 12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷 13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键） 14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1） 15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA） 16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）
17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度） 18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构） 19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂） 20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂） 21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性） 22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白） 23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与 整个酶分子无关） 24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心） 25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象） 26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能） 27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能） 28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性） 29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关） 30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的 特征性常数） 31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶 的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低） 32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时 间很短，也不能提高反应温度） 33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制 剂后，酶活性可恢复）
生物化学复习资料
第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
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第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料 第一章：糖 一、填空题 1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。 5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。 7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。 12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。 二、是非题 1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。 错。L—葡萄糖不存在于自然界。 2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质 一、是非题 1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。（错） 2 磷脂是中性脂（错） 3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对） 4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。（对） 5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。（错） 6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。（对） 7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。（对） 8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。（错） 9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。（对） 10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。（错） 二、选择题 2 下列不属于脂的物质是（ D ） A 维生素E B 前列腺素 C 胆汁酸 D 甘油 3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ） A 甘油三硬脂酸酯 B 胆固醇硬脂酸酯 C 羊毛蜡 D 石蜡 6下列哪个是饱和脂酸（ D ） A 油酸 B 亚油酸 C 花生四烯酸 D 棕榈酸
食品生物化学复习资料
食品生物化学复习资料 食品生物化学是一门关于食品成分和组成的科学，由于近年来 人们对健康饮食的要求越来越高，因此这门学科受到了更多的关注。在此，我们为大家提供一些食品生物化学的复习资料，以便 大家能够更好地了解这门学科。 一、碳水化合物 碳水化合物是人体必需的营养物质，它们是身体的主要能量来源。碳水化合物的主要来源是谷物、薯类、糖果和甜食等。碳水 化合物的分类是单糖、双糖和多糖。 二、蛋白质 蛋白质是人体组织和细胞的构建单位，也是许多生物化学反应 的催化剂。它们由氨基酸组成，主要存在于肉类、奶制品、豆类、坚果等。蛋白质分为20种不同的氨基酸，其中有9种人体无法自 行合成，必须摄入。 三、脂肪
脂肪是身体所需要的重要营养物质，它们是身体储存能量的主 要来源。脂肪的主要来源是植物油、动物油、坚果和种子等。脂 肪的分类为饱和脂肪、不饱和脂肪和转化脂肪。 四、维生素 维生素是人体必需的微量营养物质，它们为正常生理功能的维 持提供必要的物质基础。维生素的主要来源包括蔬菜、水果、奶 制品、动物肝脏、鱼类等。维生素分类为脂溶性和水溶性维生素。 五、矿物质 矿物质是身体必需的微量元素，它们参与了很多生理功能。矿 物质的主要来源是蔬菜、水果、坚果、动物肝脏和海鲜等。矿物 质的分类为微量元素和宏量元素。 六、水
水是人体不可或缺的物质，因为人体成分有七成是水分。水参与了许多生理活动，如细胞功能、体温调节、水泡等等。建议每天饮用8杯水。 以上是一些食品生物化学的复习资料，学生们可以根据这些知识点进行系统学习和复习。随着社会的发展，人们对食品的要求越来越高，因此了解食品生物化学是非常重要的。未来，我们应继续深入研究这一领域的知识，为人类的健康生活作出贡献。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解 1.1.细胞内蛋白质的降解 一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系. 其一是溶酶体降解. 其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解. 1.2外源蛋白质的酶促降解 外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收. 就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料. 2.氨基酸的分解代谢 氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面. 氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质. 氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、
非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用. 3.氨的排泄方式 水生动物排氨 鸟类及爬行动物排尿酸 哺乳动物排尿素 尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物 10章.脂质代谢 1脂质的酶促水解 1.1三酰甘油的酶促水解 三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能. 1.2磷脂的酶促水解 磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解. 2.脂肪酸的β-氧化作用 2.1 脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β 位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.
医学专业生物化学(大专)复习资料
医学专业生物化学(大专)复习资料 第一章绪论 一、名词解释 1.临床生物化学检验：以研究人体在健康和疾病时体内的生物化学过程为目的，通过检测 人的体液等标本中的化学物质，为临床医生提供疾病诊断、病情治疗监测、药物疗效观察、判断预后以及健康评价等信息的一门学科。 ：指20XX年2月国际化标准组织发布的《医学实验室---质量和能力的专用要求》，是专门针对医学实验室认可而制定的一个标准。 3.实验室认可：是权威性专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核，认可能够开展或胜任某些工作，并授予资格的过程。 4.检测系统：指完成一个检验项目测定所涉及的仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、质量控制程序等的组合。二、填空 1.英译汉：ISO的中文全称是；IFCC的中文全称是。 、 LIS、 APR、 BCG的中文全称依次为、、、。 3.临床生物化学检验现代化主要表现在：①检测分析自动化；②试剂标准化和商品化；③质量管理体系标准化；
④ISO15189认可；⑤参与临床诊断和治疗。 第二章临床生物化学检验基本知识 一、名词解释 1.急诊检验：是实验室为了配合临床对危急重症患者的诊断和抢救而实施的一种特需服务。 2.危急值：指某些检验结果出现了可能会危及患者生命的极限值。二、填空 1.生化检验常用的体液标本有、、和等，其中以标本最为常用。 2.生化检验中，是最常用的血液标本，是最常用的采血方法。 3.生化检验中常用的抗凝剂有(肝素)、(草酸钾—氟化钠)等。 4.检验前质量管理要素主要包括(医生申请）、：当物质浓度为1mol/L，液层厚度为1cm时在特定波长下的吸光度值。 2.电泳技术：是利用带电粒子在电场作用下定向移动的特性，对混合物组分进行分离纯化和测定的一项技术。 3.电化学分析技术：是利用物质的电化学性质，测定化学电池的电位、电流或电量的变化进行分析的方法。 4.光谱分析技术：指利用物质具有吸收、发射或散射光谱谱系的特点，对物质进行定性或定量的分析方法。它具有灵敏、快速、简便等特点，是生物化学分析中最常用的分析技术。二、单项选择
理工类专业课复习资料-生物化学名词解释集锦
8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10 ．D-酶(D-enzyme) 11．糖核苷酸(sugar-nucleotide) 1．两性离子(dipolarion) 2．必需氨基酸(essential amino acid) 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳(gel electrophoresis) 24．层析(chromatography) 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3．不对称比率(dissymmetry ratio) 4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子(anticodon) 6．顺反子(cistron) 11．噬菌体(phage) 12．发夹结构(hairpin structure) 13 ．DNA 的熔解温度(melting temperature T m ) 14．分子杂交(molecular hybridization) 15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 1．米氏常数(K m 值) 2．底物专一性(substrate specificity) 3．辅基(prosthetic group) 4．单体酶(monomeric enzyme) 5．寡聚酶(oligomeric enzyme) 6．多酶体系(multienzyme system) 7．激活剂(activator) 8．抑制剂(inhibitor inhibiton) 9．变构酶(allosteric enzyme) 10．同工酶(isozyme) 11．诱导酶(induced enzyme) 12．酶原(zymogen) 13．酶的比活力(enzymatic compare energy) 14．活性中心(active center) 1 ．生物氧化(biological oxidation) 2 ．呼吸链(respiratory chain) 3 ．氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4 ．磷氧比P/O (P/O) 5 ．底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6 ．能荷(energy charg 1．糖异生(glycogenolysis) 2 ．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 7．核酸的变性与复性(denaturation、 renaturation) 8．退火(annealing) 9．增色效应(hyper chromic effect) 10．减色效应(hypo chromic effect)
口腔医学 《生物化学》复习资料
2022口腔医学高起专《生物化学》复习资料 1、组成人体蛋白质的氨基酸除哪种外均属于L构型的氨基酸？A A、甘氨酸 B、苏氨酸 C、苯丙氨酸 D、亮氨酸 2、以下哪种化学键是共价键？A A、肽键 B、离子键 C、盐键 D、氢键 3、以下哪种氨基酸可以产生γ-氨基丁酸？D A、精氨酸 B、组氨酸 C、赖氨酸 D、谷氨酸 4、以下哪种存在于蛋白质四级结构中？D A、结构域 B、α-螺旋 C、无规则卷曲 D、亚基 5、蛋白质在何种pH值的溶液中易发生沉淀？C A、pH > pI B、pH < pI C、pH = pI D、pH无定值 6、蛋白质不发生聚沉的原因是：C A、兼性离子 B、结构破坏 C、水化膜的存在 D、蛋白质的变性 7、蛋白质在哪一波长下有最大的光吸收？D A、250nm B、260nm C、270nm D、280nm 8、DNA分子中特有的碱基是：B A、腺嘌呤 B、胸腺嘧啶 C、鸟嘌呤 D、尿嘧啶 9、全酶中决定反应特异性的是（），决定反应类型的是（）。A A、酶蛋白，辅助因子 B、辅助因子，酶蛋白 C、辅助因子、辅助因子 D、酶蛋白、酶蛋白
10、酶具有高度催化效率的机制是：D A、增加反应的活化能 B、增加底物浓度 C、消除产物 D、降低反应的活化能 11、酶促反应的特点不包括：D A、高效性 B、绝对特异性 C、相对特异性 D、时间特异性 12、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于以下哪种类型？A A、竞争性抑制 B、不可逆性抑制 C、非竞争性抑制 D、反竞争性抑制 13、当一分子FADH2经呼吸链传递交给氧生成水过程中可产生ATP分子数是：B A、2.5 B、1.5 C、2 D、3 14、当一分子NADH+H+经呼吸链传递交给氧生成水过程中可产生ATP 分子数是：C A、1 B、1.5 C、2.5 D、3 15、一分子葡萄糖酵解时净生成几分子ATP，若彻底氧化生成几分子ATP？D A、1 6 B、2 20 C、3 28 D、2 30或32 16、每经一周三羧酸循环生成多少NADH+H+和FADH2？A A、3个NADH+H+和1个FADH2 B、1个 NADH+H+和3个FADH2 C、3个NADH+H+和2个FADH2 D、2个NADH+H+和3个FADH2 17、已知乳酸循环(Cori循环)有利于乳酸再利用，节约能源，它是 在哪两个组织间的循环反应？B
生物化学知识点总结
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学;其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达;生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 1生物化学的发展史分为哪几个阶段 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系; 2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素;第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素; 第二章蛋白质 1. 名词解释 1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域;结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应 11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构;造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通 式如右图;氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸 分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴 极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：