蛋白质四级结构

四、蛋白质四级结构

1、二级结构

·参与肽键的6个原子C1，C，O，N，H，C2位于同一平面。

C-N键不同于单键有40%双键性质。

(1)α-螺旋

·螺旋方向为顺时针走向·每3.6个氨基酸上升一圈

·维持因素为氢键·螺距为0.54nm

·肽键的N-H键与第4个肽键的羰基氧形成H键与轴平行。

脯氨酸无法形成氢键而不存在于α。

（2）β-折叠

·分子内相距较远的两个肽段可通过折叠形成相同或通过回折形成走向。·肽链间肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键而稳固β-折叠结构。

(3)β-转角

☆由4个氨基酸残基组成，1残基的C=O与4残基的N-H形成氢键。

而第二残基常为脯氨酸。

（4）无规卷曲：不是没有规则的随意变化，而是规律未确定的肽链结构。☆模体：蛋白质分子中具有特定空间构象与特定功能的结构成分。

超二级结构：几个二级结构结合成的有规则的二级结构组合。

2、三级结构

（1）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

（2）次级键：疏水键（主要）、离子键、氢键、范德华力。

（3）结构域：蛋白质上折叠成的多个结构较紧密且稳定的区域，并各行其功能。

（4）☆分子伴侣：辅助一级结构是合成中的蛋白质折叠为正确空间构象的蛋白。

·只有在特定条件下，一级结构决定高级结构，高级结构再决定生物学功能。

3、四级结构

亚基间以非共价键相连接

结合力：氢键、离子键驱动力：疏水键

每个亚基均有三级结构，但无生物学功能。

·同二聚体·异二聚体

五、蛋白质结构与功能

1、一级结构

（1）一级结构是空间构想基础，只要一级结构未破坏，就有可能恢复至原来三级结构。

（2）一级结构相似的蛋白有相似的高级功能

（3）物种越相近，一级结构越相似。

（4）重要氨基酸残基缺失替代，会严重影响构想及生理功能而引起疾病。

2、特定空间结构

·血红素：Fe2+含6个配位键，4个与卟啉环4个N相连，第5个：肽链中F8组氨基酸残基还与Fe2+配位结合，则血红素辅基可与蛋白质部分结合稳定。

第6个：与O结合

·血红蛋白α2β2（每个亚基结合一个血红素携带一个O，共携带4个O。

141*2+146*2=574，共574个残基。

·α1结合O→α2→β1→β2 正协同

┖别构

☆协同效应：一个亚基与配体（如O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进→正协同、抑制→负协同

·含四级结构的蛋白又叫寡聚蛋白

☆别构效应：如同一个O分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化这样的现象，是协同效应的基础。（则Hb为别构蛋白，O2为别构剂）

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蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质四级结构及其检测方法

论述一、二、三、四级蛋白质结构及其检测方法？ 蛋白质定义：由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。 一、蛋白质一级结构： （一）定义：蛋白质的一级结构又称为共价结构或化学结构，它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。氨基酸残基主要通过肽键连接，有些蛋白质中含有二硫键。 （二）检测方法： 二硝基氟苯（DNFB）法、丹磺酰氯法、氨肽酶法、C-末端氨基酸测定（肼解法、还原法、羧肽酶法） 二、蛋白质二级结构： （一）定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键为氢键。 （二）检测方法： 构象的研究方法：X射线衍射法、核磁共振光谱法、圆二色谱CD、紫外-可见差光谱、荧光探针法、激光拉曼光谱法、红外光谱法、关联规则与遗传算法。 三、蛋白质三级结构： （一）定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、二硫键、氢键和配位键稳定维系三级结构的作用。 （二）检测方法： 同源建模（比较建模SWISS-MODEL）法、穿针引线方法（折叠识别方法）、从头预测法、最速下降法、牛顿法、共轭梯度法、遗传算法、分解-结合法、离散化方法、分子动力学法、混合预测方法、粒子群优化算法(PSO)。 四、蛋白质四级结构： （一）定义：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （二）检测方法： 线性降维法：Swiss-Prot数据库中抽取数据集进行四级结构预测。 Quat-PRE方法：综合运用mRMR方法和SVM的wrapper方法进行四级结构预测。 最近邻居算法：从蛋白质一级序列出发，利用蛋白质序列氨基酸组成、二肽组成以及混合组成方法对蛋白质单聚体、二聚体、三聚体、四聚体、五聚体、六聚体和八聚体进行分类研究。

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

蛋白质部分的练习题参考答案剖析

第一部分填空 1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。 2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。 3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为___离子形式，当pH>pI时，氨基酸为____离子形式。兼性离子，阴离子 4、球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。亲水，疏水 5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。不移动，向正极，向负极 6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______,这种现象称为_______。增加，盐溶，降低，盐析 7、蛋白质变性主要是其________ 结构遭到破坏，而其______ 结构仍可完好无损。高级，一级 8、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为_______离子形式；当pH＞pI时，氨基酸为_______离子形式。两性，负电 9、皮肤遇茚三酮试剂变成___________颜色，是因为皮肤中含有___________所致。蓝紫色，蛋白质 10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。 11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。 12、蛋白质中因含有、和，所以在280nm处有吸收。色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸 13、蛋白质的二级结构主要有____、____、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结构的力主要是____。α-螺旋，β-折叠，氢键 14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。 15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_______，______和___ _ 。酸性氨基酸有 _____和 ______。赖氨酸，精氨酸，组氨酸；天冬氨酸，谷氨酸 16、氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH

蛋白质四级结构

四、蛋白质四级结构 1、二级结构 ·参与肽键的6个原子C1，C，O，N，H，C2位于同一平面。 C-N键不同于单键有40%双键性质。 (1)α-螺旋 ·螺旋方向为顺时针走向·每3.6个氨基酸上升一圈 ·维持因素为氢键·螺距为0.54nm ·肽键的N-H键与第4个肽键的羰基氧形成H键与轴平行。 脯氨酸无法形成氢键而不存在于α。 （2）β-折叠 ·分子内相距较远的两个肽段可通过折叠形成相同或通过回折形成走向。·肽链间肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键而稳固β-折叠结构。 (3)β-转角 ☆由4个氨基酸残基组成，1残基的C=O与4残基的N-H形成氢键。 而第二残基常为脯氨酸。 （4）无规卷曲：不是没有规则的随意变化，而是规律未确定的肽链结构。☆模体：蛋白质分子中具有特定空间构象与特定功能的结构成分。 超二级结构：几个二级结构结合成的有规则的二级结构组合。 2、三级结构 （1）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

（2）次级键：疏水键（主要）、离子键、氢键、范德华力。 （3）结构域：蛋白质上折叠成的多个结构较紧密且稳定的区域，并各行其功能。 （4）☆分子伴侣：辅助一级结构是合成中的蛋白质折叠为正确空间构象的蛋白。 ·只有在特定条件下，一级结构决定高级结构，高级结构再决定生物学功能。 3、四级结构 亚基间以非共价键相连接 结合力：氢键、离子键驱动力：疏水键 每个亚基均有三级结构，但无生物学功能。 ·同二聚体·异二聚体 五、蛋白质结构与功能 1、一级结构 （1）一级结构是空间构想基础，只要一级结构未破坏，就有可能恢复至原来三级结构。 （2）一级结构相似的蛋白有相似的高级功能 （3）物种越相近，一级结构越相似。 （4）重要氨基酸残基缺失替代，会严重影响构想及生理功能而引起疾病。 2、特定空间结构 ·血红素：Fe2+含6个配位键，4个与卟啉环4个N相连，第5个：肽链中F8组氨基酸残基还与Fe2+配位结合，则血红素辅基可与蛋白质部分结合稳定。 第6个：与O结合 ·血红蛋白α2β2（每个亚基结合一个血红素携带一个O，共携带4个O。 141*2+146*2=574，共574个残基。 ·α1结合O→α2→β1→β2 正协同 ┖别构 ☆协同效应：一个亚基与配体（如O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进→正协同、抑制→负协同

蛋白质结构

四级结构（quaternary structure） 四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。 蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。 亚基的立体排布 稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和

疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。 血红蛋白的四级结构 血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。 蛋白质－－名词辨析 蛋白质一级结构(primary structure): 氨基酸序列。 蛋白质二级结构(secondary structure): 蛋白质主干原子间形成的二面角Φ(phi)和φ(psi)以及主链 上原子间形成的氢键决定的，在某些情况下，这些二面角和

蛋白质习题

一、单选题 1. 蛋白质分子中的大多数氨基酸属于下列哪一项？ (A) L-β- 氨基酸 (B) D-β- 氨基酸 (C) L-α- 氨基酸 (D) D-α- 氨基酸 (E) L 、 D-α- 氨基酸 2. 属于碱性氨基酸的是 (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3. 280nm 波长处有吸收峰的氨基酸为 (A) 丝氨酸 (B) 谷氨酸 (C) 蛋氨酸 (D) 色氨酸 (E) 精氨酸 4. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 5. 维系蛋白质一级结构的化学键是 ①盐键②二硫键③疏水键④肽键⑤氢键 6. 关于蛋白质二级结构错误的描述是 (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构仅指主链的空间构象 (C) 多肽链主链构象由每个肽键的二个二面角所确定 (D) 整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 (E) 无规卷曲也属二级结构范畴 7. 有关肽键的叙述，错误的是 (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短 8. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是 (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 (E) 三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果 9. 正确的蛋白质四级结构叙述应该为 A 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 B蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 C蛋白质亚基间由非共价键聚合 D四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E蛋白质都有四级结构 10. 蛋白质α一螺旋的特点有 A多为左手螺旋B螺旋方向与长轴垂直 C氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D 肽键平面充分伸展E靠盐键维系稳定性 11. 蛋白质分子中的无规卷曲结构属于 (A) 二级结构(B) 三级结构(C) 四级结构(D) 结构域(E) 以上都不是 12. 有关蛋白质β一折叠的描述，错误的是 (A) 主链骨架呈锯齿状(B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C) β一折叠的肽链之间不存在化学键(D) β一折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链充分伸展 13 下列有关氨基酸的叙述，错误的是 (A) 丝氨酸和苏氨酸侧链都含羟基(B) 异亮氨酸和亮氨酸侧链都有分支 (C) 组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸(D) 苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸 (E) 精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1、氨基酸的等电点 2、肽键 3、肽单位 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、α-螺旋 7、β-折叠 8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2．氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH