肌红蛋白和血红蛋白的载氧功能

为什么一氧化碳与血红蛋白结合的能力比氧强

为什么一氧化碳与血红蛋白结合的能力比氧强? 一氧化碳血红蛋白是血红蛋白与一氧化碳（CO）的结合物。 与氧合血红蛋白相同，Fe原子为2价，与CO、卟啉的4个N、血球朊航的组氨酸残基共价结合成八面体结构。 血红蛋白与CO的亲和力比对O2的亲和力大，所以血液中如侵入CO时，血红蛋白即使已与O2结合，也会由CO把O2置换掉而使血红蛋白失去运输氧的能力。 此即所谓一氧化碳中毒. 一氧化碳与血红蛋白结合，阻碍了血红蛋白与氧的结合。不利于氧分子在体内的循环。 氧气和二氧化碳都能和血液里红血球中的血红蛋白形成不稳定的化合物，而这种化合物又能把氧气或二氧化碳释放出来。如果血红蛋白遇到一氧化碳，但生成的是一种较为稳定的化合物，这样，就降低了血红蛋白输送氧气到组织中去的能力，从而使人或动物窒息、中毒。 一氧化碳中毒是由于一氧化碳与血红蛋白结合引起的，一氧化碳与血红蛋白结合的能力是氧的： 210倍 一氧化碳为什么会使人中毒? 人的生命活动离不开氧气.人的肺脏里约有七亿五千万个肺泡.如果把这些肺泡的表面积全部展开来,大约有130平方米.在这样广阔的面积上,紧密地交织着无数的毛细血管.人通过呼吸把氧气吸到肺里,再通过肺泡交给血液,跟血液里的血红蛋白结合,又经过血液循环输送到身体各处.如果空气里混进了一氧化碳,并且被人吸到肺里,人就不能正常地吸收和利用氧气了.因为一氧化碳跟血红蛋白的结合力,要比氧跟血红蛋白的结合力强270倍.如果空气中有1‰的一氧化碳,血液中一半左右的血红蛋白就会和一氧化碳结合,失去携带氧气到各部位去的能力,这时候,人就会感到昏昏沉沉,四肢发软,轻者恶心呕吐,头晕眼花;重者心跳加快,昏迷不醒,面色粉红,手脚发凉,如不马上抢救,就有死亡的危险.这就是一氧化碳中毒.

血红蛋白的测定方法

血红蛋白的测定方法 血红蛋白是一种色素蛋白，可以用比色法测定。血液中血红蛋白以各种形式存在，包括氧合血红蛋白、碳氧血红蛋白、高铁血红蛋白或其他衍生物。 1）氰化高铁血红蛋白（HiCN）测定法：血液中除了SHb以外，其他各种血红蛋白均可被试剂转化、生成HiCN，其最大的吸收峰为540nm波长，可经比色测定。此法为国际血液学标准化委员会（ICSH）推荐的国际标准参考方法，操作简单，显色快且结果稳定医`学教育网搜集整理；但本法试剂中KCN有剧毒，测定过程中高白细胞和高球蛋白血症易致混浊，HbCO转化较慢。 2）十二烷基月桂酰硫酸钠血红蛋白（SLS-Hb）法：除SHb外，血液中各种Hb均可与低浓度十二烷基月桂酰硫酸钠（SLS）作用，生成SLS-Hb棕红色化合物。SLS-Hb最大吸收波峰538nm，波谷500nm，肩峰560nm.由于摩尔消光系数尚未最后确认，因此不能用吸光度“A”值直接计算血红蛋白浓度。本法操作简单，呈色稳定，准确性和精确性符合要求，且无公害。但SDS质量差异较大，并且SDS可破坏白细胞，不适合进行白细胞计数的血液分析仪使用。 3）叠氮高铁血红蛋白（HiN3）测定法：与HiCN法相似，但仍然有公害问题。 4）碱羟血红蛋白（AHD 575nm）测定法：试剂简单、不含有毒试剂、呈色稳定，但由于其吸收峰在575nm，限制了此法在血液分析仪的使用。 5）溴代十六烷基三甲胺（CTAB）血红蛋白测定法：该法试剂溶血性强又不破坏白细胞，可同时进行白细胞计数，可用于血细胞分析仪自动检测Hb和白细胞。缺点是对Hb测定结果的准确度和精密度较低。 近年来，多参数血细胞分析仪的应用，使Hb测定逐步以仪器法取代手工法，其优点是操作简单、快速，同时可以获得多项红细胞的参数，血液分析仪法测定血红蛋白的原理与手工法原理相似，多采用HiCN法，但由于各型号仪器使用的溶血剂不同，形成Hb的衍生物不同医`学教育网搜集整理。某些溶血剂形成的衍生物稳定性较差，因此要严格控制溶血剂加入量及溶血时间，特别是半自动血细胞分析仪应严格控制实验条件。有些溶血剂内虽加入了KCN，但其衍生物并非是HiCN，仪器要经过HiCN标准液校正后，才能进行Hb测定。仪器法测定血红蛋白精确度CV约为1%.

猪肉肌红蛋白稳定性的研究

东北农业大学学士学位论文学号：10310101 猪肉肌红蛋白稳定性的研究 学生姓名：张冠楠 指导教师：王喜波 所在院系：食品学院 所学专业：食品科学与工程 研究方向：食品营养 东北农业大学 中国·哈尔滨 2007 年 5 月

Northeast Agricultural University Bachelor Dissertation Student I.D.:10310101 Study on Sabilition of Mylobin in pork Student Name: Zhang Guan-nan Tutor Name: Wang Xi-bo Department: Food College Specialty: Food Science and Engineering Research direction: Food nourishment Northeast Agricultural University Harbin ?China May, 2007

摘要 在猪肉的加工过程中，最重要的一个环节是猪肉的保鲜问题。这关系到猪肉及猪肉制品的质量。本实验研究了在不同条件下猪肉色泽的稳定性。 在不同的pH下，随温度的升高，猪肉中的肌红蛋白（Mb）稳定性下降，当温度高于60℃以上时，失去其特征吸收图谱；室温下，pH值由4.0增加到6.5时，Mb的特征吸收逐渐增强；在不同的NaCl溶液中，以4%的NaCl溶液中，Mb稳定性较好。向猪肉中添加亚硝酸钠有助于对保持肉的色泽，发色较好的添加量为140mg/kg。 关键词 猪肉肌红蛋白稳定性 - I -

血红蛋白

血红蛋白是血细胞的重要组成部分，它负责将氧气从肺部输送到身体的其它组织。血红蛋白在任一时刻所含的氧气量被称为血氧饱和度(即SpO2)。 血氧饱和度是反映人体呼吸功能及氧含量是否正常的重要生理参数，它是显示我们人体各组织是否健康的一个重要生理参数。严重缺氧会直接导窒息、休克、死亡等悲剧的发生。 在肺部，氧气附着在受红细胞约束的蛋白质上，称为血色素（符号Hb），血液中的血色素有两种形态：氧合血红蛋白(HbO2)和还原血红蛋白(Hb)，则 血氧饱和度SpO2=(HbO2x100)/(HbO2+Hb)x100% 血氧仪的测试原理是：氧合血红蛋白和还原血红蛋白在可见光和接近红外线的频谱范围内具有不同的吸收特性，还原血红蛋白吸收较多的红色频率光线，吸收较少的红外频率光线；而氧合血红蛋白吸收较少的红色频率光线，吸收较多的红外频率光线。这个区别是SpO2测量系统的最基本依据。 为测量人体对红光和红外光线的吸收。红色和红外线发光二极管位置相互靠得尽可能近，发射的光线可透过人体内的单组织点。先由响应红色和红外光线的单个光电二极管接收光线，然后由互阻放大器产生正比于接收光强的电压。红色和红外LED通常采用时间复用的方式，因此相互间不会干扰。环境光线经估计将从每个红色和红外光线中扣除。测量点包括手指、脚趾和耳垂。 脉搏血氧仪提供了以无创方式测量血氧饱和度或动脉血红蛋白饱和度的方法。脉搏血氧仪的工作原理基于动脉搏动期间光吸收量的变化。分别位于可见红光光谱(660纳米)和红外光谱(940纳米)的两个光源交替照射被测试区(一般为指尖或耳垂)。在这些脉动期间所吸收的光量与血液中的氧含量有关。微处理器计算所吸收的这两种光谱的比率，并将结果与存在存储器里的饱和度数值表进行比较，从而得出血氧饱和度。 典型的血氧仪传感器有一对LED，它们通过病人身体的半透明部位(通常是指尖或耳垂)正对着一个光电二极管。其中一个LED是红光的，波长为660nm；另一个是红外线的，波长是940nm。血氧的百分比是根据测量这两个具有不同吸收率的波长的光通过身体后计算出的。

关于肌红蛋白

关于肌红蛋白 一.简介 （myoglobin，MYO,Mb） 是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合 蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲 线为双曲线型。 肌红蛋白的基本知识： 肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的高度评价。 二．肌红蛋白的本质和功能 1.本质： 肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成辅基：亚铁血红素辅基 分子量：16 700 形状：呈紧密球形，多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。

三级结构 有8段α-螺旋区 每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H 肽段。 有1～8个螺旋间区 肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区，处在拐点上的氨基酸残基Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等。极性氨基酸分布在分子表面，内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中。 血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。2.功能： 把氧从血液肌内附近毛细管的血液，通过细胞膜运到肌细胞中，以氧合肌红蛋白形式暂时贮氧，并可携带氧在肌内中的运动，当肌肉急剧运动时就把氧释放出来，以保障肌内强烈代谢对氧的需要 3.肌红蛋白的氧化 肌红蛋白的这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。但是过量运动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸

血气分析的各项指标

血气分析的各项指标 1、酸碱度(pH) 参考值～。<为酸血症，>属碱血症。但pH正常并不能完全排除无酸碱失衡。 2、二氧化碳分压(PCO2) 参考值～(35～45mmHg)乘即为H2CO3含量。超出或低于参考值称高、低碳酸血症。>50mmHg有抑制呼吸中枢危险。是判断各型酸碱中毒主要指标。 3、二氧化碳总量(TCO2) 参考值24～32mmHg，代表血中CO2和HCO3之和，在体内受呼吸和代谢二方面影响。代谢性酸中毒时明显下降，碱中毒时明显上升。 4、氧分压（PO2） 参考值～（80～100mmHg）。低于60mmHg即有呼吸衰竭，<30mmHg可有生命危险。 5、动脉血氧含量O2ct 参考值18~21ml/dl，平均19ml/dl。是指每100ml血液中实际带氧量的毫升数，包括物理溶解在血液中的氧和以化学结合形式存在的氧。O2ct能真实地反映动脉血液中氧的含量，是较可靠的诊断缺氧和低氧血症的客观指标。 6、氧饱和度(SatO2) 参考值。95℅～98℅是指动脉血液中Hb在一定氧分压下和氧结合的百分比，即氧合H b占Hb的百分比O2sat仅仅表示血液中氧与Hb结合的比例，虽然多数情况下也作为缺氧和低氧血症的客观指标，但与PO2不同的是它在某些情况下并不能完全反映机体缺氧的情况，尤其当合并贫血或Hb减低时，此时虽然O2sat正常，但却可能存在着一定程度的缺氧。 7、实际碳酸氢根（AB） 参考值～L，标准碳酸氢根（SB）参考值～L。AB是体内代谢性酸碱失衡重要指标，在特定条件下计算出SB也反映代谢因素。二者正常为酸

碱内稳正常。二者皆低为代谢性酸中毒（未代偿），二者皆高为代谢性碱中毒AB>SB AB

血红蛋白结构分析

动物血红蛋白结构分析 1、研究进展 脊椎动物hemoglobin（Hb）蛋白有4个亚基构成，为α2β2结构，每个亚基均有1条多肽链和具有1个亚铁离子的血红素分子构成，含有1个血红素基团和1个氧结合部位，形成珠蛋白，结合4个血红素基团之后变形成了血红蛋白[1]。当血红蛋白与氧结合时，形成氧合血红蛋白，从而使得血液呈鲜红色[2]。 血红蛋白的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关，在缺氧组织(如肌肉组织)中，亚基处于紧张状态(T状态)，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧，将氧气释放，而在含氧丰富的肺或鳃中，亚基结构呈松弛状态(R状态)，使氧极易与血红素结合，从而迅速地结合氧气，将氧运载至需氧组织[1]。 人血红蛋白自身可以产生NO，可以帮助把氧气输送到各种人体组织，起到扩张血管和稳定血压的作用[3]。血红蛋白可以维持机体内环境的酸碱稳定，具有波尔效应[1]。人血红蛋白的研究在疾病方面也较多：如利用血红蛋白可以作为检测一些疾病的指标等。啮齿类动物等的脑血红蛋白行使贮存氧气的功能，以保证当氧气供应不足时，大脑的氧气浓度的暂时恒定[4]。 2、立体依据 动物血红蛋白不仅具有运载氧气的功能，还具有氧化酶活性、过氧化物酶活性和抗菌等功能。动物血红蛋白功能及结构千差万别，尤其是无脊椎动物，保守性较低.但是其主要功能——氧运载蛋白功能没有改变；由于血红蛋白的某些结构的变化，从而可以使得血红蛋白获得新的功能。研究动物血红蛋白的结构对揭示生物进化具有重要意义[5]。 3、研究内容 对血红蛋白进行基本性质分析、亚细胞定位分析、跨膜性质分析、二级结构预测、三级结构预测等。

4、研究方案 4.1 血红蛋白序列的获得 进入BCBI主页选择protein搜索hemoglobin，以fasta格式保存。 4.2 基本性质分析 4.2.1 进入网址：https://www.docsj.com/doc/fc17023523.html,/tools/#proteome； 4.2.2 选择Primary structure anaslysis的ProtParam程序； 4.2.3 在对话框中输入血红蛋白原序列，点击分析； 4.2.4 记录结果并分析。 4.3 亚细胞定位 4.3.1 进入PSORT主页：http://psort.nibb.ac.jp； 4.3.2 将血红蛋白原序列输入对话框，点击分析； 4.3.3记录结果并分析。 4.4 跨膜性质预测 4.4.1 进入网址：http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM； 4.4.2 在对话框中输入血红蛋白原序列，点击分析； 4.4.3记录结果并分析。 4.5 二级结构分析 4.5.1 进入JPred主页，点击Email结果提交方式，输入血红蛋白原序列； 4.5.2 设置各项参数，点击Run提交； 4.5.3 在邮箱中找到结构地址，进行查看； 4.5.4记录结果并分析。 4.6 三级结构分析 4.6.1 进入SWISS-MODLE三级结构预测服务器； 4.6.2 填写Email地址，选择First Approach mode 4.6.3 在Result option选择Awiss-Pdb Viewer mode； 4.6.4 提交序列； 4.6.5将邮箱中返回的PDB文件用rasmol软件浏览，用Awiss-Pdb Viewer软件进行简单分析。

血红蛋白

血红蛋白 科技名词定义 中文名称： 血红蛋白 英文名称： hemoglobin;haemoglobin;Hb 定义1： 一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。 所属学科： 生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 定义2： 存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。 所属学科： 细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科） 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布 百科名片 血红蛋白 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。 目录[隐藏] 基本简介 构成 组成结构 工作原理 生理意义 正常参值

异常结果 基本简介 构成 组成结构 工作原理 生理意义 正常参值 异常结果 [编辑本段] 基本简介 血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。 α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。 [编辑本段] 构成 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。[编辑本段] 组成结构 人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

实验报告血红蛋白doc

实验报告血红蛋白 篇一：生化实验报告实验5 血红蛋白凝胶过滤 实验报告 课程名称：生化实验B实验日期： 班级：姓名学号： 血红蛋白凝胶过滤 一、背景及目的 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人体内的血红蛋白由两个α亚基和两个β亚基组成。每个亚基均成球状，内部有一个血红素。血红素上的亚铁离子可以可逆的与氧分子结合，起到运输氧气的作用。当携带氧气时，血红蛋白呈鲜红色，无氧时为暗红色。 凝胶过滤法又称凝胶排阻层析或分子筛层析，主要是根据蛋白质的大小和形状，即蛋白质的质量进行分离和纯化。层析柱中的填料是某些惰性的多孔网状结构物质，多是交联的聚糖(如葡聚糖或琼脂糖)类物质，使蛋白质混合物中的物质按分子大小的不同进行分离。一般是大分子先流出来，小分子后流出来。凝胶过滤的突出优点是层析所用的凝胶属于惰性载体，不带电荷，吸附力弱，操作条件比较温和，可在相当广的温度范围下进行，不需要有机溶剂，并且对分离成分理化性质的保持有独到之处。对于高分子物质有很好的

分离效果。 影响分离效果的因素主要有以下几点：1.基质的(本文来自：小草范文网:实验报告血红蛋白)颗粒大小、均匀度 2.筛孔直径和床体积的大小 3.洗脱液的流速 4.样品的种类等， 5.缓冲液的pH 6.而最直接的影响是 Kav 值的差异性， Kav 值差异性大，分离效果好； Kav 值差异性小，则分离效果很差，或根本不能分开。 影响凝胶过滤的因素主要有： 1、层析柱的选择：长的层析柱分辨率要比短的高，但层析柱长度不能过长。 2、加样量：加样过多，会造成洗脱峰的重叠；加样过少，提纯后各组分量少、浓度较低。 3、凝胶柱的鉴定：凝胶柱填装后用肉眼观察应均匀、无纹路、无气泡。 4、洗脱速度：洗脱速度应保持适中。 目前凝胶过滤技术的应用主要是以下几点： 1、脱盐 2、用于分离提纯 3、测定高分子物质的分子量 4、高分子溶液的浓缩 5、蛋白质的复性 二、实验原理 层析法是基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。当流动相(液体或气体)

血红蛋白

血红蛋白 英文名称： hemoglobin;haemoglobin; 定义1： 一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆 科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。 应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 定义2：存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。 应用学科：细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科） 血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血红素占4%。 α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。 构成 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

肌红蛋白测定试剂盒说明书

肌红蛋白（MYO）测定试剂盒（化学发光免疫分析法） 说明书 【产品名称】 通用名称：肌红蛋白（MYO）测定试剂盒（化学发光免疫分析法） 英文名称：Myoglobin（CLIA） 【包装规格】 2×30 人份/盒、2×50 人份/盒、2×100 人份/盒 【预期用途】 用于体外定量测定人体血清或（和）血浆中肌红蛋白的含量。 肌红蛋白（MYO）分子量为17.8 kD，由一个多肽链和一个亚铁血红素辅基组成，由人体骨骼肌和心肌细胞合成并贮存，不存在于其它细胞。实验证明由骨骼肌和心肌来源的两种肌红蛋白无免疫学上的差异。肌红蛋白的主要生理功能为携带氧气供细胞呼吸。肌红蛋白是检测急性心肌梗死(AMI) 的早期指标，具有极高的灵敏度但是特异性较差，在AMI 早期心肌细胞受损，由于MYO 的分子量小，可以很快从破损的细胞中释放出来，在AMI 发病1～3 小时后血中浓度迅速上升，6～7 小时达峰值，12 小时内几乎所有AMI 患者MYO 都有升高，升高幅度大于各心肌酶，因此可以作为AMI 的早期诊断标志物。由于MYO 也存在于骨骼肌中，而且仅从肾脏清除，所以急性肌损伤、急性或慢性肾衰竭、严重的充血性心力衰竭、长时间休克及各种原因引起的肌病患者、肌内注射、剧烈的锻炼、某种毒素和药物摄入后，MYO 都会升高。因此，采用血清MYO 水平作为诊断AMI 的早期指标，仅限于没有上述相关疾病的患者。在有急性症状的患者中，4 小时内MYO 水平不升高，AMI 的可能性极低。由于在AMI 后血中MYO 很快从肾脏清除，发病l8～30 小时内可完全恢复到正常水平。故MYO 测定有助于在AMI 病程中观察有无再梗塞或者梗塞再扩展。MYO 频繁出现增高，提示原有心肌梗死仍在延续。另外，在神经肌肉疾病如肌营养不良、肌萎缩和多肌炎时血清MYO 水平亦升高。心脏外科手术患者血清MYO 升高，可以作为判断心肌损伤程度及愈合情况的一项客观指标。 【检验原理】 肌红蛋白测定采用双位点夹心化学发光免疫分析法，其检测原理如下： 第一步：将样本与包被着抗肌红蛋白抗体的超顺磁性微粒（磁珠）以及抗肌红蛋白抗体-碱性磷酸酶标记物添加到反应管中，经过孵育，样本中的肌红蛋白和包被在磁珠上的抗肌红蛋白抗体结合，同时抗肌红蛋白抗体-碱性磷酸酶标记物与样本中肌红蛋白另一位点结合。反应完成后，磁场吸住磁珠，洗去未结合的物质。 第二步：将化学发光底物添加到反应管内，发光底物（3-(2-螺旋金刚烷)-4-甲氧基-4-(3-磷氧酰)-苯基-1,2-二氧环乙烷，AMPPD）被碱性磷酸酶所分解，脱去一个磷酸基，生成不稳定的中间产物，该中间产物通过分子内电子转移产生间氧苯甲酸甲酯阴离子，处于激发态的间氧苯甲酸甲酯阴离子从激发态返回基态时，产生化学发光，再通过光电倍增管对反应中所产生的光子数进行测量。所产生光子数与样本内肌红蛋白的浓度成正比。样本内分析物的量由校准曲线来确定。 【主要组成成分】

一氧化碳血红蛋白检测试剂盒(比色法)

一氧化碳血红蛋白检测试剂盒(比色法) 简介： 一氧化碳中毒是含碳物质燃烧不完全时的产物经呼吸道吸入引起的，中毒机理是一氧化碳与血红蛋白的亲合力比氧与血红蛋白的亲合力高上百倍，所以一氧化碳极易与血红蛋白结合，形成碳氧血红蛋白，使血红蛋白丧失携氧的能力和作用，造成组织窒息，对全身的组织细胞均有毒性作用，尤其对大脑皮质的影响最为严重。 Leagene 一氧化碳血红蛋白检测试剂盒(比色法)检测原理是一氧化碳与血红蛋白结合后，形成樱桃红色的碳氧血红蛋白(HbCO)，HbCO 不会被亚硫酸盐还原，而含氧血红蛋白(HbO 2)会被还原。HbCO 吸收峰在538nm ，HbO 2吸收峰在538nm ，取二者比值根据公式可求得HbCO 含量。该试剂盒主要用于定量检测人、动物血液的一氧化碳血红蛋白或称碳氧血红蛋白的含量。该试剂盒仅用于科研领域，不宜用于临床诊断或其他用途。 组成： 操作步骤(仅供参考)： 1、 用蒸馏水稀释Alkaline buffer(10×)，密闭保存，待用。 2、 准确称取亚硫酸盐若干份,待用。 3、 取大试管若干支，各加新鲜血液，另取一不吸烟的健康人血液作为对照，分别加入，混匀。 4、 立即加入亚硫酸盐，混匀。 5、 取比色杯，加入恰当的上述血液，分别检测吸光度(即A 538)和吸光度(即A 578)，注意应在10min 内检测完毕。 计算结果： HbCO(%)=｛2.44×(A 538/A 578)-2.68｝×100% 参考区间： 正常人：0.2%～0.5% 城市居民可达0.5%～1.5% 注意事项： 编号 名称 TC0247 50T Storage 试剂(A): Alkaline buffer(10×) 100ml RT 试剂(B): 亚硫酸盐 2g RT 使用说明书 1份

血红蛋白过高会引起什么

如对您有帮助，可购买打赏，谢谢 血红蛋白过高会引起什么 导语：现在人的由于生活节奏快，很多人背负着生活和工作的压力和照顾家庭，老人的责任，大部分的人，我们的身体都会处于亚健康的状态，多多少少会 现在人的由于生活节奏快，很多人背负着生活和工作的压力和照顾家庭，老人的责任，大部分的人，我们的身体都会处于亚健康的状态，多多少少会有些疲惫，如果有些人发生身体不舒服的话就会去医院做体检体检之后，有些验血的化验单会出现血红蛋白过高，很多人不知道血红蛋白过高是什么情况？所以接下来我们就来了解一下。 首先要明白，血红蛋白偏高的原因：1.相对性增多：由于某些原因使血浆中水分丢失，血液浓缩，使红细胞和血红蛋白含量相对增多。如饮水少，大量出汗等。 2、生理性增多：如剧烈劳动、恐惧、冷水浴、高原居民等。 3、病理性增多：先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺心病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等。 你不必太过于担心，可在身体状态较正常的情况下（无明显失水，避免出汗等）再查一下血常规，核实检验结果。 如果血红蛋白稍微增高，增高幅度小于10g/L，一般认为意义不大。如果还要更高，或者同时伴有面颈部发红或高血压或有血栓性疾病的病史，那么要考虑血液系统的疾病。 血红蛋白含量正常或偏高，提示体内铁质丰富，无需再补铁。身体内缺铁不行，会影响血红蛋白的合成和携氧能力，造成贫血，阻碍身体各项生理活动的正常进行。含铁量高了也不行，会引起冠状动脉粥样硬化等心血管疾病，所以，平均红细胞血红蛋白含量超过32，提示体内含铁量稍有偏高，平时注意饮食，尽量减少高热量、高铁质食物 预防疾病常识分享，对您有帮助可购买打赏

肌红蛋白的结构功能和临床意义

肌红蛋白的结构功能与临床意义 动物科技学院动医1班卢小永222012328220008 摘要：肌红蛋白（Mb）存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结构。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的非常高的评价。本文将介绍肌红蛋白的结构﹑功能与临床意义。 关键词：肌红蛋白三级结构功能临床意义 正文： 一﹑三级结构 肌红蛋白是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，广泛存在于肌肉中，是肌肉内储存氧的蛋白质，与血红蛋白的功能相似，但血红蛋白存在于血液中，血红蛋白的氧饱和曲线为S形曲线，而肌红蛋白的氧饱和曲线为双曲线。有研究证明，海洋哺乳类动物，如鲸﹑海豹能长时间潜水，其肌肉中肌红蛋白含量 高达8%，这类动物潜水能力的 强大正与其体内高浓度肌红蛋 白有关，高浓度的肌红蛋白能 储存大量的氧气[1]。 肌红蛋白由一条多肽链和 一个辅基组成，多肽链由153 个氨基酸残基组成，辅基为亚 铁血红素，分子量为16700。 肌红蛋白的三级结构呈紧密的 扁球形，大小为4.5nm x 3.5nm x 2.5nm[2]。肽链骨架由长短不等的8个右手α-螺旋不对称地盘曲而成，分子中75%--85%的氨基酸残基都位于α-螺旋结构中。α-螺旋之间的拐角处是无规则卷曲[3]。多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，亲水侧链多位于分子表面，因此肌红蛋白的水溶性很好。三级结构

有8段α-螺旋区每个螺旋区含有7--24个氨基酸残基，分别成为A﹑B﹑C....G 及H肽段[4]。有1--8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区（也成为螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区，处在拐点上的氨基酸残基Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等极性氨基酸分布在分子表面[5]。肌红蛋白分子表面有一个深陷的口袋形的洞穴。该洞穴由C,E,F,G4个螺旋段组成。洞穴周围为疏水的R侧链，含Fe2+的血红素居于此空穴中。血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连[6]。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。温度和时间对肌红蛋白血红素铁与各种金属离子直接相互作用，影响肌红蛋白的构型[7]。对于高铁肌红蛋白的还原及结构变化，可以用光诱导高铁肌红蛋白还原，采用光谱法加以分析[8]。 二﹑功能 肌红蛋白的主要功能是在肌肉中有运输氧和储存氧，三级结构才有生物活性，因此功能体现在三级结构上。肌红蛋白存在于肌肉细胞中，其功能是可逆的结合氧气，将氧气储存于肌肉细胞中[9]。肌肉中肌红蛋白的含量和状态也能影响肌肉的颜色[10]。肌红蛋白的三级结构中铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接，这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。Mb表现出的生理功能及参与的代谢过程，大多涉及电子传递过程[11]。但是过量运动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸烟、农药等会产生过量的自由基。自由基，化学上也称为“游离基”，是含有一个不成对电子的原子团。由于原子形成分子时，化学键中电子必须成对出现，因此自由基就到处夺取其他物质的一个电子，使自己形成稳定的物质。在化学中，这种现象称为“氧化”。体内活性氧自由基具有一定的功能，如免疫和信号传导过程。但过多的活性氧自由基就会有破坏行为，导致人体正常细胞和组织的损坏，而肌红蛋白是富氧链蛋白，更容易遭到自由基的攻击。遭到自由基的攻击从而引起多种疾病，如心脏病、老年痴呆症、帕金森病和肿瘤，与肌红蛋白被氧化存在着密切的关系。此外，更多活性氧自由基，使核酸突变，这是人类衰老和患病的根源。抹香鲸肌红蛋白三级结构于来源

肌红蛋白的结构

肌红蛋白的结构、功能及模型化合物的研究 摘要：肌红蛋白是肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，帮助肌细胞将氧载运到线粒体。它是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质。 关键词：肌红蛋白、蛋白质、功能、模型化合物 一、肌红蛋白的背景介绍 肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。 肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成 辅基：血红素 分子量：16 700 功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构 形状：呈紧密球形 多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 三级结构：有8段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。

血氧饱和度信号采集功能

昆明理工大学信息工程与自动化学院学生实验报告 （ 2016 —2017 学年第一学期） 课程名称：医用传感器开课实验室：信自104 实验日期：2016-12-30 一、实验原理 （一）实验原理 1、血氧测量原理 氧是维系人类生命的基础，心脏的收缩和舒张使得人体的血液脉动地流过肺部，一定量的还原血红蛋白(HbR)与肺部中摄取的氧气结合成氧和血红蛋白(HbO2)，另有约2％的氧溶解在血浆里。这些血液通过动脉一直输送到毛细血管，然后在毛细血管中将氧释放，以维持组织细胞的新陈代谢。血氧饱和度 (SO2)是血液中被氧结合的氧合血红蛋白(HbO2)的容量占全部可结合的血红蛋白(Hb)容量的百分比，即血液中血氧的浓度，它是呼吸循环的重要生理参数。而功能性氧饱和度为HbO2浓度与HbO2 Hb浓度之比，有别于氧合血红蛋白所占百分数。因此，监测动脉血氧饱和度(SaO2)可以对肺的氧合和血红蛋白携氧能力进行估计。 血氧饱和度是衡量人体血液携带氧的能力的重要参数。血氧饱和度的测量目前广泛应用有透射法（或反射法）、双波长（红光R：660nm和红外光IR：940nm）光电检测技术，检测红光和红外光通过动脉血的光吸收引起的交变成分之比IIR/IR和非脉动组织（表皮、肌肉、静脉血等）引起光吸收的稳定分量（直流）

值，通过计算可得到血氧饱和度值SPO2，这里采用透射法双波长光电检测技术。由于光电信号的脉动规律与心脏搏动的规律一致，所以根据检出信号的周期可同时确定脉率，因而亦称该方法为脉搏血氧饱和度测量。这种测量方法用指套式血氧饱和度传感器测量红光（660nm）和红外光（940nm）波长光强度经过手指后的变化，计算其中的脉动量与直流量后，查表可以计算出血氧饱和度值。 2、光源切换 实验采用双波长透射光电检测方法来测量血氧饱和度，所以必须使无光、660nm的红光和940nm的红外光交替产生并采集得到各不同光时段的信号，通过减去无光时光电信号可以去除环境光的影响，并得到红光与红外光去除环境光影响后通过动脉血的光吸收引起的交变成分之比。这里各种光的交替切换通过对单片机的PF0，PF1端口编程得到。 3、电流电压转换 血氧传感器输出信号为微弱电流信号，输出电流在1uA左右，经过I-V转换电路后为电压信号。其中AD795具有很好的直流特性，它的输入偏置电流只有1pA，是精准的电流电压转换放大芯片，满足电流放大要求。C1与R3并联，起低通滤波作用并防止振荡；后接C6，R7进行高通滤波，滤除直流分量；再接二阶低通滤波以滤除杂波，此时660nm和940nm的光信号已经转为滤波后的电压信号。 4、电压放大 经过电流电压转换和高通低通滤波后所得的电压信号由AD620R采集并进行 放大。放大倍数为：G=49.4/2+1=25.7 5、调零及滤波 因光电的直流分量较大，高通滤波截止频率过低会影响正确信号的波形，这里由加法电路的原理设计了调零电路来去除部分直流分量，并进行低通滤波和放大来改善波形。 6、电压跟随器的应用 经过有源二阶低通滤波后所得的信号可能不是很稳定，在这里我们应用了电压跟随器，它的作用是限制最大输出电压、加大电流输出和减小输出阻抗等。 7、50HZ工频滤波 本功能模块电路的输出信号同样需要经过50HZ工频滤波，电路的输出信号送

血红蛋白含量测定

血红蛋白含量测定 血红蛋白是红细胞的主要成分，在正常情况下，每个红细胞均含有一 定量的血红蛋白。血红蛋白是由珠蛋白和亚铁血红素组成的结合蛋白质。 血红蛋白除能与氧结合形成氧合血红蛋白外，尚能与某些物质作用形成多 种血红蛋白衍生物。它们具有特定的色泽和吸光谱，在临床上，可用以诊 断某些变性血红蛋白血症和血红蛋白的定量测定。 ●仪器型号： Sysmex KX-21型多项目自动血球计数仪器 Sysmex XE-2100型多项目自动血球分析装置 ●检测原理： 一、Sysmex KX-21 在自动检测法中的血红蛋白测量以氰化正铁血红蛋白法或氧合血红 蛋白法为主流。但这种方法血红蛋白转化速度慢，其处理液应进行妥善处 理，以及环境方面的考虑，并不是一种令人满意的测量法。无氰HGB测量 法与氧合血红蛋白法相同，其血液中的血红蛋白转化成氧合血红蛋白，且 不含剧毒物。另外，由于可以测量正铁血红蛋白，如质控血那样的含有正 铁血红蛋白的血液也可正确进行测量。 二、Sysmex XE-2100 集中于氰化高铁血红蛋白测定法和氧化血红蛋白测定法的优点，不使 用毒性物质，使该方法成为自动检测的一个合适的方法。同时，由于该方

法可以用测量氰化高铁血红蛋白，所以该方法也可以准确的测量含有高铁 血红蛋白的血液。

● 试剂： 一、Sysmex KX-21 ⑴稀释液 ⑵WBC/HGB 用溶血剂 ⑶2％EDTA 二钾溶液 二、Sysmex XE-2100 ⑴CELLPACK （EPK ） ⑵SULFOLYSER （SLS ） ● 标本吸入量： 一、Sysmex KX-21: 全血模式50 l μ 二、Sysmex XE-2100：⑴手工模式130l μ ⑵自动进样器模式200l μ ● 静脉血采血方法： 抽取病人静脉血2ml ，于EDTA 三钾抗凝的真空采血管中 （1.5mgEDTA-K 3／ML ）24小时室温保存。 ● 操作步骤： 一、Sysmex KX-21 ⑴仪器在全血模式（WB ）下 ⑵要在允许空白值内： WBC RBC HGB PLT 0.3 ?109/L 0.02?1012/L 1g/L 10?109/L

血液生化习题(特选内容)

血液生化 一、A型选择题 1．将血浆蛋白置于pH 8.6的缓冲液中进行醋酸纤维素薄膜电泳时，泳动速度最快的是：E A．α1-球蛋白 B．α2-球蛋白 C．β-球蛋白 D．γ-球蛋白 E．白蛋白 2．免疫球蛋白主要分布在：E A．α1-球蛋白 B．α2-球蛋白 C．白蛋白 D．β-球蛋白 E．γ-球蛋白 3．导致血红素合成障碍的物质是：B A．Vitc B．铅 C．氨基酸 D．Fe2+ E．葡萄糖 4．血红素的合成部位在细胞的：D A．线粒体 B．胞液与内质网 C．微粒体与核糖体 D．线粒体与胞液E．内质网与线粒体 5．ALA合酶的辅酶是：E A．NAD+ B．FAD C．FMN D．TPP E．磷酸吡哆醛 6．红细胞的抗氧化物主要是：C A．NADH B．CoQH2 C．GSH D．FADH2 E．FMNH2 7．血浆白蛋白的功能应除外：D A．营养作用 B．缓冲作用 C．运输作用 D．免疫功能 E．维持血浆胶体渗透压 8．成熟红细胞的主要能量来源是：D A．2，3-BPG旁路 B．脂肪酸β-氧化 C．糖的有氧氧化 D．糖酵解

E．磷酸戊糖途径 9．血液非蛋白含氮化合物中含量最多的物质是：D A．肌酸 B．肌酐 C．胆红素 D．尿素 E．尿酸 10．下列关于血浆蛋白的叙述，错误的是：C A．血浆中除水外含量最多的一类化合物 B．除白蛋白外，绝大多数是糖蛋白C．白蛋白浓度最高，且分子量最大 D．A/G=1.5～2.5 E．白蛋白具有运输功能 11．血浆总蛋白含量为：C A．20～30g/L B．40～50g/L C．60～80g/L D．90～100g/L E．以上都不正确12．血清与血浆的区别在于血清内无：D A．糖类 B．维生素 C．代谢产物 D．纤维蛋白原 E．无机盐 13．下列哪种代谢异常，可引起血中尿酸含量增高：E A．蛋白质分解代谢增加 B．胆红素代谢增加 C．胆汁酸代谢增加 D．嘧啶核苷酸分解代谢增加 E．嘌呤核苷酸分解代谢增加 14．尿酸是体内嘌呤代谢的最终产物，血中尿酸升高见于：B A．心肌梗塞 B．痛风症 C．肝硬化 D．传染性肝炎E．全身性红斑狼疮15．合成血红素的原料有：B A．苏氨酸、甘氨酸、天冬氨酸 B．甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+ C．甘氨酸、天冬氨酸、Fe2+ D．甘氨酸、辅酶A、Fe2+ E．丝氨酸、乙酰CoA、Ca2+ 16．血红素合成酶体系中的限速酶是：A A．ALA合成酶 B．ALA脱水酶 C．胆色素原脱氨酶 D．氧化酶 E．Fe2+螯合酶17．促红细胞生成素产生于：A A．肾脏 B．甲状腺 C．肝脏 D．心脏 E．骨 18．有关成熟红细胞代谢特点的叙述，哪项是错误的？C