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生物化学与分子生物学教案

2005级本科

王顺讲师

教材：生物化学（第六版）

周爱儒主编

人民卫生出版社

2006.8―――2006.12

教案首页

课程名称生物化学和分子生物学章节第三章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.13 授课学时 2 授课地点六教室

教学目的与要求掌握：底物浓度、酶浓度对酶促反应速度的影响。了解：酶促反应的特点和机制.

教学重点与难点重点:酶促反应的特点。双倒数方程图象。难点:米氏方程的推导过程。

教学方法讲授式＋启发式+举例。板书推导米式方程，强化学生的理解和记忆。教具黑板＋多媒体教学

板书提纲

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生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料（15天15题）一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应三、酶催化作用特点一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子）维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程）六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用七、如何判断蛋白质的营养价值

分子生物学课程教学大纲(精)

分子生物学课程教学大纲课程简介一、课程简介分子生物学主要研究核酸蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、基因表达，以及生物大分子互相作用以及生理功能，以此了解不同生命形式特殊规律的化学和物理的基础。分子生物化学是在分子水平上研究生命奥秘的学科，代表当前生命科学的主流和发展的趋势。医学分子生物学是分子生物学的重要分支，本课程包括三方面的内容：一是介绍分子生物学基本原理；二是阐述某些疾病发生和发展的分子机制；三是介绍分子生物学技术在临床上的应用。本大纲适用于夜大专升本等专业学生。二、总体要求通过本课程学习，要求学生做到： 1. 掌握、熟悉分子生物学的基本原理以及与相关临床知识的联系。 2. 学会应用基本分子生物学技术进行生物大分子的检测，并能应用于临床。 3. 树立良好的学习态度，培养创新能力与实践能力，注重知识、能力、素质的协调发展。三、时数分配

绪论学习目的和要求通过本章学习，掌握医学分子生物学的定义、内容。课程内容一、介绍医学分子生物学的定义。二、介绍医学分子生物学的发展历史。三、医学分子生物学的现状与未来。考核知识点一、医学分子生物学的定义。二、医学分子生物学的内容。三、医学分子生物学发展过程中的一些重要历史事件。四、医学分子生物学的现状与未来。考核要求一、掌握医学分子生物学的定义。二、熟悉医学分子生物学主要解决的问题。三、了解 1. 医学分子生物学发展过程中的一些重要历史事件。 2. 医学分子生物学的未来发展方向。第一章基因学习目的和要求通过本章学习，掌握基因的基本概念、基因的结构特点及基因的遗传功能，了解基因突变的机制及其与疾病的关系。课程内容一、基因的基本概念及基因的结构特点 1．核酸是遗传信息的载体大部分生物中构成基因的核酸物质是DNA, 少数生物（如RNA病毒）中是RNA。 2．基因的基本概念基因的现代分子生物学概念。 3．基因的结构特点基因的基本结构包括结构基因和转录调控序列。原核生物的结构基因是连续的，而真核生物的结构基因是不连续的，由内含子和外显子组成。原核生物基因的转录调控序列包括启动子、终止子、操纵元件、正调控蛋白结合位点等。真核生物基因的转录调控序列称为顺式调控元件或顺式作用元件，包括启动子、上游启动子元件、增强子、加尾信号和一些反应元件等。二、结构基因中贮存的遗传信息

生物化学基本概念

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生物化学基本概念（２80) 一、绪论１生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程１2 发酵工程１3生化工程１4 模式生物二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键６第二信使 7 转化现象 8 类病毒９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构１3 寡核苷酸１4 多核苷酸１5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋

1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构２2 多顺反子 23 单顺反子２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽１０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构１6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基２７电泳２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

分子生物学课程教学大纲

《分子生物学》课程教学大纲课程编号：233201 课程名称：《分子生物学》总学时数：64 实验学时：0 先修课及后续课：先修课为《生物化学》，《遗传学》；后续课为《基因工程》一、说明部分 1. 课程性质：生物技术专业课，必修 2. 教学目标及意义本课程是高等院校生物专业的专业课。旨在使学生掌握分子生物学的基本知识、基本概念，并了解分子生物学的发展趋势及应用前景。 3. 教学内容和要求本课程安排在学生完成《生物化学》、《遗传学》等有关基础和专业基础课程之后的第六学期。内容上注意与以上课程的衔接，并避免不必要的重复。同时注意与后续课程《基因工程》等课程的衔接。课堂教学应力求使学生掌握基本概念，了解分子生物学的发展历史以及最新研究成果；熟练掌握DNA的结构与功能、DNA的复制、RNA的转录、蛋白质的合成、RNA在蛋白质合成中的功能、遗传密码、基因表达与调控的本质、基因组与比较基因组学；由于该课程内容繁多，发展迅速，故授课教师在吃透教材基础上，应广泛阅读相关参考资料，紧跟本学科发展，随时补充新内容，使学生及时了解本学科的重要进展及发展动态。分子生物学的发展依赖于现代分析和研究技术，因此，配合分子生物学实验课程，讲解一些分子生物学的重要研究方法。 4. 教学重点，难点重点：DNA的结构与功能；DNA的转座；基因的表达与调控难点：基因表达的调控 5. 教学方法与手段在教学方法上采取课堂讲授为主，辅以多媒体课件、提问、综述、实验、作业、教学辅助材料等，以加强学生对理论知识的消化和理解，在教学过程应注意积极启发学生的思维，培养学生发现问题和解决问题的能力。 6. 教材及主要参考书教材：朱玉贤，李毅.《现代分子生物学》，第三版；北京：高等教育出版社.2007. 主要参考书：（1）杨岐生.《分子生物学基础》，杭州：浙江大学出版社.1998. （2）郜金荣等.《分子生物学》，武汉：武汉大学出版社.1999. （3）阎隆飞，张玉麟.《分子生物学》，北京：中国农业大学出版社.1997. （4）魏群，分子生物学实验指导.北京：高等教育出版社，2003. （5）李振刚.《分子遗传学》，北京：科学出版社，2000. （6）Weaver R. Molecular Biology. 2nd Edition.北京：科学出版社，2001.

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜考试内容

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.docsj.com/doc/c55599475.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology）化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

分子生物学课程(现代生物学精要速览中文版)

《分子生物学课程》教案 2007～2008学年第 1 学期授课专业：生物技术课程名称：分子生物学主讲教师：何宁佳查幸福赵爱春

课程说明一、课程名称：分子生物学二、总课时数：45 三、先修课程：基因工程原理四、使用教材： PC Turner, AG McLennan, AD Bates&MRH White, 《Instant notes in Molecular Biology》, 科学出版社，2004年1月第八次印刷五、教学参考书： 1 PC特纳、AG麦克伦南、AD贝茨、MRH怀特，《分子生物学-现代生物学精要速览中文版》，科学出版社，2004年8月第七次印刷。 2 朱玉贤，李毅编著《现代分子生物学》，第二版，高等教育出版社，2004年1月第3次印刷。六、考核方式：理论课采用闭卷考试的方法，总成绩，平时成绩30%，中期考试10%，期末考试60% 七、教案编写说明：教案又称课时授课计划,是任课教师的教学实施方案。任课教师应遵循专业教学计划制订的培养目标，以教学大纲为依据，在熟悉教材、了解学生的基础上，结合教学实践经验，提前编写设计好每门课程每个章、节或主题的全部教学活动。教案可以按每堂课（指同一主题连续1~2节课）设计编写。教案编写说明如下： 1、编号：按施教的顺序标明序号。 2、教学课型表示所授课程的类型，请在相应课型栏内选择打“√”。 3、题目：标明章、节或主题。 4、教学内容：是授课的核心。将授课的内容按逻辑层次，有序设计编排，必要时标以“*”、“#”“？” 符号分别表示重点、难点或疑点。 5、教学方式既教学方法，如讲授、讨论、示教、指导等。教学手段指教科书、板书、多媒体、模型、标本、挂图、音像等教学工具。 6、讨论、思考题和作业：提出若干问题以供讨论，或作为课后复习时思考，亦可要求学生作为作业来完成，以供考核之用。 7、参考书目：列出参考书籍、有关资料。 8、日期的填写系指本堂课授课的时间。

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分）糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分）氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么这个问题很重要。肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程（1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。（2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。（3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库第二军医大学基础医学部生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

6 分子生物学组

分子生物组检测系统/方法分析性能验证评估报告检验科分子生物组检测依据CNAS-CL02：《医学实验室质量和能力认可准则》（ISO 15189：2007）对医学实验室检测系统性能评价的相关要求，对ABI 7000 Real Time PCR System 荧光定量仪进行性能评价，主要从以下几个方面进行：正确度、精密度、临床可报告范围、线性范围等。具体实施方案如下： 1 目的：对ABI 7000 Real Time PCR System 荧光定量仪的性能进行评价，结果与生产厂家给出的性能指标进行比较，来验证生产厂家给出的性能指标是否能满足检验科的要求。若无厂家性能指标则与卫生部室间质评计划表提供的标准比较，判断仪器的性能是否符合要求。 2 原理： 2.1 正确度评价评价仪器测量结果与真值的一致程度。本组参加室间质评的项目一律用卫生部临检中心的室间质评回报结果作为评价标准。 2.2 精密度评价采用EP15-A《用户对精密度和准确性能的核实实验-批准指南》的性能要求，通过检测每个项目2个不同浓度的混合血清和质控物值，计算项目重复精密度和中间精密度，并与厂家声明的重复精密度和中间精密度进行比较，核实是否与厂家声明的一致。 2.3 临床可报告范围评价荧光定量PCR法HBV DNA检测试剂盒说明书中显示本检测系统临床可报告范围为1.00E3～1.00E8copies/ml。因试剂盒阳性参控品最高载量为1.00E8copies/ml，大于1.00E7copies/ml 浓度已属临床高载量患者，符合抗病毒治疗指标，不必要对更高的载量进行精确检测，小于1.00E3copies/ml已为临床疗效监测效果较好的指标，大量研究表明，此群患者对抗病毒治疗不敏感，因此对疗效监测意义不大。 2.4 线性范围评价因为每次实验都做标准曲线，并要求其R值在0.98以上。因此，本项目不需要进行线性验证。 3 检测方法：检测方法为实时荧光定量PCR法。 4 方案： 4.1正确度评价方案（卫生部室间质评样品）采用卫生部临检中心2011年第一次和第二次室间质评与2012年第一次和第二次室间质评

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》考试大纲第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。二、评价目标生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％第二部分考查要点一、分子生物学（一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复四种修复方式

5、DNA的转座转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子（二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰（三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解（四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件略 2、DNA操作技术核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体

分子生物学电子教案

操纵子：原核生物中由一个或多个相关基因以及转录、翻译、调控原件组成的基因表达单元。内含子：一个基因中非编码DNA片段，它分开相邻的外显子，内含子是阻断基因线性表达的序列。外显子：是真核生物基因的一部分，它在剪接后仍会被保存下来，并可在蛋白质生物合成过程中被表达为蛋白质。弱化子：原核生物操纵子中能显著减弱甚至终止转录作用的一段核苷酸序列，该区域能形成不同的二级结构，利用原核微生物转录与翻译的偶联机制对转录进行调节。顺式作用元件：是指与结构基因串联的特定DNA序列，是转录因子的结合位点，它们通过与转录因子结合而调控基因转录的精确起始和转录效率，顺式作用元件包括启动子、增强子、调控序列和可诱导元件等，它们的作用是参与基因表达的调控。顺式作用：顺式作用元件对基因表达起调控作用的过程。增强子：增加同它连锁的基因转录频率的DNA序列，因为它能强化转录的起始，又称强化子。反义RNA:为大肠杆菌编码许多小分子mRNA，它们能也不同的mRNA结合，从而在翻译水平上正调控和负调控，可能关闭SD序列和释放SD序列，由于这些小分子通过与反义RNA 进行碱基配对结合来行使功能。重叠基因：是指两个或两个以上的基因共有一段DNA序列，或是指一段DNA序列成为两个或两个以上基因的组成部分；重叠基因有多种重叠方式。常见于细菌和噬菌体的基因组中。核糖开关：mRNA一些非编码区的序列折叠成一定的构象，这些构象的改变应答于体内的一些代谢分子，从而通过这些构象的改变达到调节mRNA转录的目的回文序列：双链DNA中的一段倒置重复序列；两条链从5 ‘到3 ‘方向阅读序列一致，从3 ‘到5 ‘方向的序列一致转座子：插入序列，复合型转座子。效应：引起突变，产生新的基因，产生染色体畸变，引起生物进化魔斑核苷酸：细菌生长过程中在缺乏氨基酸供应时产生的一个应急产物。主要是三磷酸鸟苷合成的四磷酸鸟苷和五磷酸鸟苷。主要功能是干扰RNA聚合酶与启动子结合的专一性，诱发细菌的应急反应，帮助细菌在不良环境条件下得以存活。反式作用因子：是指能结合在各类顺式作用元件核心序列上参与调控基因转录效率的蛋白质或RNA。RNA聚合酶是催化基因转录最主要的酶。基因沉默：真核生物中由双链RNA诱导的识别和清除细胞中非正常RNA的一种机制；分为转录水平基因沉默和转录后基因沉默。 RNA干扰：是指双链RNA诱发的、同源mRNA高效特异性降解技术，而使相应基因表达沉默。单顺反子mRNA:只编码一种蛋白质的mRNA。原核生物染色体的特征：结构简单，存在转录单元，有重叠基因。 DNA的修复：错配修复，切除修复，重组修复，DNA的直接修复，SOS反应。玉米中的转座子：自主性，具有自主剪接和转座的功能；非自主性，单独存在时是稳定的，当基因组中存在与非自主性转座子同家族的自主性转座子时，才具备转座功能。 RNA的转录：是按5＇→3'方向合成的，以DNA双链中的反义链为模板，根据碱基配对原则，合成的RNA带有与DNA编码链相同的序列。包括模板识别、转录起始、转录延伸、转录终止。真核生物mRNA的特征：1.5'端存在帽子结构，常常被甲基化，使mRNA免遭核酸酶的破坏2.具有多（A）尾巴。蛋白质的生物学合成：氨基酸活化、肽链的起始、伸长、终止，新合成多肽链的折叠和加工。

生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

现代分子生物学思考题答案教案资料

第一章 1、简述孟德尔、摩尔根和沃森等人对分子生物学发展的主要贡献答：孟德尔的对分子生物学的发展的主要贡献在于他通过豌豆实验、发现了遗传规律、分离规律及自由组合规律；摩尔根的主要贡献在于发现染色体的遗传机制、创立染色体遗传理论、成为现代实验生物学奠基人；沃森和克里克在1953年提出DAN反向双平行双螺旋模型。 2、写出DNA、RNA的英文全称答：脱氧核糖核酸(DNA, Deoxyribonucleic acid)、核糖核酸（RNA, Ribonucleic acid） 3、试述“有其父必有其子”的生物学本质答：其生物学本质是基因遗传。子代的性质由遗传所得的基因决定、而基因由于遗传的作用、其基因的一半来自于父方、一半来自于母方。 4、早期主要有哪些实验证实DNA是遗传物质？写出这些实验的主要步骤答：一、肺炎双球菌感染实验、1、R型菌落粗糙、菌体无多糖荚膜、无毒、注入小鼠体内后、小鼠不死亡。2、S型菌落光滑、菌体有多糖荚膜、有毒、注入到小鼠体内可以使小鼠患病死亡。3、用加热的方法杀死S型细菌后注入到小鼠体内、小鼠不死亡；二、噬菌体侵染细菌的实验：1、噬菌体侵染细菌的实验过程：吸附→侵入→复制→组装→ 释放。2、DNA中P的含量多、蛋白质中P的含量少；蛋白质中有S而DNA中没有S、所以用放射性同位素35S标记一部分噬菌体的蛋白质、用放射性同位素32P标记另一部分噬菌体的DNA。用35P标记蛋白质的噬菌体侵染后、细菌体内无放射性、即表明噬菌体的蛋白质没有进入细菌内部；而用32P标记DNA的噬菌体侵染细菌后、细菌体内有放射性、即表明噬菌体的DNA进入了细菌体内。三、烟草TMV的重建实验：1957年、Fraenkel-Conrat等人、将两个不同的TMV株系（S株系和HR株系）的蛋白质和RNA分别提取出来、然后相互对换、将S株系的蛋白质和HR株系的RNA、或反过来将HR株系的蛋白质和S株系的RNA放在一起、重建形成两种杂种病毒、去感染烟草叶片。 5、定义DNA重组技术答：DNA重组技术：目的是将不同的DNA片段（如某个基因或基因的一部分）按照人们的设计定向连接起来、然后在特定的受体细胞中与载体同时复制并得到表达、产生影响受体细胞的新的遗传性状。 6、写出分子生物学的主要研究内容。

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。（1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合－>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。