第四节蛋白质的四级结构 和血红蛋白

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质四级结构及其检测方法

论述一、二、三、四级蛋白质结构及其检测方法？ 蛋白质定义：由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。 一、蛋白质一级结构： （一）定义：蛋白质的一级结构又称为共价结构或化学结构，它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。氨基酸残基主要通过肽键连接，有些蛋白质中含有二硫键。 （二）检测方法： 二硝基氟苯（DNFB）法、丹磺酰氯法、氨肽酶法、C-末端氨基酸测定（肼解法、还原法、羧肽酶法） 二、蛋白质二级结构： （一）定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键为氢键。 （二）检测方法： 构象的研究方法：X射线衍射法、核磁共振光谱法、圆二色谱CD、紫外-可见差光谱、荧光探针法、激光拉曼光谱法、红外光谱法、关联规则与遗传算法。 三、蛋白质三级结构： （一）定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、二硫键、氢键和配位键稳定维系三级结构的作用。 （二）检测方法： 同源建模（比较建模SWISS-MODEL）法、穿针引线方法（折叠识别方法）、从头预测法、最速下降法、牛顿法、共轭梯度法、遗传算法、分解-结合法、离散化方法、分子动力学法、混合预测方法、粒子群优化算法(PSO)。 四、蛋白质四级结构： （一）定义：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （二）检测方法： 线性降维法：Swiss-Prot数据库中抽取数据集进行四级结构预测。 Quat-PRE方法：综合运用mRMR方法和SVM的wrapper方法进行四级结构预测。 最近邻居算法：从蛋白质一级序列出发，利用蛋白质序列氨基酸组成、二肽组成以及混合组成方法对蛋白质单聚体、二聚体、三聚体、四聚体、五聚体、六聚体和八聚体进行分类研究。

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质中二硫键的定位及其质谱分析解析

第２０卷第６期２００８年６月 化 学进展 ＰＲＯＧＲＥＳＳＩＮＣＨＥＭＩＳＴＲＹ Ｖ０１．２０Ｎｏ．６Ｊｕｎｅ，２００８ 蛋白质中二硫键的定位及其质谱分析＊ 仇晓燕１’２ 崔 勐１ （１．中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心 刘志强１ 刘淑莹Ｈ‘ 长春１３００２２；２．中国科学院研究生院 北京１０００３９） 摘 要 二硫键是一种常见的蛋白质翻译后修饰，对稳定蛋白质的空间结构，保持及调节其生物活性有

着非常重要的作用。因此，确定二硫键在蛋白质中的位置是全面了解含二硫键蛋白化学结构的重要方面。在众多实验方法中，现代质谱技术因其操作简单、快速、灵敏等优点而成为分析二硫键的重要手段。本文介绍了目前主要的定位二硫键的方法以及质谱在二硫键定位分析中的应用与进展。 关键词 二硫键定位质谱串联质谱三羧乙基膦稳定同位素标记 中图分类号：０６５７．６３；Ｑ５１ 文献标识码：Ａ文章编号：１００５．２８１Ｘ（２００８）０６．０９７５—０９ ＰｒｏｔｅｉｎＤｉｓｕｌｆｉｄｅＢｏｎｄＤｅｔｅｒｍｉｎａｔｉｏｎａｎｄＩｔｓＡｎａｌｙｓｉｓｂｙＭａｓｓＳｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ Ｑｉｕ Ｘｉａｏｙａｎｌ＇２ ＣｕｉＭｅｎ９１Ｌｉｕ劢ｉｑｉａｎ９１ＬｉｕＳｈｕ乒ｎ９１‘‘ （１．ＣｈａｎｇｃｈｕｎＣｅｎｔｅｒｏｆＭａｓｓＳｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ，ＣｈａｎｇｃｈｕｎＩｎｓｔｉｔｕｔｅｏｆＡｐｐｌｉｅｄＣｈｅｍｉｓｔｒｙ，ＣｈｉｎｅｓｅＡｃａｄｅｍｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓ， Ｃｈａｎｇｃｈｕｎ１３００２２，Ｃｈｉｎａ；２．ＧｒａｄｕａｔｅＳｃｈｏｏｌｏｆｔｈｅＣｈｉｎｅｓｅＡｃａｄｅｍｙｏｆ Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１０００３９，Ｃｈｉｎａ） ＡｂｓｔｒａｃｔＤｉｓｕｌｆｉｄｅｂｏｎｄｓ

蛋白质部分的练习题参考答案剖析

第一部分填空 1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。 2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。 3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为___离子形式，当pH>pI时，氨基酸为____离子形式。兼性离子，阴离子 4、球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。亲水，疏水 5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。不移动，向正极，向负极 6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______,这种现象称为_______。增加，盐溶，降低，盐析 7、蛋白质变性主要是其________ 结构遭到破坏，而其______ 结构仍可完好无损。高级，一级 8、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为_______离子形式；当pH＞pI时，氨基酸为_______离子形式。两性，负电 9、皮肤遇茚三酮试剂变成___________颜色，是因为皮肤中含有___________所致。蓝紫色，蛋白质 10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。 11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。 12、蛋白质中因含有、和，所以在280nm处有吸收。色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸 13、蛋白质的二级结构主要有____、____、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结构的力主要是____。α-螺旋，β-折叠，氢键 14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。 15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_______，______和___ _ 。酸性氨基酸有 _____和 ______。赖氨酸，精氨酸，组氨酸；天冬氨酸，谷氨酸 16、氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH

2-蛋白质结构与功能

蛋白质结构与功能 一级要求单选题 1 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种 A 300 B 30 C 20 D 10 E 5 C 2 蛋白质元素组成的特点是含有的16%相对恒定量的是什么元素 A C B N C H D O E S B 3 组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH2 D 4 氨基酸的平均分子量是 A 1000 B 500 C 110 D 100 E 80 C 5 组成蛋白质的酸性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 A 6 组成蛋白质的碱性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 B 7 组成蛋白质中的含巯基氨基酸是 A 酪氨酸 B 缬氨酸 C 谷氨酸 D 胱氨酸 E 半胱氨酸 E 8 蛋白质分子中属于亚氨基酸的是 A 脯氨酸 B 甘氨酸 C 丙氨酸 D 组氨酸 E 天冬氨酸 A 9 组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异 A 种族差异 B 个体差异 C 组织差异 D 器官差异 E 无差异 E 10 体内蛋白质分子中的胱氨酸是由什么氨基酸转变生成 A 谷氨酸 B 精氨酸 C 组氨酸 D 半胱氨酸 E 丙氨酸 D 11 精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸 A 酸性 B 碱性 C 中性极性 D 中性非极性 E 芳香族 B 12 下列那种氨基酸无遗传密码子编码 A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对羟苯丙氨酸 D 异亮氨酸 E 羟脯氨酸 E 13 氨基酸间脱水的产物首先产生小分子化合物为 A 蛋白质 B 肽 C 核酸 D 多糖 E 脂肪 B 14 人体内的肽大多是 A 开链 B 环状 C 分支 D 多末端 E 单末端链,余为环状 A 15 谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 A 2 B 3 C 9 D 10 E 39 B 16 氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

蛋白质四级结构

四、蛋白质四级结构 1、二级结构 ·参与肽键的6个原子C1，C，O，N，H，C2位于同一平面。 C-N键不同于单键有40%双键性质。 (1)α-螺旋 ·螺旋方向为顺时针走向·每3.6个氨基酸上升一圈 ·维持因素为氢键·螺距为0.54nm ·肽键的N-H键与第4个肽键的羰基氧形成H键与轴平行。 脯氨酸无法形成氢键而不存在于α。 （2）β-折叠 ·分子内相距较远的两个肽段可通过折叠形成相同或通过回折形成走向。·肽链间肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键而稳固β-折叠结构。 (3)β-转角 ☆由4个氨基酸残基组成，1残基的C=O与4残基的N-H形成氢键。 而第二残基常为脯氨酸。 （4）无规卷曲：不是没有规则的随意变化，而是规律未确定的肽链结构。☆模体：蛋白质分子中具有特定空间构象与特定功能的结构成分。 超二级结构：几个二级结构结合成的有规则的二级结构组合。 2、三级结构 （1）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

（2）次级键：疏水键（主要）、离子键、氢键、范德华力。 （3）结构域：蛋白质上折叠成的多个结构较紧密且稳定的区域，并各行其功能。 （4）☆分子伴侣：辅助一级结构是合成中的蛋白质折叠为正确空间构象的蛋白。 ·只有在特定条件下，一级结构决定高级结构，高级结构再决定生物学功能。 3、四级结构 亚基间以非共价键相连接 结合力：氢键、离子键驱动力：疏水键 每个亚基均有三级结构，但无生物学功能。 ·同二聚体·异二聚体 五、蛋白质结构与功能 1、一级结构 （1）一级结构是空间构想基础，只要一级结构未破坏，就有可能恢复至原来三级结构。 （2）一级结构相似的蛋白有相似的高级功能 （3）物种越相近，一级结构越相似。 （4）重要氨基酸残基缺失替代，会严重影响构想及生理功能而引起疾病。 2、特定空间结构 ·血红素：Fe2+含6个配位键，4个与卟啉环4个N相连，第5个：肽链中F8组氨基酸残基还与Fe2+配位结合，则血红素辅基可与蛋白质部分结合稳定。 第6个：与O结合 ·血红蛋白α2β2（每个亚基结合一个血红素携带一个O，共携带4个O。 141*2+146*2=574，共574个残基。 ·α1结合O→α2→β1→β2 正协同 ┖别构 ☆协同效应：一个亚基与配体（如O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进→正协同、抑制→负协同

蛋白质的结构和功能

第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。

图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin

蛋白质结构

四级结构（quaternary structure） 四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。 蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多；个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。 亚基的立体排布 稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和

疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。 血红蛋白的四级结构 血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。 蛋白质－－名词辨析 蛋白质一级结构(primary structure): 氨基酸序列。 蛋白质二级结构(secondary structure): 蛋白质主干原子间形成的二面角Φ(phi)和φ(psi)以及主链 上原子间形成的氢键决定的，在某些情况下，这些二面角和

蛋白结构分析和比较

蛋白结构分析和比较 姓名学号日期年月日 阅读分子月报科普短文，参阅相关文献，从蛋白质结构数据库下载以下蛋白质三维结构原子坐标文件，利用显示观察，说明其结构特点。 猪胰岛素(): 由几个亚基组成，每个亚基有几条多肽链，每条多肽链由哪些二级结构单元组成； 每条多肽链有几对链内二硫键，多肽链之间由几对二硫键连接； 每个亚基如何与锌原子结合。 抹香鲸肌红蛋白(): 由几股螺旋组成； 与血色素卟啉环中央铁原子以配位健结合的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股螺旋； 与血色素携带的氧分子通过氢键连接的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股螺旋。 小鼠免疫球蛋白(): 由几个亚基组成，每个亚基各有几个结构域； 两条重链之间由几对二硫键连接，重链和轻链之间由几对二硫键连接； 每个结构域内部的二硫键和色氨酸如何形成疏水内核； 多糖链对稳定分子结构的作用。 水母（）绿色荧光蛋白(): 选择原始文件中二聚体链，保存为单个亚基; 打开，并用不同颜色显示二级结构折叠; 找出分子内部发光基团并说明其发光机理。 核小体(): 用不同颜色显示组蛋白个亚基； 观察分子碱基配对特点； 显示组蛋白表面与相互作用的碱性氨基酸。 斑头雁和灰雁血红蛋白比较实例 从数据库中提取斑头雁和灰雁血红蛋白亚基序列，进行序列比对，找出差异位点。 用软件中选择并保存灰雁氧合血红蛋白中四个亚基中的链链两个亚基。 用结构叠合方法分析比较灰雁氧合血红蛋白链链两个亚基与斑头雁血红蛋白两个亚基的结构，计算基于碳叠合后的均方根误差（）。 找出斑头雁血红蛋白链第位丙氨酸侧链碳原子和链位亮氨酸侧链末端两个碳原子和，分别测量和、之间的距离。 找出灰雁血红蛋白链第位脯氨酸侧链碳原子和链位亮氨酸侧链末端两个碳原子和，分别测量和、之间的距离。 根据上述分析结果，参阅相关文献，说明斑头雁和灰雁血红蛋白侧链大小和柔性不同，如何影响其构象变化，从而进一步引起氧气结合能力的变化。 利用模拟突变的方法，将灰雁血红蛋白链第位脯氨酸突变成丙氨酸，测量突变后的和、之间的距离。 课题相关蛋白质结构分析 在蛋白质结构数据库中下载课题相关或分子月报中你最感兴趣的蛋白质分子，用显示其结构。 该蛋白质有几个亚基，其二级结构是否含有螺旋和折叠。 该蛋白质是否含二硫键，其配对方式如何。

蛋白结构分析和比较

蛋白结构分析和比较 姓名________ 学号______________ 日期________年___月___日 阅读分子月报科普短文，参阅相关文献，从蛋白质结构数据库下载以下蛋白质三维结构原子坐标文件，利用Swiss-PdbViewer显示观察，说明其结构特点。 猪胰岛素(4INS): 由几个亚基组成，每个亚基有几条多肽链，每条多肽链由哪些二级结构单元组成； 每条多肽链有几对链内二硫键，多肽链之间由几对二硫键连接； 每个亚基如何与锌原子结合。 抹香鲸肌红蛋白(1MBO): 由几股alpha螺旋组成； 与血色素卟啉环中央铁原子以配位健结合的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股alpha 螺旋； 与血色素携带的氧分子通过氢键连接的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股alpha螺旋。 小鼠免疫球蛋白(1IGT): 由几个亚基组成，每个亚基各有几个结构域； 两条重链之间由几对二硫键连接，重链和轻链之间由几对二硫键连接； 每个结构域内部的二硫键和色氨酸如何形成疏水内核； 多糖链对稳定分子结构的作用。 水母（Jellyfish）绿色荧光蛋白(1GFL): 选择PDB原始文件中二聚体A链，保存为单个亚基1GFLa.pdb; 打开1GFLa.pdb，并用不同颜色显示二级结构beta折叠; 找出分子内部发光基团Ser65-Tyr66-Gly67并说明其发光机理。 核小体(1AOI): 用不同颜色显示组蛋白8个亚基； 观察DNA分子碱基配对特点； 显示组蛋白表面与DNA相互作用的碱性氨基酸。 斑头雁和灰雁血红蛋白比较实例 从UniProt数据库中提取斑头雁和灰雁血红蛋白alpha亚基序列，进行序列比对，找出差异位点。 用SwissPDB-Viwer软件中选择并保存灰雁氧合血红蛋白1FAW中四个亚基中的A链B 链两个亚基。 用结构叠合方法分析比较灰雁氧合血红蛋白A链B链两个亚基与斑头雁血红蛋白1A4F 两个亚基的结构，计算基于alpha碳叠合后的均方根误差（RMSD）。 找出斑头雁血红蛋白A链第119位丙氨酸侧链beta碳原子CB和B链55位亮氨酸侧链末端两个碳原子CD1和CD2，分别测量A119CB和B55CD1、B55CD2之间的距离。 找出灰雁血红蛋白A链第119位脯氨酸侧链gamma碳原子CG和B链55位亮氨酸侧链末端两个碳原子CD1和CD2，分别测量A119CG和B55CD1、B55CD2之间的距离。 根据上述分析结果，参阅相关文献，说明斑头雁和灰雁血红蛋白A119侧链大小和柔性不同，如何影响其构象变化，从而进一步引起氧气结合能力的变化。 利用模拟突变的方法，将灰雁血红蛋白A链第119位脯氨酸突变成丙氨酸，测量突变后的A119CB和B55CD1、B55CD2之间的距离。 课题相关蛋白质结构分析

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 专业：植物学 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关 系 文件编码（TTU-UITID-GGBKT-POIU-WUUI-0089）

蛋白质结构与功能的关系 专业：植物学 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys 的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。

前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型

二硫键与蛋白质的结构

二硫键与蛋白质的结构 徐国恒（北京大学医学部生理与病理生理系北京100191） 摘要二硫键是肽链上2个半胱氨酸残基的巯基基团发生氧化反应形成的共价键，具有链内二硫键和链间二硫键2种形式。与氨基酸的氨基氮原子之间形成的稳定共价键不同，二硫键容易被还原而断裂，断裂后可再次氧化重新形成二硫键，因而是可以动态变化的化学键。二硫键是参与一级结构也是形成高级结构的重要化学键，对蛋白质折叠和高级结构的形成与维持十分重要。讨论了二硫键的形成和特征及其与蛋白质结构和功能之间的关系，并讨论了生物学教学中关于二硫键的一些疑问。 关键词蛋白质二硫键高级结构功能 二硫键（disulifide bond）即S—S键，是2个巯基被氧化而形成的—S—S—形式的硫原子间的共价键。肽链上的2个半胱氨酸（cysteine，简称Cys）残基的巯基基团，可发生氧化反应形成二硫键；伴随二硫键的形成，半胱氨酸残基转变为胱氨酸残基。二硫键对维持蛋白质的分子结构具有十分重要的作用。 1 链内二硫键和链间二硫键 同一条肽链上的2个半胱氨酸残基之间形成的二硫键，称为链内二硫键，例如胰岛素A链内有1个二硫键。不同的肽链上的2个半胱氨酸之间可形成链间二硫键，例如胰岛素蛋白分子由A、B 2条肽链组成，除了A链内部有1个链内二硫键外。A链和B 链之间也通过2个二硫键连接在一起（图1）。另外，免疫球蛋白lgG的轻链和重链也是通过链间二硫键结合的。 图 1 胰岛素蛋白分子的链内二硫键和链间二硫键

Cys是半胱氨酸的英文缩写 2 二硫键的作用 二硫键对蛋白质的正确折叠和高级结构的形成与维持十分重要。二硫键的形成迫使同一或不同肽链的不同区域的氨基酸残基向一起靠拢集合，由此肽链迅速折叠并形成稳定的空间拓扑结构，该区域的氨基酸残基数量是高度密集的；同时疏水氨基酸残基围绕着二硫键，可形成局部疏水中心，拒绝水分子进入肽的内部破坏氢键。利于形成稳定的高级结构区域。由于二硫键可以桥接肽链的不同区域，有时候也被称为二硫桥（disulifide bridge）。 3 二硫键是一个动态变化的化学键 二硫键由2个巯基通过氧化反应生成。二硫键虽然是共价键，但并不十分牢靠。二硫键很容易被还原而断裂，断裂后可以再次氧化重新形成二硫键。因而，二硫键是可以动态变化的，只具有相对的稳定性，这一特征与氨基酸氮原子间形成的十分牢靠的共价键不同。许多蛋白质需要二硫键维持其特定的高级结构和生物学功能。当二硫键被断开还原为巯基基团时，蛋白质结构必然发生改变，可能完全或部分失去原有的生物功能。但有些蛋白质可能因为二硫键的还原，发生构象变化导致生物活性反而增强或出现新的功能。无论是二硫键断裂或是二硫键重新形成，均可调节蛋白质执行某种特定的功能。 4 二硫键的断裂再键合调节蛋白质功能 在细胞内一些蛋白质需要二硫键维持结构和功能，但另一些蛋白的活性却有赖于半胱氨酸残基的游离巯基的存在（即二硫键被还原断开的状态）。那么，蛋白质如何实现二硫键的氧化还原即键合与断裂呢？细胞中普遍存在一种三肽即谷胱甘肽，含谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸残基，半胱氨酸上的巯基为其活性基团。谷胱甘肽有还原型和氧化型两种形式，在酶的作用下两型之间可以相互转化。在细胞内，作为巯基供体的还原型谷胱甘肽占多数，有利于维护蛋白质的巯基处于还原状态，不形成二硫键，以维护蛋白质的特定功能。因而还原型谷胱甘肽能保护酶分子上的巯基，有重要的生理功用。有些毒物如芥子气、重金属盐等，能与酶分子的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二巯基丙醇可以使结合的巯基恢复原来状态，所以具有解毒作用。

蛋白质习题

一、单选题 1. 蛋白质分子中的大多数氨基酸属于下列哪一项？ (A) L-β- 氨基酸 (B) D-β- 氨基酸 (C) L-α- 氨基酸 (D) D-α- 氨基酸 (E) L 、 D-α- 氨基酸 2. 属于碱性氨基酸的是 (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3. 280nm 波长处有吸收峰的氨基酸为 (A) 丝氨酸 (B) 谷氨酸 (C) 蛋氨酸 (D) 色氨酸 (E) 精氨酸 4. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 5. 维系蛋白质一级结构的化学键是 ①盐键②二硫键③疏水键④肽键⑤氢键 6. 关于蛋白质二级结构错误的描述是 (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构仅指主链的空间构象 (C) 多肽链主链构象由每个肽键的二个二面角所确定 (D) 整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 (E) 无规卷曲也属二级结构范畴 7. 有关肽键的叙述，错误的是 (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短 8. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是 (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 (E) 三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果 9. 正确的蛋白质四级结构叙述应该为 A 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 B蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 C蛋白质亚基间由非共价键聚合 D四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E蛋白质都有四级结构 10. 蛋白质α一螺旋的特点有 A多为左手螺旋B螺旋方向与长轴垂直 C氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D 肽键平面充分伸展E靠盐键维系稳定性 11. 蛋白质分子中的无规卷曲结构属于 (A) 二级结构(B) 三级结构(C) 四级结构(D) 结构域(E) 以上都不是 12. 有关蛋白质β一折叠的描述，错误的是 (A) 主链骨架呈锯齿状(B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C) β一折叠的肽链之间不存在化学键(D) β一折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链充分伸展 13 下列有关氨基酸的叙述，错误的是 (A) 丝氨酸和苏氨酸侧链都含羟基(B) 异亮氨酸和亮氨酸侧链都有分支 (C) 组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸(D) 苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸 (E) 精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸