科二生化简答题及名词解释
第二章
1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？此模型如何解释Chargaff定律?
A天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋，形成大沟和小沟。
b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间的碱基按A=T（两个氢键），G=C配对（三个氢键）配对形成碱基平面，碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。
c螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此，螺旋结构每隔10bp重复一次，间距为3.4nm
d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个，一是碱基堆积力，二是碱基配对的氢键。
2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？
①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。
②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。
③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。
④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。
原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。
3从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么?
腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%：A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%：A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多，DNA越稳定，GC碱基对之间是三个氢键，AT碱基对之间是两个氢键，所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定，是从温泉中分离出来的。
4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列
(1)GATCAA（2）TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT
DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’ACGCGT3’5’ATGCTA3’RNA 5’UUGAUC3’5’G UU CCA3’5’ACGCG U3’5’A UGCU A3’
5 名词解释增色效应：DNA变性后在260nm处的紫外光吸收增加的效应称为增色效应
减色效应：DNA复性后在260nm处的紫外光吸收减少的效应称为减色效应
第三章
名词解释蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一级结构
蛋白质二级结构：指具有一定程序规则氢键结构的多肽链主链的空间排布，而不涉及侧链的构象
等电点氨基酸等电点：在某一特定的PH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成
阳离子和阴离子的数目和趋势相等，即氨基酸分子所带静电荷为零，在电场中级既不向阴极也不向阳极移动，这是氨基酸所处溶液的PH即为该氨基酸的等电点。
蛋白质等电点：当溶液在某一特定的PH时，使蛋白质多所带的正负电荷恰好相等，即静电荷为零，这时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。
1在下述条件下计算含有45个氨基酸残基肽链的长度（以nm为单位）
（1）70%为a螺旋，10%为平行式B折叠，20%为线性。（2）全部为a螺旋。
①（45*70%/3．6）*0．54＋（45*10%/2－1）*0．132＋（45*20%－1）0．132＝5.496
②（45/3．6）*0．54nm＝6.75
2已知：（1）卵清蛋白pI为4.6；（2）B乳球蛋白pI为5.2；（3）糜蛋白酶原pI为9.1。问在PH5.2时上述蛋白质在电场中向阳极移动、向阴极移动还是不移动?
a向阳极移动因为PI<5.2，所以蛋白质带负电荷，在电场中向阳极移动。b不移动因为PI=5.2
c向阴极移动因为PI>5.2，所以蛋白质带正电荷，在电场中向阴极移动。
3什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?
蛋白质变性指天然蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使其物理化学性质和生物活性改变的作用
影响因素物理因素：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈震荡、搅拌等化学因素：强酸、强碱、脲，胍，重金属盐，三氯乙酸，磷钨酸，浓乙醇等
物理性质的改变：黏度增加、溶解度减少、旋光值改变、渗透压和扩散速度降低。
化学性质的改变：容易被酶水解。生物活性改变：活性降低或完全丧失
结构改变:由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变成无序的松散结构，侧链基因暴露。变性可涉及次级键和与二硫键的变化，但不涉及肽键的断裂。
蛋白质变性的应用：做豆腐利用蛋白质变性的原理，将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐。医疗上的消毒杀菌是利用了蛋白质变性而使病菌失活。在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清，其
目的就是就是使牛乳或蛋清中的蛋白质在消化道中与重金属盐结合成不溶解的变性蛋白质，最后将沉淀物从肠胃中洗出，从而阻止对重金属离子的吸收
第四章
名词解释同工酶：存在于同一属性生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构，理化性质和生化特性（Km,电泳行为等）存在明显差异的
一组酶。
别构酶：某种因素作用下，有些酶发生构象变化而改变活性，这类酶称为别构酶。
1磺胺类药物能抑制细菌的生长，其作用机理是什么？
细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸（PABA）和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。
2 有机磷农药的毒性机理?
有机磷化合物如二异丙基氟磷酸能与胰蛋白酶或乙酰胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基反应，形成稳定的共价键而使酶丧失活性。乙酰胆碱是昆虫和脊椎动物体内传导神经冲动和刺激的化学介质。乙酰胆碱酯酶催化乙酰胆碱水解为乙酸和胆碱。若乙酸胆碱酯酶被抑制，则会导致乙酸胆碱的积累，因而引起一系列神经中毒症状，因过度兴奋引起功能失调，最终导致死亡，这就是有机磷化物的毒性原理。
3请分析下列现象的生化机理：“酵母汁将蔗糖变成酒精称为乙醇发酵；酵母汁经透析或加热至50°C，失去发酵能力，而透析的酵母汁与加热的酵母汁混合后又具有发酵能力”。
酵母发酵活性取决于两类物质，一类是热不稳定的不可透析的成分，酶蛋白。另一种是热稳定可透析的成分，辅因子。
第五章维生素与辅酶
什么是维生素？
维生素是维持生物体正常生命活动所必需的一类小分子有机化合物。大多数维生素作为酶地辅酶或辅基的组成成分参与体内的代谢过程，具有外源性、微量性、调节性和特异性。
试述维生素与辅酶、辅基的关系。
很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节。所有 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的，如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。
第七章糖类代谢
糖酵解（EMP 三位德国科学家：Embden、Meyerhof、Parnas）：是在无氧条件下，葡萄糖转变为丙酮酸并释放ATP的一系列反应，是普遍存在生物界最基本代谢过程。
葡萄糖异生作用：是指生物体利用非碳水化合物的前体物质合成葡萄糖的过程。糖酵解与三羧酸循环中调节酶有哪几个？三羧酸循环主要生理意义？
糖酵解(EMP)调节酶：a．己糖激酶，b．磷酸果糖激酶，c．丙酮酸激酶；
三羧酸循环调控酶：丙酮酸脱氢酶、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、琥珀酸脱氢酶
三羧酸循环(TCA）主要生理意义：(1)TCA是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；(2)TCA是三大营养素代谢联系的枢纽；(3)TCA为其他合成代谢提供小分子前体；(4)TCA为氧化磷酸化提供还原当量。
第八章生物氧化和能量转换
生物氧化：是指细胞内的糖、蛋白质和脂肪进行氧化分解而生成CO2和H2O，并释放能量的过程。
氧化磷酸化：是指生物氧化过程中释放自由能驱动ADP磷酸化形成ATP的过程。化学渗透假说(Mitchell 1961年)的主要内容是什么?
电子传递链各组分在线粒体内膜中不对称分布，当高能电子沿其传递时，所释放的能量将H+从基质泵到膜间隙，形成H+电化学梯度。在这个梯度驱使下，H+穿过ATP合成酶回到基质，同时合成ATP，电化学梯度中所蕴藏的能量储存1到ATP的高能磷酸键。电子及质子通过呼吸链上电子载体和氢载体的交替传递，在线粒体内膜上形成3次回路，导致3对H+抽提至膜间隙，生成3个ATP分子。生物氧化中CO2、H2O、能量的形成。
CO2：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间化合物，然后在酶催化下脱羧而生成CO2。
类型：α-脱羧和β-脱羧氧化脱羧和单纯脱羧
H2O：代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN 等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O 。
生成能量的过程主要途径：1、底物水平磷酸化 2、电子传递链磷酸化。
第九章
1．名词解释
β氧化:是指在一系列酶的作用下,脂肪酸的α碳原子和β碳原子之间发生氧化作用,β碳原子被氧化形成酮基,然后裂解成乙酰coA和较原来少2个碳原子的脂肪酸.
5,脂肪酸从头合成需要那些原料及能源物质?他们分别来自哪些代谢途径?
原料:乙酰coA,来自糖酵解产物丙酮酸.部分来自脂肪酸β氧化和氨基酸氧分解.
能源:NADPH+H,约百分之60来自磷酸戊糖途径6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的催化反应,其余的可来自苹果酸酶催化反应.
6.计算1分子软脂酸经氧化作用后彻底分解为co2和H2O时,生成ATP的分子数.
一分子软脂酸彻底氧化分解要经过7β次氧化,共产生8分子乙酰coA,7分子FADH2,7分子NADH+H.每分子乙酰coA进入三羧酸循环彻底氧化生成10分子ATP.8分子乙酰coA共产生80个ATP;7分子FADH2经FADH2电子传递链共产生10.5个ATP(1.5乘以7),7分子NADH+H经NADH电子传递链共产生17.5个ATP(2.5乘以7).那么一分子软脂酸经氧化作用生成ATP总数为108(80+10.5+17.5=108).脂肪酸活化成脂酰coA需要消耗2个ATP,所以一分子软脂酸氧化分解co2和H2O共获得106个ATP.
8.脂肪酸的β氧化与饱和脂酸的从头合成有哪些相同点和不同点?
详见课本202页表9-2.
第十章
1.名词解释
联合脱氨基:联合脱氨基作用是由转氨酶催化的转氨基反应和L-谷氨酸脱氢酶催化的脱氨基反应偶联在一起的脱氨基方式.
3.联合脱氨基为什么是生物体内脱去氨基的主要方式?
联合脱氨基的过程:首先转氨酶催化一种氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上生成L-谷氨酸，然后体内活性很高的L-谷氨酸脱氢酶将L-谷氨酸的氨基脱去，生成α-酮戊二酸和氨，NADPH, α-酮戊二酸再继续参与转氨基作用。由于氧化脱氨基只能催化L-谷氨酸氧化脱氨基，其他氨基酸则必须通过联合脱氨基才能脱去氨基，所以联合脱氨基作用是生物体内主要的脱氨基方式。人体摄入的蛋白质百分之70通过联合脱氨基方式进行氨基代谢的，脑组织中的氨百分之50通过这条途径产生。
4.简述谷氨酸及维生素B6在氨基代谢中的作用.
磷酸吡哆醛是维生素B6的磷酸酯形式，而磷酸吡哆醛是转氨酶和脱羧酶辅酶，因此维生素B6能够影响联合脱氨基。L-谷氨酸在L-谷氨酸脱羧酶作用下，直接脱羧生成γ-氨基丁酸，
γ-氨基丁酸可与α-酮戊二酸通过转氨基作用生成琥珀酸半醛。醛基在氧化成
琥珀酸进入TCA循环。
8.简述各族氨基酸合成的碳架来源。
氨基酸合成的碳架都来自糖酵解，TCA循环或磷酸戊糖途径形成的不同碳数的中间产物。
第十一章核酸的降解与核苷酸的代谢
限制性核酸内切酶：能识别并水解外源双链DNA的核酸内切酶。
5、嘌呤环和嘧啶环中各元素的来源？
嘌呤环：第一位N来源于天冬氨酸，第二位和第八位C来源于甲酸盐，第三位和第九位N来源于谷氨酰胺，第四位和第五位C及第七位N来源于甘氨酸，第六位C来源于二氧化碳。
嘧啶环：第一位N、第四、第五和第六位C来自天冬氨酸，第二位C和第三位N来自氨甲酰磷酸。
补充题、简述嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的生物合成过程？
嘌呤核苷酸：从头合成途径（由氨基酸、磷酸戊糖、二氧化碳和氨气等小分子化合物为原料合成核苷酸的过程）嘌呤环的元素来源如上题，生化过程分两个阶段，第一阶段是核糖与磷酸结合形成5’-磷酸核糖，然后经一系列酶促反应，逐步把各个原子加到5’-磷酸核糖的C1上形成次黄嘌呤核苷酸（IMP）,第二个阶段是腺嘌呤和鸟嘌呤核苷酸的形成，由次黄嘌呤核苷酸转化为腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸（包括由5’-磷酸核糖焦磷酸为供体形成次黄嘌呤核苷酸、由次黄嘌呤核苷酸形成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸）；在从头合成途径受阻时，补救合成途径启动，由体内核酸分解产生的碱基或核苷合成核苷酸的过程。
嘧啶核苷酸：从头合成途径（由氨甲酰磷酸和天冬氨酸先形成嘧啶环，然后与磷酸核糖结合形成乳清苷酸，最后生成尿嘧啶核苷酸，其他嘧啶核苷酸由尿嘧啶核苷酸转变而来），嘧啶环上元素来源如上题，生化过程分两步，第一步合成尿嘧啶核苷酸（氨甲酰磷酸与天冬氨酸闭环被氧化成乳清酸，乳清酸与5’-磷酸核糖焦磷酸作用生成乳清苷酸，然后生成尿嘧啶核苷酸），第二步合成胞嘧啶核苷酸，尿嘧啶核苷酸在激酶的作用下转化为胞嘧啶核苷酸。
注：二者供体都是5’磷酸核糖焦磷酸（PRPP）
第十二章核酸的生物合成
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给RNA即DNA的复制过程。某些病毒有RNA自我复制，某些病毒能逆转录。
逆转录：以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
冈崎片段：DNA复制过程中先合成的位于滞后链上的较小的DNA片段，此片段在DNA连接酶催化下再连接成完整DNA链，由冈崎发现而得名。
5、DNA复制的高准确度是通过哪些机制来实现的?
(1)、新生代子链与模板链碱基配对的严格性。
（2）、其他校正机制，如DNA聚合酶的校读功能：①DNA聚合酶与模板结合引起构象变化，使得该酶选择正确的脱氧核苷三磷酸为底物；②DNA聚合酶可对酶-模板-dNMP复合物进行校正，检查掺入的碱基是否正确；③当发现因聚合酶活性的作用插入一错配的核苷酸时，DNA聚合酶通过其3’→5’外切酶活性，将3’末端的错配核苷酸除去，然后再按5’→3’方向和正常复制的过程在新生DNA 链的3’端加上正确的核苷酸。
(3)、DNA碱基的疏水性。
（4）、DNA损伤修复系统。
6
第十三章蛋白质的生物合成
遗传密码的概念？它有何特点？
遗传密码：mRNA上编码每个氨基酸的信息单位叫做遗传密码。
特点：
（1）、密码的无标点性、无重叠性。无标点性指两个密码子之间没有任何核苷酸隔开，无重叠性是指每3个碱基编码一个氨基酸，碱基不重复使用。（2）、密码子的简并性。即一个氨基酸可以有几个不同的密码子。
（3）、密码子的摆动性。密码子的专一性主要由前两位碱基决定，而第三位碱基有较大的灵活性。
（4）、密码子的通用性和例外。无论是病毒、原核生物还是真核生物都使用同一套密码子。
第十四章代谢调节
操纵子：一个操纵子包括一个调节基因、一个启动子、一个操纵基因和多个结
关于生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还 原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨 基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中 氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生化名词解释、简答
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83.2253.312.2=+=PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。 4、根据你所学的知识推断人工合成胰岛素是先合成A 链、B 链再连接成胰岛素
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
科二生化简答题及名词解释
第二章 1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？此模型如何解释Chargaff定律? A天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋，形成大沟和小沟。 b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间的碱基按A=T（两个氢键），G=C配对（三个氢键）配对形成碱基平面，碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。 c螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此，螺旋结构每隔10bp重复一次，间距为3.4nm d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个，一是碱基堆积力，二是碱基配对的氢键。 2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？ ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。 ③原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。 ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区，称前导顺序，3′端有一段不翻译区，中间是蛋白质的编码区，一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA（细胞质中的）一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区（编码区）、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外，常含有其他修饰核苷酸，如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体（或mRNA前体）。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段，最终才被加工为成熟的mRNA。 3从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么? 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%：A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%：A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多，DNA越稳定，GC碱基对之间是三个氢键，AT碱基对之间是两个氢键，所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定，是从温泉中分离出来的。 4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列 (1)GATCAA（2）TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’ACGCGT3’5’ATGCTA3’RNA 5’UUGAUC3’5’G UU CCA3’5’ACGCG U3’5’A UGCU A3’
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生化考试名词解释
生化考试名词解释 2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。 3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。 5. EMP 途径：又称糖酵解途径。指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分 解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。 6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。 7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA 循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成 CO2 和水及大量能量。 9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。 10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。剧烈运动后，骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸，乳酸可通过细胞膜弥散入血，通过血液循环运至肝脏，经糖异生作用再转变为葡萄糖，葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。 11. 血糖：指血液当中的葡萄糖，主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖，另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。 19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标，指每毫克酶蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数（有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示），即：比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）毫克数。 20. 0.14摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法，DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加，在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍，
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生化名词解释简答题
第一章：核酸 9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 14. DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 3. 答：tRNA一级结构具有以下特点： 1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。 2）分子中含有较多的修饰成分 3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。5′端多为pG,也有pC 4）恒定核苷酸，有十几个位置上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。 5） tRNA约占细胞总RNA的15% tRNA的二级结构呈“三叶草形”。在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;TyC（环）臂;可变环。 tRNA的三级结构:倒挂的L字母 tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。 4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。该定则要点如下： （1）同一生物的所有器官和组织中的DNA的碱基组成是相同的，也就是说，在同一生物中，DNA的碱基组成没有器官和组织的特异性。 （2）不同生物的DNA的碱基组成是不相同的，具有种的特异性，这种差异可用“不对称比率”（A+T／G+C）表示。 （3）亲缘相近的生物中，其DNA碱基组成相似，即不对称比率相近似。 （4）在所有双链DNA中，腺嘌吟与胸腺嘧啶的含量（mol）相等，即A ＝T；鸟嘌吟与胞嘧啶的含量（mol）相等，即G＝C，因此，嘌吟的总数与嘧啶总数也相等， A+ G＝C +T。 7．答：核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元。核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。 第二章：蛋白质 3．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 4．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 6. 答：蛋白质的二级结构指多肽链主链骨架的盘旋和折叠，天然蛋白质的二级结构主要有四种类型： （1）α-螺旋：3.6个氨基酸残基上升一周，沿纵轴的间距为0.54 nm，靠链内氢键维持的稳定的右手螺旋。 （2）β-折叠：由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻两条肽链间的N-H和C=O间形成氢键连接而形成的锯齿状片层结构。 （3）β -转角：球状蛋白质中存在的一种二级结构，可使多肽走向发生改变，且多处在蛋白质分子的表面。 （4）无规则卷曲：球状蛋白质中存在的一种没有确定规则的盘旋，有利于多肽链形成灵活的，具有特异生物学活性的球状构象。 7．答：稳定蛋白质构象的作用力主要有以下几种： （1）氢键：氢键是一个极性很强的X-H基上的H原子，与另一个极性很强的原子相互作用形成的一种吸引力，本质上属于弱的静电吸引力。 （2）离子键：正负离子间的静电相互作用。 （3）疏水键：疏水性氨基酸侧链避开水相而相互聚集的作用，主要存在于蛋白质分子的内部。 （4）范德华力：非极性分子瞬时偶极间的相互作用，虽是很弱的力，但具有加和性。 氢键、离子键、疏水键和范德华力都属于非共价键，统称次级键。此外，二硫键（共价键）在维持蛋白质构象方面也起重要作用。 12．答：等电点 Ala：6.02 Lys：9.47 Glu 3.22 ； 在电场中Ala 和Glu向正极移动，Lys向负极移动。 第三章：蛋白质 1.米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。 2.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。 13.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。 3.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。 4.酶原：没有活性的酶的前提物。 五、问答题及计算题（解题要点） 1．答：酶的化学本质是蛋白质。作为生物催化剂，酶的特点是： ①酶具有很高的催化效率；②酶的催化作用具有高度专一性；③酶作用一般都要求温和的条件；④酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制；⑤酶的催化活件与辅因子有关。 2. 答：根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为六大类：①氧化还原酶类；②转移酶类；③水解酶类；④裂合酶类；⑤异构酶类；⑥连接酶类（合成酶类）。答：酶是生物活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。但目前
生化名词解释
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
生物化学名词解释及简答题
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？
生化常考名词解释
1．增色效应：变性后的DNA 在260nm 的紫外光吸收有明显升高。 2．DNA 的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA 分子，即改变了DNA 的二级结构，但并不破坏一级结构。 3．Tm 值：50%的DNA 分子发生变性时的温度。 4．肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N 化学键称为肽键。 5．蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。 6．电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。 7．氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH 值就是浓氨酸的等电点。 8．酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。 9．变构酶：守变构调节的酶。 10．米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。 11．同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 12．酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。 13．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。 14．钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP 水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。 15．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子 16．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。 17．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2 和水，同时释放能量的循环过程。 18．葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。 19．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和CO2 并释放能量的过程称为生物氧化。 20．氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP 磷酸化为ATP 的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。 21．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 22．解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP 的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP 的磷酸化，不能生成ATP. 23．酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮，统称为酮体。 24．a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2 的氧化过程。 25．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。 26．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮酸的酮基上，生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外） 27．中心法则： 28．转录：以DNA 的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA 分子上。 29．翻译：以RNA 为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。 30．半保留半不连续复制：DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA 母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。 31．遗传密码：把排列在DNA 或其转录物RNA 链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。
生化复习题 名词解释
生化复习题 1.蛋白质一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白 质最基本的结构。 2.蛋白质二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。 3.超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此 相互作用，形成规则的二级结构聚集体 4.蛋白质三级结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成 具有一定规律的三维空间结构 5.蛋白质四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽 链间通过次级键相互组合而形成的空间结构 6.蛋白质等电点：某一pH值的溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相等，净电荷 为零，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点 7.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 8.核酸的变性与复性：变性指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸 的天然构象和性质发生改变。复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到 天然双螺旋结构的现象。 9.退火：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为" 退火" 10.增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象 11.减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象 12.碱基堆积力：每个碱基对平行伸展并且与上面的和下面的碱基对非常靠近，这一现象叫 做碱基堆积。碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。维持DNA 双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。 13.超螺旋DNA：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结 果。 14.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。 由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。 15.DNA的二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。 16.结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白 部分。 17.蛋白质变性作用：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间 构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 18.蛋白质盐析作用：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和 其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。 19.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位 20.酶的专一性：一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反 应的特性 21.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通 常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不 变。
生化重点名词解释
生化重点名解 1.Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。 2.motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构。 3.domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。 4.denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。 5.isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6.active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。