Microsoft PowerPoint - 蛋白质降解与氨基酸代谢

第十一章

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

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回顾蛋白质分子结构

胰岛素的一级结构

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组成蛋白质的基本单位

—氨基酸

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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

1 蛋白质的酶促降解

2 氨基酸的分解和转化

3 氮素同化作用

4 氨基酸的生物合成

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第一节

蛋白质的酶促降解

一、肽酶（肽链端解酶）

二、蛋白酶（肽链内切酶）

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一、肽酶（肽链端解酶）

氨肽酶：

专一性地从肽链的氨基端水解肽键羧肽酶：

专一性地从肽链的羧基端水解肽键

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氨肽酶羧肽酶

C-末端

N-末端

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王翠玲

作用特点: 水解肽链内部的肽键

二、蛋白酶（肽链内切酶）

内切酶

具有专一性的肽链内切酶，常用于蛋白质一级结构测定

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植物：木瓜蛋白酶菠萝蛋白酶

木瓜蛋白酶：作用于蛋白质中L-Arg 、L-Lys 、

Gly 氨酸残基羧基形成的肽键动物：胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶等

胰蛋白酶：水解C-端为Lys 或Arg 的肽键

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第二节、氨基酸的分解和转化

一、脱氨基作用

二、脱羧基作用

三、羟化作用

四、氨基酸分解产物的取向

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王翠玲

一、脱氨基作用

（一）氧化脱氨基（二）转氨基作用

（三）联合脱氨基作用

（五）脱酰氨基作用

（四）非氧化脱氨基

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王翠玲

（二）转氨基作用

?在转氨酶的作用下，a

-氨基酸的氨基转移

到a -

酮酸的a -碳上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成a -酮酸。

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王翠玲

要点：①反应可逆。

②体内除Lys 、Pro 和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。

③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡哆醛是VB 6的衍生物。反应中起传递氨基的作用。

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王翠玲

体内重要的转氨酶

①谷丙转氨酶（glutamic pyruvic transaminase, GPT ）：

②谷草转氨酶（glutamic oxalo-acetic transaminase, GOT ）：

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谷丙转氨酶

谷草转氨酶

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（三）联合脱氨基作用

?在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式。

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转氨酶

谷氨酸脱氢酶NAD H +H + + NH

3

NAD + + H 2O

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蛋白质与氨基酸的关系

一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降

最经典总结-组成蛋白质的氨基酸的结构及种类

考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。

组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示

找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。

蛋白质和氨基酸的呈色反应

实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应： (一)双缩脱反应： 1.原理： 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂： (1)尿索： 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2％卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法： 取少量尿素结晶，放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。冷后，加10％氢氧化钠溶液约1毫升，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10％氢氧化钠溶液约2毫升，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇，观察紫玫色的出现。

(二)茚三酮反应 1.原理： 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏，1：1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛，水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下： 此反应的适宜pH为5—7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。 2.试剂： (1)蛋白质溶液 100毫升 2％卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清：水＝1：9) (2)0.5％甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1％茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1％茚三酮—乙醇溶液 20毫升

生物化学试题库和答案_蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题 1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为酶和酶两类，胰蛋白酶则属于酶。 2．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体 为该种酶促反应可表示 为。 3．植物中联合脱氨基作用需要酶类 和酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。 4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进 入循环最终氧化为CO2和H2O。 5．动植物中尿素生成是通循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自 于和。每合成一分子尿素需消 耗分子ATP。 6．根据反应填空 7．氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向 是、、 、。

8．固氮酶除了可使N2还原成以外，还能对其它含有三键的物质还原，如等。该酶促作用过程中消耗的能量形式 为。 9．生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别，其中高等植物子叶中则 以硝酸还原酸酶为主，在绿藻、酵母中存在 着硝酸还原酶或硝酸还 原酶。 10．硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。 11．亚硝酸还原酶的电子供体为，而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自 于或。 12．氨同化（植物组织中）通过谷氨酸循环进行，循环所需要的两种酶分别为 和；它们催化的反应分别表示 为和。 13．写出常见的一碳基团中的四种形 式、、、；能提供一碳基团的氨基酸也有许多。请写出其中的三种、、。 二、选择题（将正确答案相应字母填入括号中） 1．谷丙转氨酶的辅基是（） A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2．存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是（） A、NADH—硝酸还原酶 B、NADPH—硝酸还原酶 C、Fd—硝酸还原酶 D、NAD（P）H—硝酸还原酶 3．硝酸还原酶属于诱导酶，下列因素中哪一种为最佳诱导物（） A、硝酸盐 B、光照 C、亚硝酸盐 D、水分 4．固氮酶描述中，哪一项不正确（）

构成蛋白质的氨基酸种类

构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。

人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。

食品营养学_练习题_第六章蛋白质和氨基酸

第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外，还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上，主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应，称为羰氨反应，该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸，蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中，优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。

生物化学-考试知识点_5蛋白质和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢 单选题 一级要求 1 丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? A谷氨酰胺酶 B 谷草转氨酶 C E 谷氨酸脱氢酶 D 谷氨酰胺合成酶 α-酮戊二酸脱氢酶 C 2 3 下列哪一个不是一碳单位? A CO2 D >CH2 B E -CH3 C ≥CH -CH2OH A 5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? A组氨酸 B 色氨酸 酪氨酸 C E 脯氨酸 精氨酸 D B 4 肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A联合脱氨作用 B D L-谷氨酸氧化脱氨作用 C 转氨作用鸟氨酸循环 E 嘌呤核苷酸循环 E 5 下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸? A谷氨酸 B D 丙氨酸 C E 苏氨酸 脯氨酸 天冬氨酸 D 6 合成下列哪一种物质需天冬氨酸? A卟啉 B D 甾类化合物嘧啶 C E 鞘脂类 辅酶 A D C 7 在尿素合成中下列哪一种反应需要 ATP? A精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 B D 草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 C E 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 以上四种反应都不需要 ATP 延胡索酸→苹果酸 8 脑中γ-氨基丁酸是由以下哪一代谢物产生的? A天冬氨酸 B D 谷氨酸 C E α-酮戊二酸草酰乙酸 苹果酸 B 9 体内转运一碳单位的载体是 A叶酸 B D 维生素 B12 S-腺苷蛋氨酸 C E 四氢叶酸 生物素 C A 10 11 血液中非蛋白氮中主要成分是 A尿素 B 尿酸C E 肌酸 D 多肽 氨基酸 转氨酶的辅酶中含有下列哪种维生素?

A C E Vit.B1 Vit.C Vit.D B D Vit.B12 Vit.B6 D B 12 13 14 牛磺酸是由下列哪种氨基酸代谢衍变而来的? A蛋氨酸 B D 半胱氨酸 甘氨酸 C E 苏氨酸 谷氨酸 人类膳食中含有酪氨酸时 A苯丙氨酸在营养上是非必需氨基酸 B 不会出现苯丙酮酸尿 C E 膳食中还需要少量的苯丙氨酸 以上都不是 D 酪氨酸能生成苯丙氨酸 C 有关S-腺苷蛋氨酸的代谢 A是以甜菜碱为甲基供体,使S腺苷同型半胱氨酸甲基化生成的 B C E 其合成与蛋氨酸和AMP的缩合有关 是合成亚精胺的甲基供给体 以上都不是 D 是合成胆碱的甲基供给体 D 15 16 天冬氨酸分解为CO2、H2O和NH3时可净生成ATP的克分子数为 A D 10 14 B 15 C 18 E 17 B 脑中氨的主要去路是 A合成尿素 B D 扩散入血 C E 合成谷氨酰胺 合成嘌呤 合成氨基酸 C 17 18 下列哪一个化合物不能由酪氨酸转变合成? A甲状腺素 B D 肾上腺素 苯丙氨酸 C E 多巴胺 黑色素 D 下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸? A丙氨酸 B D 苯丙氨酸 羟脯氨酸 C E 苏氨酸 以上都不是 19 20 下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式? A谷氨酸 B 酪氨酸 C 谷氨酰胺 D 谷胱甘肽 E 天冬酰胺 C 白化病是由于先天缺乏 A色氨酸羟化酶 B D 酪氨酸酶 C E 苯丙氨酸羟化酶 以上都不是 脯氨酸羟化酶 B 21 22 苯丙氨酸羟化酶的辅酶是 A四氢叶酸 B D 5,6,7,8-四氢喋呤" 维生素 B6 C E 二氢叶酸 维生素 A B 肾脏中产生的氨主要来自 A氨基酸的联合脱氨基作用 B 谷氨酰胺的水解

生物化学习题及答案(氨基酸和蛋白质)

生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法） 5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。 6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量

第九章氨基酸及蛋白质代谢练习

第九章蛋白质的生物合成 一：填空题 1.蛋白质的生物合成是以________________作为模板，________________作为运输氨基酸的工具，________________作为合成的场所。 2.细胞内多肽链合成的方向是从________________端到________________端，而阅读mRNA的方向是从________________端到________________端。 3.核糖体上能够结合tRNA的部位有________________部位、________________部位和________________部位。 4.蛋白质的生物合成通常以________________作为起始密码子，有时也以 ________________作为起始密码子，以________________、________________和 ________________作为终止密码子。 5.原核生物蛋白质合成的起始因子(IF)有________________种，延伸因子(EF)有 ________________种，终止释放因子(RF)有________________种；而真核生物细胞质蛋白质合成的延伸因子通常有________________种，真菌有________________种，终止释放因子有________________种。 6.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是________________。 7.某一tRNA的反密码子是GGC，它可识别的密码子为________________和 ________________。 二：单选题 1.[ ]某一种tRNA的反密码子为5′IUC3′，它识别的密码子序列是 A.AAG B.CAG C.GAU D.AGG 2.[ ]根据摆动学说，当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤时，它可以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对？ A.1 B.2 C.3 D.4 E.5 3.[ ]以下哪一种抑制剂只能抑制真核生物细胞质的蛋白质合成？ A.氯霉素 B.红霉素 C.放线菌酮 D.嘌呤霉素 E.四环素 4.[ ]一个N端氨基酸为丙氨酸的20肽，其开放的阅读框架至少应该由多少个核

1.蛋白质结构与功能-----氨基酸

蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A．非极性侧链的氨基酸 B．不带电的极性侧链氨基酸 C．酸性侧链的氨基酸

D ． 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原） 和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起α螺 旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。

蛋白质和氨基酸性质

实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml

（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应

有机化学 第十四章 氨基酸和蛋白质的性质

第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-

氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或

蛋白质与氨基酸的关系教案资料

精品文档 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降 精品文档

1 氨基酸与蛋白质

蛋白质化学习题答案 一、名词解释 1、等电点：当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。 2、肽键：一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3、氨基酸残基：多肽链中每个氨基酸单位。 4、蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成和排列顺序。 5、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。 6、蛋白质变性：在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程，但并未涉及一级结构的改变。 7、亚基：在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。 8、沉降系数：对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。 9、电泳：带电粒子在电场中向相反电极移动的现象。 10、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 二、填空 1、蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为（兼性离子），该溶液的pH值称为蛋白质的（等电点）； 2、标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是丝氨酸、（苏氨酸）和（络氨酸）； 3、酸性氨基酸有（谷氨酸）和（天冬氨酸）； 4、蛋白质颗粒表面的（同种电荷）和（水化膜）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素； 5、稳定蛋白质的次级键主要包括（氢键）、（盐键）和疏水作用等； 6、在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是（谷氨酸），移向负极的是（精氨酸）； 7、球状蛋白质中有（极性）侧链的氨基酸残基常位于分子（表面）而与水结合； 8、沉淀蛋白质的主要方法包括（盐析）、（有机溶剂沉淀）、重金属盐沉淀和生物碱试剂沉淀；

氨基酸和蛋白质的性质.

实验16 氨基酸和蛋白质的性质 一、实验目的 验证氨基酸和蛋白质的某些重要化学性质 二、仪器与药品 清蛋白、CuSO4、醋酸铅、HgCl2、(NH4)2SO4、5% Hac、苦味酸、鞣酸、茚三酮、1%甘氨酸、1%酪氨酸、1%色氨酸、1%鸡蛋白、浓HNO3、20%NaOH、饱和CuSO4、硝酸汞试剂、30% NaOH、10%硝酸铅、恒温水浴锅 三、实验步骤 1.用重金属盐沉淀蛋白质 （1）在盛有1ml清蛋白的试管中加入饱和试样，观察现象？ 试样：CuSO4、Pb(Ac)2、HgCl2 (2)蛋白质的可逆沉淀 在盛有2ml清蛋白的试管中加入2ml饱和(NH4)2SO4。振荡观察现象？取此浑浊液加入 1-3水振荡，观察现象？ （3）蛋白质与生物碱反应 再支盛有0.5ml蛋白质液的试管中加入5%Hac至呈酸性，分别加入饱和苦味酸和鞣酸，观察现象？ 2.蛋白质的颜色反应 （1）与茚三酮反应 在4支试管中分别加入1%甘氨酸、1%酪氨酸、1%色氨酸、1%鸡蛋白各1ml，加入茚三酮试剂2-3滴，沸水浴中加热10-15min，观察现象？ （2）黄蛋白反应 在试管中加入1ml清蛋白和1ml浓HNO3，加热煮沸，观察现象？ （3）蛋白质的二缩脲反应 在盛有1ml清蛋白和1ml20%NaOH溶液的试管中，滴加几滴CuSO4液共热，观察现象？ 取1%甘氨酸作对比试验，观察现象？ （4）蛋白质与硝酸汞试剂作用 在盛有2ml清蛋白的试管中，加入硝酸汞试剂2-3滴，观察现象，小心加热，观察现象？ 用酪氨酸重复上述过程，现象如何？ 3.用碱分解蛋白质 取1-2ml清蛋白放入试管中，加入2-4ml30%NaOH，煮沸2-3min，析出沉淀，继续沸腾，用湿润红石蕊试纸检验。 上述热浴液加入1ml10%Pb(NO3)2，煮沸，观察现象？ 四、问题讨论 1. 1.怎样区分蛋白质的可逆沉淀和不可逆沉淀？ 2. 2.在蛋白质的二缩脲反应中，为什么要控制硫酸铜溶液的加入良？过量的硫酸铜会导 致什么结果？

氨基酸与蛋白质 [习题及答案]

第三章氨基酸和蛋白质 一.填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有＿＿＿、＿＿＿和＿＿＿；酸性氨基酸有＿＿＿和＿＿＿。并在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1)＿＿＿是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2)＿＿＿和＿＿＿是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3)＿＿＿是含硫的极性氨基酸。 (4)＿＿＿或＿＿＿是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽涟折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。 (5)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是＿＿＿。 2.氨基酸的等电点是指＿＿＿。氨基酸在等电点时，主要以＿＿＿离子形式存在，在 pH > pI的溶液中，大部分以＿＿＿离子形式存在，在 pH < pI 的溶液中，大部分以＿＿＿离子形式存在。 3.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生＿＿＿色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生＿＿＿色的物质。 4.范斯莱克法测定氨基氮主要利用＿＿＿与＿＿＿作用生成＿＿＿。 5.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的＿＿＿、＿＿＿和＿＿＿三种氨基酸的共扼双键有紫外吸收能力。 6.常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有＿＿＿法或＿＿＿法，常用的试剂为＿＿＿或＿＿＿。 7.蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为＿＿＿键和＿＿＿键能有不同程度的转动。 8.蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含＿＿＿个氨基酸残基，高度为＿＿＿；每个氨基酸残基沿轴上升＿＿＿，并沿轴旋转＿＿＿度。两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为＿＿＿。 9.一般来说，球状蛋白质的＿＿＿性氨基酸侧链位于分子内部，＿＿＿性氨基酸侧链位于分子表面。 10.维持蛋白质构象的化学键有＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿。蛋白质的二级结构有＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿和＿＿＿等几种基本类型。 二.单选题 1下列氨基酸中，哪个含有吲哚环?( ) (A)甲硫氨酸 (B)苏氨酸 (C)色氨酸（D）缬氨酸 2下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转?( ) (A)丙氨酸 (B)甘氨酸 (C)亮氨酸 (D)丝氨酸 3.下图为一个常见生化物质的滴定曲线，下列关于这图的叙述中除哪个外都是正确的？（） （A)这化合物有两个可解离基团 （B)这化合物是一个简单的氨基酸 （C)这化合物在PH 5到7之间显示最大缓冲能力 （D)A代表羧基的解离范围 4.下列哪一种氨基酸侧链基团的pka值最接近于生理pH值?( ) (A)半胱氨酸 (B)谷氨酸 (C)谷氨酰胺 (D)组氨酸 5.肽键在下列哪个波长具有最大光吸收( ) (A)215nm (B)260nm (C)280nm (D)340nm 6.蛋白质一级结构与功能关系的特点是( ) (A)相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同(B)一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大

蛋白质的基本组成单位---氨基酸

第一章蛋白质 第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸 （一）氨基酸的种类 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。 根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。 （二）氨基酸的性质 氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。 除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。 氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。 氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。 第二节蛋白质的结构 （一）蛋白质的结构层次*** 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为多个结构水平，包括一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。一般将二级结构---四级结构称为三维构象或高级结构。 1．一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个港性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C 端。 2．蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 3．结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 4．蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进